В функционировании человеческого организма стала ясна в начале XIX века. Учёные обозначили эти вещества греческим термином «протеины», от слова protos - «главный, первый».
Главная особенность этих химических соединений состоит в том, что они являются основой, которую организм использует для создания новых клеток. Другие их функции состоят в обеспечении регуляторных и обменных процессов; в выполнении транспортных функций (к примеру, белок гемоглобин, распространяющий кислород по всему организму с током крови); в формировании мышечных волокон; в управлении многими витальными функциями организма (ярким примером служит белок инсулин); в регулировании процесса пищеварения, энергетического обмена; в защите организма.
Химическая структура этих веществ определяется количеством аминокислот, из которых состоят белковые молекулы. Молекулы по размеру являются довольно крупными. Эти вещества являются высокомолекулярными органическими веществами и представляют собой цепочку аминокислот, связанных между собой пептидной связью. Аминокислотный состав протеинов обусловлен генетическим кодом. Множество вариаций соединения аминокислот дает разнообразие свойств протеиновых молекул. Как правило, они соединяются между собой и образуют сложные комплексы.
Классификация протеинов не доработана, поскольку учёными исследованы далеко не все белки. Роль многих из них продолжает быть загадкой для людей. Пока что протеины разделяют по биологической роли и по тому, какие именно аминокислоты входят в их состав. Для нашего питания ценен не сам белок, а составляющие его аминокислоты. Аминокислоты – это одна из разновидностей органических кислот. Их насчитывают более 100. Без них невозможно протекание метаболических процессов.
Организм не может полностью усваивать поступающие с пищей протеины. Большая их часть подвергается разрушению под действием кислых пищеварительных соков. Происходит распад белков до аминокислот. Организм «берёт» после распада нужные ему аминокислоты и конструирует из них нужные белки. При этом может происходить трансформация одних аминокислот в другие. Помимо трансформации, они также могут самостоятельно синтезироваться в организме.
Однако не все аминокислоты может производить наш организм. Те, которые не синтезируются, называются незаменимыми, потому что организм в них нуждается, а получить их может только извне. Незаменимые аминокислоты не могут быть заменены другими. К ним причисляют метионин, лизин, изолейцин, лейцин, фенилаланин, треонин, валин. К тому же есть другие аминокислоты, которые образуются исключительно из незаменимых фенилаланина и метионина. Поэтому качество питания обусловлено не количеством поступающих белков, а качественным их составом. Например, в картофеле, белокочанной капусте, свекле, капусте, в бобовых, в хлебе содержится большое количество триптофана, лизина, метионина.
Протекание белкового обмена в нашем организме зависит от достаточного количества нужных белков. Расщепление и трансформация одних веществ в другие происходит с выделением нужной организму энергии.
Как результат жизнедеятельности организма, постоянно происходит потеря части белков. Из поступающих извне белковых веществ теряется примерно 30 г в сутки. Поэтому с учётом потери, рацион должен содержать достаточное количество этих веществ, чтобы обеспечить работоспособность организма.
Потребление организмом белковых веществ зависит от разных факторов: выполнение трудной физической работы или нахождение в состоянии покоя; эмоциональное состояние. В сутки норма потребления белка составляет в совокупности не менее 50 грамм для взрослых людей (это примерно 0,8 грамм на каждый килограмм массы тела). Детям, в связи с интенсивным ростом и развитием, требуется больше протеинов – до 1,9 грамма на килограмм массы тела.
Тем не менее, даже большое количество употреблённых в пищу белковых веществ не гарантирует сбалансированное количество аминокислот в них. Поэтому рацион питания должен быть разнообразный, чтобы организм смог из него извлечь максимум пользы в виде разных аминокислот. Речь не идёт о том, что если сегодня в съеденной вами пище не оказалось триптофана, то уже завтра же вы заболеете. Нет, организм «умеет» в небольших количествах запасать полезные аминокислоты и расходовать в случае необходимости. Однако кумулятивная способность организма не слишком высока, поэтому запасы полезных веществ надо регулярно пополнять.
Если по личным убеждениям (вегетарианство) или по состоянию здоровья (проблемы с желудочно-кишечным трактом и диетическое питание) у вас присутствует ограничение в рационе, то вам необходимо получить консультацию врача-диетолога, чтобы скорректировать своё питание и восстановить баланс протеинов в организме.
При интенсивных спортивных занятиях организм нуждается в большом количестве протеинов. Специально для таких людей выпускается спортивное питание. Однако поступление протеинов должно соответствовать выполняемым физическим нагрузкам. Переизбыток этих веществ, вопреки расхожему мнению, вовсе не приведёт к резкому росту мышечной массы.
Разнообразие функций протеинов охватывает едва ли не все протекающие в организме биохимические процессы. Их можно назвать биохимическими катализаторами.
Из протеинов образуется цитоскелет, который поддерживает форму клеток. Без протеинов невозможно успешное функционирование иммунной системы.
Отличным пищевым источником протеинов являются мясо, молоко, рыба, зерновые, бобовые, орехи. Менее богаты протеинами фрукты, ягоды и овощи.
Первый белок, который был изучен с целью определения его аминокислотной последовательности, это инсулин. За это достижение Ф. Сенгером была получена Нобелевская премия в 60 годах прошлого столетия. А учёные Д. Кендрю и М. Перуц в то же время смогли создать трёхмерную структуру миоглобина и гемоглобина с помощью методики дифракции рентген-лучей. За это они также были удостоены Нобелевской премии.
В последующие 30-40 лет были проведены исследования большей части аминокислот, входящих в состав протеинов. В 1894 году А. Коссель, немецкий физиолог, сделал предположение, что именно аминокислоты и являются теми самыми структурными составляющими белков, и что они соединены между собой пептидными связями. Он пытался исследовать аминокислотную последовательность белка.
В 1926 году, наконец, была признана главенствующая роль протеинов в организме. Это произошло тогда, когда химик из США Д. Самнер доказал, что уреаза (фермент, без которого невозможно протекание многих химических процессов) является белком.
Выделить чистые протеины для нужд науки на тот момент было крайне сложно. Именно поэтому первые опыты проводились с применением тех полипептидов, которые можно было с минимальными затратами очистить в значительном количестве – это белки крови, куриные белки, различные токсины, ферменты пищеварительного или метаболического происхождения, выделяемые после забоя крупного скота. В конце 50-х годов получилось очистить бычью панкреатическую рибонуклеазу. Именно это вещество стало для многих учёных экспериментальным объектом.
В современной науке исследование протеинов продолжилось на качественно новом уровне. Существует отрасль биохимии, называемая протеомикой. Теперь, благодаря протеомике, можно исследовать не только выделенные очищенные белки, но и параллельное, одновременное изменение модификации множества белков, относящихся к разным клеткам и тканям. Теперь учёные могут теоретически рассчитать структуру белка по последовательности аминокислот. Методы криоэлектронной микроскопии позволяют изучить большие и малые белковые комплексы.
Белки различают по степени их растворимости, большинство из них хорошо растворимы в воде. Однако встречаются и исключения. Фиброин (основа паутины и шёлка) и кератин (основа волос у человека, а также шерсти у животных и перьев у птиц), являются нерастворимыми.
В некоторых случаях денатурация является обратимой, обратное состояние белку можно вернуть при помощи солей аммония. Обратимую денатурацию применяют как метод очистки белка.
По химической природе сложных белков выделяют пять классов:
Хромопротеиды – это общее наименование сложных протеинов, к которым относятся флавопротеиды, хлорофиллы, гемоглобин, и другие.
Белки, называемые фосфопротеидами, содержат в своём составе остатки фосфорной кислоты. К этой группе протеинов относится, например, казеин молока.
Металлопротеиды – это протеины, которые содержат ковалентно связанные ионы некоторых металлов. Среди них есть протеины, которые выполняют транспортные и депонирующие функции (трансферрин, ферритин).
Сложные белки липопротеиды содержат в своём составе остатки липидов. Их функция - транспортировка липидов.
Генетический код состоит из кодонов. Кодоном называют единицу генетической информации, состоящей из остатков нуклеотидов. Каждый из кодонов отвечает за подсоединение одной аминокислоты к белку. Общее их количество – 64. Некоторые аминокислоты определяются не одним, а несколькими кодонами.
Следует заметить, что классификация протеинов по их функциям является достаточно условной, потому что у некоторых живых организмов один и тот же протеин может выполнять несколько разных функций. Многие функции протеины выполняют благодаря тому, что обладают высокой ферментативной активностью. В частности, к таким ферментам относится двигательный белок миозин, а также регуляторные белки протеинкиназы.
Более 4 000 реакций, протекающих в нашем организме, нуждаются в катализации. Без воздействия ферментов реакция протекает в десятки и сотни раз медленнее.
Молекулы, присоединяющиеся к ферменту в процессе реакции, и затем видоизменяющиеся, называются субстратами. В составе фермента множество аминокислот, но далеко не все из них взаимодействуют с субстратом, и уж тем более не все из них напрямую участвуют процессе катализации. Та часть фермента, к которой присоединяется субстрат, считается активным ферментативным центром.
Иммунная защита предполагает участие протеинов, входящих в состав крови или других биологических жидкостей, в формировании защитного ответа организма на атаку патогенных микроорганизмов или на повреждение. Например, иммуноглобулины нейтрализуют вирусы, бактерии, или чужеродные протеины. Антитела, вырабатывающиеся иммунной системой, прикрепляются к чужеродным для этого организма веществам, которые называются антигенами, и нейтрализуют их. Как правило, антитела секретируются в межклеточное пространство или закрепляются в мембранах специализированных клеток плазмоцитов.
Ферменты и субстрат соединяются между собой не слишком тесно, в противном случае протекание катализируемой реакции может нарушиться. А вот стойкость присоединения антигена и антител ничем не ограничивается.
Химическая защита состоит в связывании белковыми молекулами различных токсинов, то есть в обеспечении детоксикации организма. Самую ответственную роль в детоксикации нашего организма играют печёночные ферменты, которые расщепляют яды или переводят их в растворимую форму. Растворённые токсины быстро покидают организм.
Цитокины, белки-гормоны выполняют сигнальную функцию.
Гормоны разносятся кровью. Рецептор при связывании с гормоном запускает в клетке ответную реакцию. Благодаря гормонам осуществляется регуляция концентрации веществ в клетках крови, а также регуляция клеточного роста и размножения. Примером таких протеинов служит широко известный инсулин, который регулирует концентрацию в крови глюкозы.
Цитокины являются небольшими пептидными информационными молекулами. Они действуют как регуляторы взаимодействия между различными клетками, а также определяют выживаемость этих клеток, подавляют, или стимулируют их рост и функциональную активность. Без цитокинов невозможна согласованная работа нервной, эндокринной и иммунной систем. Например, цитокины могут вызвать некроз опухоли – то есть подавление роста и жизнедеятельности воспалительных клеток.
Те аминокислоты, которые не синтезируются организмом, называются незаменимыми, следственно, могут поступать к нам только извне.
Человек получает аминокислоты из тех белков, которые содержатся в пище. Белки подвергаются денатурации в процессе пищеварения под действием кислых желудочных соков и ферментов. Некоторая часть полученных в результате пищеварительного процесса аминокислот применяется для синтеза нужных протеинов, а остальная их часть в процессе глюконеогенеза превращается в глюкозу или применяется в цикле Кребса (это процесс метаболического распада).
Использование протеинов в качестве энергетического источника особенно важно в неблагоприятных условиях, когда организм использует внутренний «неприкосновенный запас» – собственные белки. Аминокислоты для организма являются также важным источником азота.
Единых норм суточной потребности в белках нет. Микрофлора, населяющая толстый кишечник, также синтезирует аминокислоты, и они не могут учитываться при составлении протеиновых норм.
Запасы протеинов в человеческом организме минимальны, а новые протеины могут синтезироваться только из распадающихся белков, поступающих от тканей организма и из аминокислот, поступающих вместе пищей. Из тех веществ, которые входят в состав жиров и углеводов, протеины не синтезируются.
Недостаток белка
Недостаток белковых веществ в рационе вызывает у детей сильное замедление роста и развития. Для взрослых белковый дефицит опасен появлением глубоких изменений в печени, изменением гормонального фона, нарушением функционирования желёз внутренней секреции, ухудшением усвояемости питательных веществ, ухудшением памяти и работоспособности, проблемами с сердцем. Все эти негативные явления связаны с тем, что протеины участвуют почти во всех процессах человеческого организма.
В 70 годах прошлого века были зафиксированы летальные случаи у людей, долгое время соблюдающих низкокалорийную диету с выраженным дефицитом белка. Как правило, непосредственной причиной смерти в данном случае являлись необратимые изменения в сердечной мышце.
Дефицит протеинов снижает устойчивость иммунитета к инфекциям, поскольку уменьшается уровень образования антител. Нарушение синтеза интерферона и лизоцима (защитных факторов) вызывает обострение воспалительных процессов. Кроме того, белковый дефицит зачастую сопровождается недостатком витаминов, что в свою очередь тоже приводит к неблагоприятным последствиям.
Дефицит влияет не лучшим образом на выработку ферментов и на усвояемость важных питательных веществ. Не следует забывать, что гормоны являются белковыми образованиями, следовательно, недостаток протеинов может привести к сильным гормональным нарушениям.
Любая активность физического характера наносит вред мышечным клеткам, и чем нагрузка больше, тем больше мышцы страдают. Для восстановления повреждённых клеток мышц необходимо большое количество качественного белка. Вопреки распространённому мнению, физические нагрузки только тогда полезны, когда с пищей в организм поставляется достаточное количество белка. При интенсивных физических нагрузках потребление белка должно достигать 1,5 - 2 грамма на каждый килограмм веса.
Но если человек не занимается спортом, и при этом употребляет более чем 1,75 грамм белка на килограмм веса, то в печени накапливается избыток протеина, который превращается в азотистые соединения и глюкозу. Азотистое соединение (мочевина) должно в обязательном порядке выводиться почками из организма.
Кроме того, при переизбытке белка возникает кислая реакция организма, что приводит к потере кальция из-за изменения питьевого режима. К тому же мясная пища, богатая белком, зачастую содержит пурины, некоторые из которых в процессе метаболизма откладываются в суставах и вызывают развитие подагры. Следует отметить, что нарушения, связанные с переизбытком протеином, встречаются намного реже, чем нарушения, связанные с белковой недостаточностью.
Оценка достаточного количества белка в рационе осуществляется по состоянию азотистого баланса. В организме беспрестанно происходит синтезирование новых протеинов и выделение наружу конечных продуктов белкового метаболизма. В состав протеинов входит азот, не содержащийся ни в жирах, ни в углеводах. И если азот откладывается в организме про запас, то исключительно в составе белков. При белковом распаде он должен выделиться наружу вместе с мочой. Для того чтобы функционирование организма осуществлялось на нужном уровне, требуется восполнить удаляемый азот. Азотистый баланс означает, что количество потребляемого азота соответствует количеству выведенного из организма.
Эти продукты являются высококачественным источником протеинов, однако нужно помнить, что они содержат много жира, поэтому злоупотреблять их частотой в рационе нежелательно. Помимо большого количества белка, в организм также попадёт излишнее количество жира.
Предпочтительные продукты с богатым протеиновым содержанием: соевые сыры, нежирные сыры, нежирная телятина, яичный белок, обезжиренный творог, свежая рыба и морепродукты, молодой барашек, курятина, белое мясо.
Менее предпочтительно употребление таких продуктов, как: молоко и йогурты с добавлением сахара, красное мясо (вырезка), темное куриное и индюшачье мясо, нежирная нарезка, домашний творог, переработанное мясо в виде бекона, салями, ветчины.
Яичный белок – это чистый белок, в котором нет жира. В постном мясе содержится около 50 % килокалорий, приходящихся на долю протеинов; в продуктах, содержащих крахмал – 15%; в обезжиренном молоке – 40 %; в овощах – 30 %.
Главное правило при выборе белкового питания состоит в следующем: большее количество белка на единицу калорий и высокий коэффициент усвояемости белка. Полезнее всего употреблять продукты с низким содержанием жира и высоким содержанием белков. Данные о калорийности можно найти на упаковке любого продукта. Обобщённые данные о содержании белков и жиров в тех продуктах, калораж которых сложно высчитать, можно найти в специальных таблицах.
Легче усваиваются протеины, подвергнувшиеся тепловой обработке, поскольку они становятся легкодоступными для воздействия ферментов пищеварительного тракта. Однако температурная обработка может снизить биологическую ценность протеина из-за того, что разрушаются некоторые аминокислоты.
Содержание белков и жиров в некоторых пищевых продуктах
Продукты | Белки, граммы | Жиры, граммы |
Курятина | 20,8 | 8,9 |
Сердце | 15 | 3 |
Свинина нежирная | 16,3 | 27,8 |
Говядина | 18,9 | 12,3 |
Телятина | 19,7 | 1,2 |
Докторская варёная колбаса | 13,7 | 22,9 |
Диетическая варёная колбаса | 12,2 | 13,5 |
Минтай | 15,8 | 0,7 |
Сельдь | 17,7 | 19,6 |
Икра осетровая зернистая | 28,6 | 9,8 |
Хлеб пшеничный из муки I сорта | 7,6 | 2,3 |
Хлеб ржаной | 4,5 | 0,8 |
Сдобная выпечка | 7,2 | 4,3 |
На усвоение еды организм может потратить около 15% от всей калорийности рациона.
Пища с высоким содержанием протеинов, в процессе метаболизма способствует усилению теплопродукции. Температура тела немного увеличивается, что приводит к дополнительному расходу энергии на процесс термогенеза.
Белки не всегда используются в качестве энергетической субстанции. Это связано с тем, что применение их в качестве источника энергии для организма бывает невыгодным, ведь из определённого количества жиров и углеводов можно получить гораздо больше калорий и намного эффективнее, чем из аналогичного количества протеина. К тому же в организме редко бывает переизбыток белков, а если он и есть, то большая часть избыточных протеинов идёт для осуществления пластических функций.
В том случае, когда в питании не достаёт энергетических источников в виде жиров и углеводов, организм принимается за использование накопленных жиров.
Достаточное количество протеинов в рационе помогает активизировать и нормализовать замедленный обмен веществ у тех людей, которые страдают ожирением, а также позволяет поддерживать мышечную массу.
Если белка не хватает, организм переключается на использование мышечных белков. Это происходит потому, что мышцы не так важны для поддержания жизнедеятельности организма. В мышечных волокнах сгорает большая часть калорий, и снижение мышечной массы понижает энергетические затраты организма.
Очень часто люди, придерживающиеся различных диет для похудения, выбирают такую диету, в которой очень мало белка поступает с пищей в организм. Как правило, это овощные или фруктовые диеты. Кроме вреда, такая диета ничего не принесёт. Функционирование органов и систем при недостатке протеинов угнетается, что вызывает различные нарушения и заболевания. Каждую диету надо рассматривать с точки зрения потребности организма в белке.
Такие процессы как усвоение белков и применение их в энергетических потребностях, а также выведение продуктов белкового метаболизма, требует больше жидкости. Чтобы не получить обезвоживание, в день надо принимать около 2 литров воды.
Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: например, мономеры актина и тубулина - это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму . Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
Существуют несколько видов защитных функций белков:
Физическая защита. В ней принимает участие коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производныхэпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены итромбины , участвующие в свёртывании крови.
Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма .
Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могутсекретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называютсяплазмоцитами . В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена .
Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируюттранскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например,протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.
Так, транскрипция генов определяется присоединением факторов транскрипции - белков-активаторов и белков-репрессоров - к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов , а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами . Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним фосфатных групп.
Так же как и прочие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют определяющую роль в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур - органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.
Классификация белков по их функциям является достаточно условной, поскольку один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза - фермент из класса аминоацил-тРНК-синтетаз, которая не только присоединяет остаток лизина к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.
Молекулярная модель фермента-уреазы бактерии Helicobacter pylori
Наиболее хорошо известная функция белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К 2013 году было описано более 5000 тысяч ферментов. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным: к примеру, реакция, катализируемая ферментом оротидин-5"-фосфатдекарбоксилазой, протекает в 10 17 раз быстрее некатализируемой (период полуреакции декарбоксилирования оротовой кислоты составляет 78 миллионов лет без фермента и 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.
Не смотря на то, что ферменты обычно состоят из сотен аминокислотных остатков, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество - в среднем 3-4 аминокислотных остатка, зачастую расположенные далеко друг от друга в первичной структуре - напрямую участвуют в катализе. Часть молекулы фермента, которая обеспечивает связывание субстрата и катализ, называется активным центром.
Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1992 году предложил окончательный вариант иерархической номенклатуры ферментов, основанной на типе катализируемых ими реакций. Согласно этой номенклатуре названия ферментов всегда обязаны иметь окончание -аза и образовываться от названий катализируемых реакций и их субстратов. Каждому ферменту приписывается индивидуальный код, по которому легко определить его положение в иерархии ферментов. По типу катализируемых реакций все ферменты делят на 6 классов:
Подробнее: Структурная функция белков , Фибриллярные белки
Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большая часть структурных белков являются филаментозными: к примеру, мономеры актина и тубулина - это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, дающий возможность клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
Подробнее: Защитная функция белков
Существует несколько видов защитных функций белков:
Подробнее: Активатор (белки) , Протеасома , Регуляторная функция белков
Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами. Так, факторы транскрипции, белки-активаторы и белки-репрессоры, могут регулировать интенсивность транскрипции генов, связываясь с их регуляторными последовательностями. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов.
Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.
Подробнее: Сигнальная функция белка , Гормоны , Цитокины
Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, органами и организмами. Зачастую сигнальную функцию объединяют с регуляторной, поскольку многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки-Гормоны, Цитокины, факторы роста и др.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и прочие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
Цитокины - пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.
Подробнее: Транспортная функция белков
Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, обязаны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, и кроме этого гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.
Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые дают возможность ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы зачастую различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» - АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма .
Подробнее: Клеточный рецептор
Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым часто служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы - белок-рецептор - происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, - внутри.
Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, и кроме этого активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины - в противоположном направлении. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.
Структурная функция белков
Структурная функция белков заключается в том, что белки
В теле человека белков межклеточного вещества больше, чем всех остальных белков. Основными структурными белками межклеточного вещества являются фибриллярные белки.
Коллагены - семейство белков, в теле человека составляют до 25 - 30 % общей массы всех белков. Кроме структурной функции коллаген выполняет также механическую, защитную, питательную и репаративную функции.
Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей.
Всего у человека имеется 28 типов коллагена. Все они сходны по структуре.
Эластин широко распространён в соединительной ткани, особенно в коже, легких и кровеносных сосудах. Общими характеристиками для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина. В эластине значительно больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина, чем в коллагене. В эластине содержатся десмозин и изодесмозин. эти соединения можно обнаружить только в эластине. Эластин нерастворим в водных растворах (как и коллаген), в растворах солей, кислот и щелочей даже при нагревании. В эластине большое количество аминокислотных остатков с неполярными боковыми группами, что, по-видимому, обусловливает высокую эластичность его волокон.
Кератины разделяются на две группы: α-кератины и β-кератины. Прочность кератина уступает, пожалуй, только хитину. Характерной особенностью кератинов является их полная нерастворимость в воде при pH 7,0. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот. Отличаются от других фибриллярных структурных белков (например, коллагена) в первую очередь повышенным содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей a-кератинов не имеет периодичности.
В других типах тканей (кроме эпителиев) промежуточные филаменты образованы похожими на кератин по структуре белками - виментином , белками нейрофиламентов и др. Белки ламины в большинстве клеток эукариот образуют внутреннюю выстилку оболочки ядра. Состоящая из них ядерная ламина поддерживает ядерную мембрану и контактирует с хроматином и ядерными РНК.
Белки создают и определяют форму (структуру) многих клеточных органелл . В основном из белков состоят такие органеллы, как рибосомы , протеасомы , ядерные поры и др. Гистоны необходимы для сборки и упаковки нитей ДНК в хромосомы. Из белков состоят клеточные стенки некоторых протистов (например,хламидомонады); в составе оболочки клеток многих бактерий и архей присутствует белковый слой (S-слой), который крепится у грамположительных видов к клеточной стенке, а у грамотрицательных - к наружной мембране. Из белка флагеллина состоят прокариотические жгутики .
Wikimedia Foundation . 2010 .
Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева «палочковая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы … Википедия
Исследования атомной структуры конденсир. сред методом дифракции нейтронов низких энергий на атомных ядрах (упругого когерентного рассеяния). В H. с. используются нейтроны с длиной волны де Бройля l >= 0,3 Рассеяние нейтронной волны на… … Физическая энциклопедия
У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия
Высокомолекулярные природные соединения, являющиеся структурной, основой всех живых организмов и играющие определяющую роль в процессах жизнедеятельности. К Б. относятся белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды; известны также смешанные… …
Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… … Википедия
- (транскрипционные факторы) белки, контролирующие процесс синтеза мРНК на матрице ДНК (транскрипцию) путём связывания со специфичными участками ДНК. Транскрипционные факторы выполняют свою функцию либо самостоятельно, либо в комплексе… … Википедия
Факторы транскрипции (транскрипционные факторы) белки, контролирующие перенос информации с молекулы ДНК в структуру мРНК (транскрипцию) путем связывания со специфичными участками ДНК. Транскрипционные факторы выполняют свою функцию… … Википедия
Особое качественное состояние мира, возможно, необходимая ступень в развитии Вселенной. Естественно научный подход к сущности Ж. сосредоточен на проблеме ее происхождения, ее материальных носителей, на отличии живого от неживого, на эволюции… … Философская энциклопедия
Взаимное притяжение атомов, приводящее к образованию молекул и кристаллов. Принято говорить, что в молекуле или в кристалле между соседними атомами существуют Х. с. Валентность атома (о чём подробнее сказано ниже) показывает число связей … Большая советская энциклопедия