A fehérjemolekulák funkciói. A fehérje molekulák szerkezete

A fehérjék (fehérjék) az élő szervezetek száraz tömegének 50%-át teszik ki.

A fehérjék aminosavakból állnak. Minden aminosavnak van egy aminocsoportja és egy sav (karboxil) csoportja, amelyek kölcsönhatása hoz létre peptid kötés Ezért a fehérjéket polipeptideknek is nevezik.

Fehérje szerkezetek

Elsődleges- peptidkötéssel összekötött aminosavlánc (erős, kovalens). 20 aminosav különböző sorrendben történő váltogatásával több millió különböző fehérjét hozhat létre. Ha a láncban legalább egy aminosavat megváltoztatunk, a fehérje szerkezete és funkciói megváltoznak, ezért a fehérjében az elsődleges szerkezetet tekintjük a legfontosabbnak.

Másodlagos- spirál. Hidrogénkötések tartják (gyenge).

Harmadlagos- gömbölyű (golyó). Négyféle kötés: a diszulfid (kénhíd) erős, a másik három (ionos, hidrofób, hidrogén) gyenge. Minden fehérjének megvan a maga gömb alakú formája, és funkciói ettől függenek. A denaturáció során a gömbölyű alakja megváltozik, és ez befolyásolja a fehérje működését.

negyedidőszak- Nem minden fehérjében van. Több gömböcskéből áll, amelyek ugyanazokkal a kötésekkel kapcsolódnak egymáshoz, mint a harmadlagos szerkezetben. (Például hemoglobin.)

Denaturáció

Ez a fehérjegömb alakjának megváltozása, amelyet külső hatások okoznak (hőmérséklet, savasság, sótartalom, egyéb anyagok hozzáadása stb.)

• Ha a fehérjére gyakorolt ​​hatás gyenge (1°-os hőmérsékletváltozás), akkor megfordítható denaturáció
• Ha az ütés erős (100°), akkor denaturáció visszafordíthatatlan. Ebben az esetben az elsődlegesen kívül minden szerkezet megsemmisül.

A fehérjék funkciói

Nagyon sok van belőlük, pl.

• Enzimatikus (katalitikus)- az enzimfehérjék felgyorsítják a kémiai reakciókat, mivel az enzim aktív központja alakjában illeszkedik az anyaghoz, mint egy kulcs a zárhoz (specificitás).

• Építés (szerkezeti)- a sejt a vízen kívül főleg fehérjékből áll.
• Védő- az antitestek küzdenek a kórokozókkal (immunitás).

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérjemolekula másodlagos szerkezetének formája van
1) spirálok
2) kettős spirál
3) labda
4) szálak

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérje molekula CO és NH csoportjai közötti hidrogénkötések adják a szerkezetre jellemző spirális alakot
1) elsődleges
2) másodlagos
3) felsőfokú
4) negyedidőszak

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérjemolekula denaturációs folyamata visszafordítható, ha a kötések nem szakadnak meg
1) hidrogén
2) peptid
3) hidrofób
4) diszulfid

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A kölcsönhatás eredményeként kialakul a fehérjemolekula kvaterner szerkezete
1) egy fehérjemolekula szakaszai az S-S kötések típusa szerint
2) több polipeptid szál, amelyek egy labdát alkotnak
3) egy fehérjemolekula szakaszai hidrogénkötések következtében
4) fehérjegömb sejtmembránnal

Válasz

Állítson fel összefüggést a fehérje jellemzői és funkciója között, amelyet betölt: 1) szabályozó, 2) szerkezeti
A) a centriolok része
B) riboszómákat képez
B) egy hormon
D) sejtmembránokat képez
D) megváltoztatja a génaktivitást

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A polipeptidláncban lévő aminosavak sorrendje és száma a
1) a DNS elsődleges szerkezete
2) elsődleges fehérjeszerkezet
3) a DNS másodlagos szerkezete
4) a fehérje másodlagos szerkezete

Válasz

Válasszon három lehetőséget. Fehérjék emberekben és állatokban
1) fő építőanyagként szolgálnak
2) a belekben glicerinné és zsírsavakra bomlanak le
3) aminosavakból képződnek
4) a májban glikogénné alakulnak
5) tartalékba helyezni
6) enzimként felgyorsítják a kémiai reakciókat

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérje másodlagos szerkezetét, amely spirál alakú, kötések tartják össze
1) peptid
2) ionos
3) hidrogén
4) kovalens

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. Milyen kötések határozzák meg a fehérjemolekulák elsődleges szerkezetét
1) aminosav gyökök között hidrofób
2) hidrogén a polipeptid szálak között
3) aminosavak közötti peptid
4) hidrogén az -NH- és -CO- csoportok között

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérje elsődleges szerkezete egy kötés révén jön létre
1) hidrogén
2) makroergikus
3) peptid
4) ionos

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérjemolekulában lévő aminosavak közötti peptidkötések kialakulása azon alapul
1) a komplementaritás elve
2) az aminosavak vízben való oldhatatlansága
3) aminosavak oldhatósága vízben
4) karboxil- és amincsoportok jelenléte bennük

Válasz

Az alábbiakban felsorolt ​​jellemzők kettő kivételével az ábrázolt szerves anyag szerkezetének és funkcióinak leírására szolgálnak. Határozzon meg két olyan jellemzőt, amely „kiesik” az általános listából, és írja le azokat a számokat, amelyek alatt szerepel.
1) a molekula szerkezeti szerveződési szintjei vannak
2) a sejtfal része
3) egy biopolimer
4) mátrixként szolgál a fordításhoz
5) aminosavakból áll

Válasz

Az alábbi jellemzők közül kettő kivételével mindegyik használható az enzimek leírására. Határozzon meg két olyan jellemzőt, amely „kiesik” az általános listából, és írja le azokat a számokat, amelyek alatt szerepel.
1) a sejtmembránok és sejtszervecskék részei
2) szerepet játszanak a biológiai katalizátorok
3) legyen aktív központja
4) befolyásolja az anyagcserét, szabályozza a különböző folyamatokat
5) specifikus fehérjék

Válasz

Nézze meg a polipeptid képét, és jelezze (A) annak szerveződési szintjét, (B) a molekula alakját és (C) a kölcsönhatás típusát, amely fenntartja a szerkezetet. Minden betűhöz válassza ki a megfelelő kifejezést vagy fogalmat a listából.
1) elsődleges szerkezet
2) másodlagos szerkezet
3) harmadlagos struktúra
4) a nukleotidok közötti kölcsönhatások
5) fém csatlakozás
6) hidrofób kölcsönhatások
7) fibrilláris
8) gömb alakú

Válasz

Nézze meg a polipeptid képét. Jelölje meg (A) a szervezettségi szintjét, (B) az azt alkotó monomereket és (C) a köztük lévő kémiai kötések típusát. Minden betűhöz válassza ki a megfelelő kifejezést vagy fogalmat a listából.
1) elsődleges szerkezet
2) hidrogénkötések
3) kettős spirál
4) másodlagos szerkezet
5) aminosav
6) alfa hélix
7) nukleotid
8) peptid kötések

Válasz

Ismeretes, hogy a fehérjék nagy molekulatömegű szabálytalan polimerek, és szigorúan specifikusak minden szervezettípusra. Válasszon ki három olyan állítást az alábbi szövegből, amelyek értelemszerűen kapcsolódnak ezeknek a jellemzőknek a leírásához, és írják le azokat a számokat, amelyek alatt szerepelnek.

Válasz

(1) A fehérjék 20 különböző aminosavat tartalmaznak, amelyeket peptidkötések kapcsolnak össze. (2) A fehérjéknek különböző számú aminosavuk van, és a molekulán belüli váltakozásuk sorrendje. (3) A kis molekulatömegű szerves anyagok molekulatömege 100 és 1000 között van. (4) Köztes vegyületek vagy szerkezeti egységek - monomerek. (5) Sok fehérjét több ezertől egymillióig vagy annál nagyobb molekulatömeggel jellemeznek, a fehérje egyetlen molekulaszerkezetében lévő egyedi polipeptidláncok számától függően. (6) Minden élőlénytípusnak sajátos, egyedi fehérjekészlete van, amely megkülönbözteti más élőlényektől.

© D.V. Pozdnyakov, 2009-2019 Mókusok

- α-aminosav-maradékokból álló, nagy molekulatömegű szerves vegyületek. IN fehérje összetétel

A fehérjék nagy molekulatömegűek: tojásalbumin - 36 000, hemoglobin - 152 000, miozin - 500 000 Összehasonlításképpen: az alkohol molekulatömege 46, az ecetsav - 60, a benzol - 78.

A fehérjék aminosav összetétele

© D.V. Pozdnyakov, 2009-2019- nem periodikus polimerek, amelyek monomerjei α-aminosavak. Általában 20 fajta α-aminosavat neveznek fehérjemonomernek, bár ezek közül több mint 170 megtalálható a sejtekben és a szövetekben.

Attól függően, hogy az aminosavak szintetizálhatók-e az emberek és más állatok testében, megkülönböztetik őket: nem esszenciális aminosavak- szintetizálható; esszenciális aminosavak- nem szintetizálható. Az esszenciális aminosavakat táplálékkal kell bevinni a szervezetbe. A növények minden típusú aminosavat szintetizálnak.

Az aminosav összetételtől függően fehérjék: teljes- tartalmazza az aminosavak teljes készletét; hibás- néhány aminosav hiányzik az összetételükből. Ha a fehérjék csak aminosavakból állnak, akkor ún egyszerű. Ha a fehérjék az aminosavak mellett nem aminosav komponenst (protéziscsoportot) is tartalmaznak, akkor ún. összetett. A protéziscsoportot fémek (fémproteinek), szénhidrátok (glikoproteinek), lipidek (lipoproteinek), nukleinsavak (nukleoproteinek) képviselhetik.

Minden aminosavak tartalmaznak: 1) karboxilcsoport (-COOH), 2) aminocsoport (-NH 2), 3) gyök vagy R-csoport (a molekula többi része). A gyök szerkezete eltérő a különböző típusú aminosavak esetében. Az aminosavak összetételében lévő aminocsoportok és karboxilcsoportok számától függően megkülönböztetik őket: semleges aminosavak egy karboxilcsoporttal és egy aminocsoporttal rendelkezik; bázikus aminosavak egynél több aminocsoporttal rendelkezik; savas aminosavak egynél több karboxilcsoportot tartalmaz.

Az aminosavak azok amfoter vegyületek, mivel oldatban savként és bázisként is működhetnek. Vizes oldatokban az aminosavak különböző ionos formákban léteznek.

Peptid kötés

Peptidek- peptidkötésekkel összekapcsolt aminosav-maradékokból álló szerves anyagok.

A peptidek képződése az aminosavak kondenzációs reakciójának eredményeként megy végbe. Amikor az egyik aminosav aminocsoportja kölcsönhatásba lép egy másik aminosav karboxilcsoportjával, kovalens nitrogén-szén kötés jön létre közöttük, amit ún. peptid. A peptidben található aminosavak számától függően vannak dipeptidek, tripeptidek, tetrapeptidek stb. A peptidkötés kialakulása sokszor megismételhető. Ez a formációhoz vezet polipeptidek. A peptid egyik végén egy szabad aminocsoport (úgynevezett N-terminális), a másik végén pedig egy szabad karboxilcsoport (úgynevezett C-terminális) található.

A fehérjemolekulák térbeli szerveződése

A fehérjék bizonyos specifikus funkcióinak ellátása molekuláik térbeli konfigurációjától függ, emellett a sejt számára energetikailag kedvezőtlen, ha a fehérjéket kibontott formában, lánc formájában tartja, ezért a polipeptid láncok feltekerednek, s így feltekernek. bizonyos háromdimenziós szerkezet vagy konformáció. 4 szint van fehérjék térbeli szerveződése.

Elsődleges fehérje szerkezet- a fehérjemolekulát alkotó polipeptidláncban az aminosavak elrendeződésének sorrendje. Az aminosavak közötti kötés peptidkötés.

Ha egy fehérjemolekula csak 10 aminosavból áll, akkor a fehérjemolekulák elméletileg lehetséges változatainak száma, amelyek az aminosavak váltakozási sorrendjében különböznek egymástól, 10 20. 20 aminosav birtokában még többféle kombinációt készíthet belőlük. Körülbelül tízezer különböző fehérjét találtak az emberi szervezetben, amelyek mind egymástól, mind más szervezetek fehérjéitől különböznek.

Ez a fehérjemolekula elsődleges szerkezete, amely meghatározza a fehérjemolekulák tulajdonságait és térbeli konfigurációját. Ha csak egy aminosavat helyettesítünk egy másikkal a polipeptidláncban, az a fehérje tulajdonságainak és funkcióinak megváltozásához vezet. Például a hemoglobin β-alegységében a hatodik glutamin aminosav valinnal való helyettesítése azt a tényt eredményezi, hogy a hemoglobin molekula egésze nem tudja ellátni fő funkcióját - oxigénszállítást; Ilyen esetekben az emberben sarlósejtes vérszegénységnek nevezett betegség alakul ki.

Másodlagos szerkezet- a polipeptidlánc spirálba rendezett hajtogatása (úgy néz ki, mint egy kiterjesztett rugó). A hélix fordulatait a karboxilcsoportok és az aminocsoportok között létrejövő hidrogénkötések erősítik. A hidrogénkötések kialakításában szinte minden CO és NH csoport részt vesz. Gyengébbek, mint a peptidek, de sokszor megismételve stabilitást és merevséget kölcsönöznek ennek a konfigurációnak. A másodlagos szerkezet szintjén fehérjék találhatók: fibroin (selyem, pókháló), keratin (haj, köröm), kollagén (inak).

Harmadlagos szerkezet- kémiai kötések (hidrogén, ionos, diszulfid) képződéséből és az aminosavmaradékok gyökei közötti hidrofób kölcsönhatások létrejöttéből adódó polipeptid láncok gömbökbe tömörítése. A harmadlagos szerkezet kialakításában a fő szerepet a hidrofil-hidrofób kölcsönhatások játsszák. A vizes oldatokban a hidrofób gyökök hajlamosak elbújni a víz elől, csoportosulva a gömbölyű belsejében, míg a hidrofil gyökök a hidratáció (vízdipólusokkal való kölcsönhatás) következtében a molekula felületén jelennek meg. Egyes fehérjékben a tercier szerkezetet két ciszteinmaradék kénatomjai között kialakuló diszulfid kovalens kötések stabilizálják. A harmadlagos szerkezeti szinten enzimek, antitestek és bizonyos hormonok találhatók.

Negyedidős szerkezet olyan komplex fehérjékre jellemző, amelyek molekuláit két vagy több gömböcske alkotja. Az alegységeket ionos, hidrofób és elektrosztatikus kölcsönhatások tartják a molekulában. Néha a kvaterner szerkezet kialakulása során diszulfid kötések lépnek fel az alegységek között. A legtöbbet vizsgált kvaterner szerkezetű fehérje az hemoglobin. Két α-alegység (141 aminosav) és két β-alegység (146 aminosav) alkotja. Mindegyik alegységhez vasat tartalmazó hem molekula kapcsolódik.

Ha valamilyen okból a fehérjék térbeli konformációja eltér a normálistól, a fehérje nem tudja ellátni funkcióit. Például a „bolondmarha-kór” (spongiform encephalopathia) oka a prionok, az idegsejtek felszíni fehérjéinek abnormális konformációja.

A fehérjék tulajdonságai

A fehérjemolekula aminosav-összetétele és szerkezete határozza meg tulajdonságait. A fehérjék bázikus és savas tulajdonságokat kombinálnak, amelyeket az aminosav gyökök határoznak meg: minél több savas aminosav van egy fehérjében, annál kifejezettebb a savas tulajdonságai. Az adományozás és a H + hozzáadásának képességét meghatározzák a fehérjék pufferelő tulajdonságai; Az egyik legerősebb puffer a vörösvérsejtekben lévő hemoglobin, amely a vér pH-ját állandó szinten tartja. Vannak oldható fehérjék (fibrinogén), és vannak oldhatatlan fehérjék, amelyek mechanikai funkciókat látnak el (fibroin, keratin, kollagén). Vannak olyan fehérjék, amelyek kémiailag aktívak (enzimek), vannak kémiailag inaktívak, amelyek ellenállnak a különböző környezeti feltételeknek, és amelyek rendkívül instabilak.

Külső tényezők (hő, ultraibolya sugárzás, nehézfémek és sóik, pH-változások, sugárzás, kiszáradás)

zavart okozhat a fehérjemolekula szerkezeti szerveződésében. Az adott fehérjemolekulában rejlő háromdimenziós konformáció elvesztésének folyamatát ún denaturáció. A denaturáció oka egy bizonyos fehérjeszerkezetet stabilizáló kötések felszakadása. Kezdetben a leggyengébb kötelékek szakadnak meg, és a feltételek szigorodásával még erősebbek is megszakadnak. Ezért először a kvaterner, majd a harmadlagos és másodlagos szerkezetek vesznek el. A térbeli konfiguráció változása a fehérje tulajdonságainak megváltozásához vezet, és ennek eredményeként lehetetlenné teszi a fehérje számára az eredendő biológiai funkcióinak ellátását. Ha a denaturációt nem kíséri az elsődleges szerkezet pusztulása, akkor lehet megfordítható, ebben az esetben megtörténik a fehérjére jellemző konformáció öngyógyítása. Például a membránreceptor fehérjék ilyen denaturáción mennek keresztül. A fehérjeszerkezet denaturáció utáni helyreállításának folyamatát ún renaturáció. Ha a fehérje térbeli konfigurációjának helyreállítása lehetetlen, akkor denaturációt nevezünk visszafordíthatatlan.

A fehérjék funkciói

Funkció	Példák és magyarázatok
Építés	A fehérjék részt vesznek a sejtes és extracelluláris struktúrák kialakításában: a sejtmembránok (lipoproteinek, glikoproteinek), a haj (keratin), az inak (kollagén) stb. részei.
Szállítás	A hemoglobin vérfehérje oxigént köt, és azt a tüdőből minden szövetbe és szervbe szállítja, azokból pedig szén-dioxidot juttat a tüdőbe; A sejtmembránok összetétele speciális fehérjéket tartalmaz, amelyek biztosítják bizonyos anyagok és ionok aktív és szigorúan szelektív átvitelét a sejtből a külső környezetbe és vissza.
Szabályozó	A fehérjehormonok részt vesznek az anyagcsere folyamatok szabályozásában. Például az inzulin hormon szabályozza a vércukorszintet, elősegíti a glikogén szintézist, és fokozza a zsírok képződését a szénhidrátokból.
Védő	Az idegen fehérjék vagy mikroorganizmusok (antigének) szervezetbe való behatolására válaszul speciális fehérjék képződnek - antitestek, amelyek képesek megkötni és semlegesíteni őket. A fibrinogénből képződő fibrin segít megállítani a vérzést.
Motor	Az aktin és a miozin kontraktilis fehérjék biztosítják a többsejtű állatok izomösszehúzódását.
Jel	A sejt felszíni membránjába olyan fehérjemolekulák vannak beépítve, amelyek a környezeti tényezők hatására képesek harmadlagos szerkezetüket megváltoztatni, így fogadják a külső környezetből érkező jeleket, és parancsokat továbbítanak a sejtnek.
Tárolás	Az állatok testében a fehérjék általában nem raktározódnak, kivéve a tojásalbumint és a tejkazeint. De a fehérjéknek köszönhetően bizonyos anyagok raktározódhatnak a szervezetben, például a hemoglobin lebontása során a vas nem távozik a szervezetből, hanem elraktározódik, komplexet képezve a ferritinnel.
Energia	Amikor 1 g fehérje végtermékekre bomlik, 17,6 kJ szabadul fel. Először a fehérjék aminosavakra, majd végtermékekre - vízre, szén-dioxidra és ammóniára - bomlanak. A fehérjéket azonban csak akkor használják energiaforrásként, ha más forrásokat (szénhidrátokat és zsírokat) elhasználnak.
Katalitikus	A fehérjék egyik legfontosabb funkciója. A fehérjék biztosítják - enzimek, amelyek felgyorsítják a sejtekben előforduló biokémiai reakciókat. Például a ribulóz-bifoszfát-karboxiláz katalizálja a CO 2 rögzítését a fotoszintézis során.

Enzimek

Enzimek, vagy enzimek, a fehérjék egy speciális osztálya, amelyek biológiai katalizátorok. Az enzimeknek köszönhetően a biokémiai reakciók óriási sebességgel mennek végbe. Az enzimes reakciók sebessége több tízezerszer (és néha milliókkal) nagyobb, mint a szervetlen katalizátorok részvételével lezajló reakciók sebessége. Az anyagot, amelyre az enzim hat, nevezzük szubsztrát.

Az enzimek globuláris fehérjék, szerkezeti jellemzők Az enzimek két csoportra oszthatók: egyszerű és összetett. Egyszerű enzimek egyszerű fehérjék, pl. csak aminosavakból áll. Komplex enzimek komplex fehérjék, pl. A fehérje részen kívül tartalmaznak egy nem fehérje jellegű csoportot is - kofaktor. Egyes enzimek vitaminokat használnak kofaktorként. Az enzimmolekula egy speciális részt tartalmaz, az úgynevezett aktív központot. Aktív központ- az enzim egy kis szakasza (3-12 aminosav), ahol a szubsztrát vagy szubsztrátok megkötése enzim-szubsztrát komplexet képez. A reakció befejeződése után az enzim-szubsztrát komplex enzimre és reakciótermék(ek)re bomlik. Egyes enzimek (az aktívak kivételével) allosztérikus központok- olyan területek, amelyekhez enzimsebesség-szabályozók vannak csatlakoztatva ( alloszterikus enzimek).

Az enzimatikus katalízis reakcióit: 1) nagy hatékonyság, 2) szigorú szelektivitás és hatásirány, 3) szubsztrátspecifitás, 4) finom és precíz szabályozás jellemzi. Az enzimatikus katalízis reakciók szubsztrát- és reakcióspecifitását E. Fischer (1890) és D. Koshland (1959) hipotézise magyarázza.

E. Fisher (billentyűzár hipotézis) azt javasolta, hogy az enzim és a szubsztrát aktív helyének térbeli konfigurációinak pontosan meg kell felelniük egymásnak. A szubsztrátot a „kulcshoz”, az enzimet a „zárhoz” hasonlítják.

D. Koshland (kéz-kesztyű hipotézis) azt javasolta, hogy a szubsztrát szerkezete és az enzim aktív centruma közötti térbeli megfelelés csak az egymással való kölcsönhatás pillanatában jön létre. Ezt a hipotézist más néven indukált megfelelési hipotézis.

Az enzimreakciók sebessége függ: 1) hőmérséklettől, 2) enzimkoncentrációtól, 3) szubsztrátkoncentrációtól, 4) pH-tól. Hangsúlyozni kell, hogy mivel az enzimek fehérjék, aktivitásuk fiziológiailag normális körülmények között a legmagasabb.

A legtöbb enzim csak 0 és 40°C közötti hőmérsékleten tud működni. Ezen határokon belül a reakciósebesség körülbelül 2-szeresére nő minden 10 °C-os hőmérséklet-emelkedéssel. 40 °C feletti hőmérsékleten a fehérje denaturálódik, és az enzimaktivitás csökken. Fagyponthoz közeli hőmérsékleten az enzimek inaktiválódnak.

A szubsztrát mennyiségének növekedésével az enzimatikus reakció sebessége addig növekszik, amíg a szubsztrát molekulák száma el nem éri az enzimmolekulák számát. A szubsztrát mennyiségének további növelésével a sebesség nem növekszik, mivel az enzim aktív központjai telítettek. Az enzimkoncentráció növekedése megnövekedett katalitikus aktivitáshoz vezet, mivel egységnyi idő alatt nagyobb számú szubsztrátmolekula átalakul.

Mindegyik enzimhez van egy optimális pH-érték, amelynél maximális aktivitást mutat (pepszin - 2,0, nyálamiláz - 6,8, hasnyálmirigy-lipáz - 9,0). Magasabb vagy alacsonyabb pH-értékeknél az enzimaktivitás csökken. A pH hirtelen változásával az enzim denaturálódik.

Az alloszterikus enzimek sebességét az alloszterikus központokhoz kapcsolódó anyagok szabályozzák. Ha ezek az anyagok felgyorsítják a reakciót, akkor ún aktivátorok, ha lelassulnak - inhibitorok.

Az enzimek osztályozása

Az általuk katalizált kémiai átalakulások típusa szerint az enzimeket 6 osztályba sorolják:

1. oxireduktázok(hidrogén-, oxigén- vagy elektronatomok átvitele egyik anyagból a másikba - dehidrogenáz),
2. transzferázok(metil-, acil-, foszfát- vagy aminocsoport átvitele egyik anyagból a másikba - transzamináz),
3. hidrolázok(hidrolízis reakciók, amelyek során két termék képződik a szubsztrátból - amiláz, lipáz),
4. lyázok(nem hidrolitikus hozzáadása a szubsztrátumhoz, vagy atomcsoport leválasztása róla, ilyenkor a C-C, C-N, C-O, C-S kötések felszakadhatnak - dekarboxiláz),
5. izomerázok(intramolekuláris átrendeződés - izomeráz),
6. ligázok(két molekula összekapcsolódása C-C, C-N, C-O, C-S kötések kialakulásának eredményeként - szintetáz).

Az osztályokat alosztályokra és alosztályokra osztják fel. A jelenlegi nemzetközi osztályozásban minden enzimnek saját kódja van, amely négy, pontokkal elválasztott számból áll. Az első szám az osztály, a második az alosztály, a harmadik az alosztály, a negyedik az enzim sorozatszáma ebben az alosztályban, például az argináz kód 3.5.3.1.

Menj ide előadások 2. sz"A szénhidrátok és lipidek szerkezete és funkciói"

Menj ide előadások 4. sz"Az ATP nukleinsavak szerkezete és funkciói"

Ezek olyan biopolimerek, amelyek monomerjei aminosavak.

Aminosavak kis molekulatömegű szerves vegyületek, amelyek karboxil (-COOH) és amin (-NH 2) csoportokat tartalmaznak, amelyek ugyanahhoz a szénatomhoz kötődnek. A szénatomhoz oldallánc kapcsolódik - egy gyök, amely minden aminosavnak bizonyos tulajdonságokat ad.

A legtöbb aminosavnak egy karboxilcsoportja és egy aminocsoportja van; ezeket az aminosavakat nevezik semleges. Vannak azonban olyanok is bázikus aminosavak- egynél több aminocsoporttal, valamint savas aminosavak- egynél több karboxilcsoporttal.

Körülbelül 200 aminosav található az élő szervezetekben, de ezek közül csak 20 található a fehérjékben. Ezek az ún alapvető vagy proteinogén aminosavak.

A gyöktől függően a bázikus aminosavakat 3 csoportra osztják:

1. Nem poláris (alanin, metionin, valin, prolin, leucin, izoleucin, triptofán, fenilalanin);
2. Poláris töltetlen (aszparagin, glutamin, szerin, glicin, tirozin, treonin, cisztein);
3. Töltve (arginin, hisztidin, lizin - pozitív; aszparaginsav és glutaminsav - negatív).

Az aminosav-oldalláncok (gyökök) lehetnek hidrofóbok vagy hidrofilek, és megfelelő tulajdonságokat kölcsönöznek a fehérjéknek.

A növényekben az összes esszenciális aminosav a fotoszintézis elsődleges termékeiből szintetizálódik. Az emberek és az állatok nem képesek számos proteinogén aminosavat szintetizálni, és ezeket kész formában, élelmiszerrel kell bevinniük. Az ilyen aminosavakat esszenciálisnak nevezik. Ide tartozik a lizin, valin, leucin, izoleucin, treonin, fenilalanin, triptofán, metionin; Az arginin és a hisztidin nélkülözhetetlen a gyermekek számára.

Oldatban az aminosavak savként és bázisként is működhetnek, azaz amfoter vegyületek. A karboxilcsoport (-COOH) protont adhat, savként funkcionál, az amincsoport (-NH2) pedig protont tud befogadni, így bázis tulajdonságait mutatja.

Az egyik aminosav aminocsoportja képes reagálni egy másik aminosav karboxilcsoportjával. A kapott molekula az dipeptid, a -CO-NH- kötést pedig peptidkötésnek nevezzük.

A dipeptid molekula egyik végén egy szabad aminocsoport, a másik végén pedig egy szabad karboxilcsoport található. Ennek köszönhetően a dipeptid más aminosavakat is tud magához kötni, oligopeptideket képezve. Ha sok (10-nél több) aminosavat kombinálunk így, akkor polipeptid.

A peptidek fontos szerepet játszanak a szervezetben. Sok aligopeptid hormon. Ezek az oxitocin, a vazopresszin, a tirotropin-felszabadító hormon, a tirotropin stb. Az oligopeptidek közé tartozik még a bradikidin (fájdalompeptid) és néhány opiát (emberi „természetes gyógyszer”), amelyek fájdalomcsillapító funkciót látnak el. A kábítószer szedése tönkreteszi a szervezet opiátrendszerét, ezért a kábítószer-adag nélkül a kábítószer-függő súlyos fájdalmat – „elvonást” tapasztal, amelyet általában az opiátok enyhítenek.

Az oligopeptidek közé tartozik néhány antibiotikum (például gramicidin S).

Sok hormon (inzulin, adrenokortikotrop hormon stb.), antibiotikumok (például gramicidin A), toxinok (például diftéria toxin) polipeptidek.

A fehérjék olyan polipeptidek, amelyek molekulája 50-től több ezer aminosavat tartalmaz, amelyek molekulatömege meghaladja a 10 000-et.

Minden fehérjének megvan a maga speciális térszerkezete egy bizonyos környezetben. A térbeli (háromdimenziós) szerkezet jellemzésekor a fehérjemolekulák négy szerveződési szintjét különböztetjük meg.

Elsődleges szerkezet- aminosavak szekvenciája egy polipeptidláncban. Az elsődleges szerkezet minden fehérjére specifikus, és genetikai információk határozzák meg, pl. a fehérjét kódoló DNS-molekula szakaszában lévő nukleotidszekvenciától függ. A fehérjék minden tulajdonsága és funkciója az elsődleges szerkezettől függ. Egyetlen aminosav cseréje a fehérjemolekulákban vagy elrendeződésük megváltoztatása általában a fehérje működésének megváltozásával jár. Mivel a fehérjék 20 féle aminosavat tartalmaznak, a nemben és a peptidláncban való kombinációjuk lehetősége valóban korlátlan, ami hatalmas számú fehérjét biztosít az élő sejtekben.

Az élő sejtekben a fehérjemolekulák vagy azok egyes szakaszai nem egy megnyúlt lánc, hanem egy spirálba csavarodnak, amely egy kiterjesztett rugóra (az úgynevezett α-hélixre) emlékeztet, vagy egy hajtogatott rétegbe (β-réteg) van összehajtva. Másodlagos szerkezet egy polipeptid láncon belüli két peptidkötés -CO- és -NH 2 -csoportjai közötti hidrogénkötések (helikális konfiguráció) vagy két polipeptidlánc között (hajtogatott rétegek) kialakulása eredményeként jön létre.

A keratin fehérje teljesen α-helikális konfigurációjú. Ez a haj, szőr, köröm, karmok, csőr, toll és szarv szerkezeti fehérje. A spirális másodlagos szerkezet a keratin mellett olyan fibrilláris (szálszerű) fehérjékre is jellemző, mint a miozin, fibrinogén és kollagén.

A legtöbb fehérjében a polipeptid lánc helikális és nem helikális szakaszai egy háromdimenziós gömb alakú képződménybe - gömbölyűvé (a globuláris fehérjékre jellemző) - hajtódnak össze. Egy bizonyos konfigurációjú gömb az harmadlagos szerkezet mókus. A tercier szerkezetet ionos, hidrogénkötések, kovalens diszulfid kötések (amelyek a ciszteint alkotó kénatomok között jönnek létre), valamint hidrofób kölcsönhatások stabilizálják. A tercier szerkezet kialakulásában a legfontosabbak a hidrofób kölcsönhatások; Ebben az esetben a fehérje úgy hajtódik fel, hogy hidrofób oldalláncai a molekulán belül rejtőznek, azaz védve vannak a vízzel való érintkezéstől, a hidrofil oldalláncok pedig éppen ellenkezőleg, kívülre kerülnek.

Sok különösen összetett szerkezetű fehérje több polipeptid láncból áll, amelyek a molekulában a hidrofób kölcsönhatások, valamint hidrogén- és ionkötések felhasználásával tartják össze kvaterner szerkezet. Ez a szerkezet például a hemoglobin globuláris fehérjében található. Molekulája négy különálló polipeptid alegységből (protomerből) áll, amelyek a tercier szerkezetben helyezkednek el, és egy nem fehérje részből - a hemből. Csak egy ilyen szerkezetben képes a hemoglobin ellátni szállítási funkcióját.

Különféle kémiai és fizikai tényezők hatására (alkohol, aceton, savak, lúgok, magas hőmérséklet, besugárzás, nagy nyomás stb.) a hidrogén- és ionkötések felszakadása miatt megváltozik a fehérje harmadlagos és kvaterner szerkezete. . A fehérje natív (természetes) szerkezetének megbontásának folyamatát ún denaturáció. Ebben az esetben a fehérje oldhatóságának csökkenése, a molekulák alakjának és méretének megváltozása, az enzimaktivitás elvesztése stb. a fehérje természetes szerkezetének spontán helyreállítása. Ezt a folyamatot renaturációnak nevezik. Ebből következik, hogy a fehérje makromolekula szerkezetének és működésének minden jellemzőjét elsődleges szerkezete határozza meg.

Kémiai összetételük alapján a fehérjéket egyszerű és összetett fehérjékre osztják. TO egyszerű magában foglalja a csak aminosavakból álló fehérjéket, és összetett- tartalmaz egy fehérje részt és egy nem fehérje részt (prosztata) - fémionok, szénhidrátok, lipidek stb. Egyszerű fehérjék a szérum albumin, immunglobulin (antitestek), fibrin, egyes enzimek (tripszin) stb. A komplex fehérjék mind proteolipidek és glikoproteinek, hemoglobin, a legtöbb enzim stb.

A fehérjék funkciói

Szerkezeti.

A fehérjék a sejtmembránok és sejtszervecskék részei. A magasabb rendű állatok ereinek fala, porcok, inak, szőr, köröm és karmok főként fehérjékből állnak.

Katalitikus (enzimatikus).

Az enzimfehérjék katalizálják a szervezetben zajló összes kémiai reakciót. Biztosítják a tápanyagok lebontását az emésztőrendszerben, a szénmegkötést a fotoszintézis során, a mátrix szintézis reakcióit stb.

Szállítás.

A fehérjék különféle anyagok megkötésére és szállítására képesek. A véralbuminok zsírsavakat, a globulinok fémionokat és hormonokat szállítanak. A hemoglobin oxigént és szén-dioxidot szállít.

A plazmamembránt alkotó fehérjemolekulák részt vesznek az anyagok sejtbe és onnan történő szállításában.

Védő.

A vérben lévő immunglobulinok (antitestek) végzik, amelyek biztosítják a szervezet immunvédelmét. A fibrinogén és a trombin részt vesz a véralvadásban, és megakadályozza a vérzést.

Összehúzó.

Ezt az aktin és miozin fehérjék filamentumainak egymáshoz viszonyított mozgása biztosítja az izmokban és a sejteken belül. A tubulin fehérjéből felépülő mikrotubulusok elcsúszása magyarázza a csillók és flagellák mozgását.

Szabályozó.

Sok hormon oligopeptid vagy fehérje, például: inzulin, glukagon, adenokortikotrop hormon stb.

Receptor.

Egyes sejtmembránba ágyazott fehérjék képesek megváltoztatni szerkezetüket a külső környezet hatására. Így fogadják a jeleket a külső környezetből és továbbítják az információkat a cellába. Példa erre lenne fitokróm- fényérzékeny fehérje, amely szabályozza a növények fotoperiodikus reakcióját, ill opsin- komponens rodopszin, a retina sejtjeiben található pigment.

Antoine Francois de Fourcroix, a fehérjék kutatásának alapítója

A fehérjéket a 18. században a biológiai molekulák külön osztályaként azonosították Antoine Fourcroix francia kémikus és más tudósok munkája eredményeként, akik felfigyeltek a fehérjék koaguláló (denaturáló) képességére hő vagy savak hatására. Abban az időben olyan fehérjéket vizsgáltak, mint az albumin ("tojásfehérje"), a fibrin (a vérből származó fehérje) és a búzaszemből származó glutén. Gerrit Mulder holland kémikus a fehérjék összetételét elemezte, és azt feltételezte, hogy szinte minden fehérjének hasonló empirikus képlete van. A „fehérje” kifejezést az ilyen molekulákra Jacob Berzelius svéd kémikus javasolta 1838-ban. Mulder meghatározta a fehérjepusztulás termékeit is - az aminosavakat, és az egyik (leucin) esetében kis hibával meghatározta a molekulatömeget - 131 dalton. 1836-ban Mulder javasolta a fehérjék kémiai szerkezetének első modelljét. A gyökök elmélete alapján megfogalmazta a fehérjeösszetétel minimális szerkezeti egysége, a C 16 H 24 N 4 O 5 fogalmát, amelyet „fehérjének”, az elméletet pedig „fehérjeelméletnek” nevezték el. A fehérjékre vonatkozó új adatok felhalmozódásával az elméletet ismételten kritizálták, de az 1850-es évek végéig a kritikák ellenére továbbra is általánosan elfogadottnak számított.

A 19. század végére a fehérjéket alkotó aminosavak többségét tanulmányozták. 1894-ben Albrecht Kossel német fiziológus olyan elméletet terjesztett elő, amely szerint az aminosavak a fehérjék fő szerkezeti elemei. A 20. század elején Emil Fischer német kémikus kísérletileg bebizonyította, hogy a fehérjék peptidkötésekkel összekapcsolt aminosav-maradékokból állnak. Elvégezte egy fehérje aminosavszekvenciájának első elemzését is, és elmagyarázta a proteolízis jelenségét.

A fehérjék szervezetben betöltött központi szerepét azonban csak 1926-ban ismerték fel, amikor is James Sumner amerikai kémikus (később Nobel-díjas) kimutatta, hogy az ureáz enzim fehérje.

A tiszta fehérjék izolálásának nehézségei megnehezítették tanulmányozásukat. Ezért az első vizsgálatokat a nagy mennyiségben tisztítható polipeptidek felhasználásával végezték el, azaz vérfehérjékkel, csirketojással, különböző méreganyagokkal, valamint a vágás után felszabaduló emésztő/metabolikus enzimekkel. Az 1950-es évek végén a cég Armor Hot Dog Co. képes volt megtisztítani egy kilogramm szarvasmarha-hasnyálmirigy-ribonukleáz A-t, amely sok tudós kísérleti tárgyává vált.

Azt az elképzelést, hogy a fehérjék másodlagos szerkezete az aminosavak közötti hidrogénkötés eredménye, William Astbury javasolta 1933-ban, de Linus Paulingot tartják az első tudósnak, aki sikeresen megjósolta a fehérjék másodlagos szerkezetét. Később Walter Kauzman Kai Linderström-Lang munkásságára támaszkodva jelentősen hozzájárult a fehérjék harmadlagos szerkezetének kialakulásának törvényszerűségeinek és a hidrofób kölcsönhatások szerepének megértéséhez ebben a folyamatban. 1949-ben Fred Sanger meghatározta az inzulin aminosav-szekvenciáját, ily módon bizonyítva, hogy a fehérjék aminosavak lineáris polimerei, nem pedig elágazó (mint egyes cukrok) láncaik, kolloidjai vagy cikljai. Az első egyatomos röntgendiffrakción alapuló fehérjeszerkezeteket az 1960-as években, NMR-vizsgálattal pedig az 1980-as években állították elő. 2006-ban a Protein Data Bank körülbelül 40 000 fehérjeszerkezetet tartalmazott.

A 21. században a fehérjék tanulmányozása minőségileg új szintre lépett, amikor nemcsak az egyes tisztított fehérjéket vizsgálják, hanem az egyes sejtek, szövetek nagyszámú fehérje mennyiségének és poszttranszlációs módosulásának egyidejű változását is. vagy organizmusok. A biokémia ezen területét proteomikának nevezik. A bioinformatikai módszerekkel lehetővé vált nemcsak a röntgenszerkezet-elemzési adatok feldolgozása, hanem a fehérje szerkezetének előrejelzése is az aminosavszekvenciája alapján. Jelenleg a nagy fehérjekomplexek krioelektronmikroszkópos vizsgálata, valamint a kisméretű fehérjék és nagy fehérjék doménjeinek számítógépes programok segítségével történő előrejelzése közelít a struktúrák atomi szintű feloldásának pontosságához.

Tulajdonságok

A fehérje mérete aminosavak számában vagy daltonban (molekulatömegben) mérhető, gyakrabban a molekula viszonylag nagy mérete miatt származtatott egységeiben, kilodaltonokban (kDa). Az élesztőfehérjék átlagosan 466 aminosavból állnak, és molekulatömege 53 kDa. A jelenleg ismert legnagyobb fehérje, a titin, az izomszarkomerek alkotóeleme; Különféle izoformáinak molekulatömege 3000 és 3700 kDa között változik, és 38 138 aminosavból áll (az emberi solius izomzatban).

A fehérjék vízben való oldhatósága változó, de a legtöbb fehérje feloldódik benne. Az oldhatatlanok közé tartozik például a keratin (a szőrt, emlősszőrzetet, madártollat ​​stb. alkotó fehérje) és a fibroin, amely a selyem- és pókhálók része. A fehérjéket szintén hidrofil és hidrofób csoportokra osztják. A hidrofilek közé tartozik a legtöbb citoplazma, sejtmag és intercelluláris fehérje, beleértve az oldhatatlan keratint és a fibroint. A hidrofóbok közé tartozik az integrált membránfehérjék biológiai membránjait alkotó fehérjék többsége, amelyek kölcsönhatásba lépnek a membrán hidrofób lipideivel (ezeknek a fehérjéknek általában kis hidrofil régiói vannak).

Denaturáció

A csirke tojásfehérje visszafordíthatatlan denaturálása magas hőmérséklet hatására

Általában a fehérjék megtartják szerkezetüket, és így fizikai-kémiai tulajdonságaikat, például oldhatóságukat olyan körülmények között, mint például a hőmérséklet és a hőmérséklet, amelyekhez az adott szervezet alkalmazkodik. Ezen feltételek megváltoztatása, például a fehérje savval vagy lúggal való melegítése vagy kezelése a fehérje kvaterner, harmadlagos és másodlagos szerkezetének elvesztését eredményezi. Egy fehérje (vagy más biopolimer) natív szerkezetének elvesztését denaturációnak nevezzük. A denaturáció lehet teljes vagy részleges, reverzibilis vagy irreverzibilis. A mindennapi életben a visszafordíthatatlan fehérjedenaturáció leghíresebb esete a csirketojás elkészítése, amikor magas hőmérséklet hatására az átlátszó, vízben oldódó ovalbumin fehérje sűrűvé, oldhatatlanná és átlátszatlanná válik. A denaturáció bizonyos esetekben reverzibilis, mint például a vízben oldódó fehérjék ammóniumsók segítségével történő kicsapása (kicsapása), és tisztítási módszerként alkalmazzák.

Egyszerű és összetett fehérjék

A peptidláncok mellett sok fehérje nem aminosav fragmentumokat is tartalmaz, a fehérjéket két nagy csoportba sorolják - egyszerű és összetett fehérjékre (fehérjékre). Az egyszerű fehérjék csak aminosavláncokat tartalmaznak, az összetett fehérjék nem aminosav fragmentumokat is tartalmaznak. Ezeket a komplex fehérjéken belüli nem fehérje fragmentumokat „protézis csoportoknak” nevezik. A protéziscsoportok kémiai természetétől függően a következő osztályokat különböztetjük meg a komplex fehérjék között:

• Protetikus csoportként kovalensen kötött szénhidrátmaradékokat tartalmazó glikoproteinek és alosztályuk - proteoglikánok, mukopoliszacharid protéziscsoportokkal. A szerin vagy treonin hidroxilcsoportjai általában részt vesznek a szénhidrát-maradékokkal való kötések kialakításában. A legtöbb extracelluláris fehérje, különösen az immunglobulinok glikoprotein. A proteoglikánokban a szénhidrát rész körülbelül 95%-ot tesz ki, ezek a sejtközi mátrix fő összetevői.
• Nem kovalens kötésű lipideket tartalmazó lipoproteinek protetikai részként. A lipoproteineket apolipoprotein fehérjék képezik, amelyek lipideket kötnek hozzájuk és a lipidtranszport funkciót látják el.
• Nem hem koordinált fémionokat tartalmazó metalloproteinek. A metalloproteinek között vannak raktározási és szállítási funkciókat ellátó fehérjék (például vastartalmú ferritin és transzferrin) és enzimek (például cinktartalmú karboanhidráz és különféle szuperoxid-diszmutázok, amelyek aktívan tartalmaznak réz-, mangán-, vas- és egyéb fémionokat) központok)
• A nem kovalensen kötött DNS-t vagy RNS-t tartalmazó nukleoproteinek, különösen a kromoszómákat alkotó kromatin nukleoprotein.
• Protetikus csoportként kovalensen kötött foszforsavmaradékokat tartalmazó foszfoproteinek. A szerin vagy treonin hidroxilcsoportjai részt vesznek a foszfáttal való észterkötés kialakításában, különösen a tejkazein egy foszfoprotein.
• A kromoproteinek a különböző kémiai természetű színes protetikus csoportokkal rendelkező összetett fehérjék gyűjtőneve. Ezek közé tartozik számos fémtartalmú porfirin protéziscsoporttal rendelkező fehérje, amely különféle funkciókat lát el - hemoproteinek (hemet tartalmazó fehérjék - hemoglobin, citokrómok stb.) protetikai csoportként, klorofillok; flavin csoporttal rendelkező flavoproteinek stb.

A fehérje szerkezete

• Harmadlagos szerkezet- a polipeptidlánc térszerkezete (a fehérjét alkotó atomok térbeli koordinátáinak halmaza). Szerkezetileg különböző típusú kölcsönhatásokkal stabilizált másodlagos szerkezeti elemekből áll, amelyekben a hidrofób kölcsönhatások kritikus szerepet játszanak. A harmadlagos struktúra stabilizálásában a következők vesznek részt:
  • kovalens kötések (két cisztein-maradék között - diszulfid hidak);
  • ionos kötések az aminosavak ellentétes töltésű oldalcsoportjai között;
  • hidrogénkötések;
  • hidrofil-hidrofób kölcsönhatások. Amikor kölcsönhatásba lép a környező vízmolekulákkal, a fehérjemolekula „hajlamos” a hajtogatásra, így az aminosavak nempoláris oldalcsoportjai izolálódnak a vizes oldatból; poláris hidrofil oldalcsoportok jelennek meg a molekula felületén.

• Kvaterner szerkezet (vagy alegység, domén) - több polipeptid lánc relatív elrendezése egyetlen fehérje komplex részeként. A kvaterner szerkezetű fehérjét alkotó fehérjemolekulák külön-külön képződnek a riboszómákon, és csak a szintézis befejeződése után alkotnak közös szupramolekuláris szerkezetet. Egy kvaterner szerkezetű fehérje tartalmazhat azonos és különböző polipeptidláncokat is. A kvaterner szerkezet stabilizálásában ugyanazok a típusú kölcsönhatások vesznek részt, mint a harmadlagos szerkezet stabilizálásában. A szupramolekuláris fehérje komplexek több tucat molekulából állhatnak.

Fehérje környezet

Különböző módok a fehérje háromdimenziós szerkezetének ábrázolására a trioszfoszfát-izomeráz enzim példáján. A bal oldalon egy „mag” modell látható, amely az összes atomot és a köztük lévő kötéseket ábrázolja; A színek az elemeket mutatják. Középen szerkezeti motívumok, α-hélixek és β-lapok láthatók. A jobb oldalon a fehérje érintkezési felülete látható, az atomok van der Waals sugarait figyelembe véve; A színek a területek tevékenységi jellemzőit mutatják

Általános szerkezeti típusuk alapján a fehérjék három csoportra oszthatók:

Fehérjeszerkezet kialakítása és fenntartása élő szervezetekben

A fehérjék azon képessége, hogy a denaturáció után helyreállítsák a megfelelő háromdimenziós szerkezetet, ahhoz a hipotézishez vezetett, hogy a fehérje végső szerkezetére vonatkozó minden információ benne van az aminosavszekvenciában. A ma már általánosan elfogadott elmélet szerint az evolúció eredményeként egy fehérje stabil konformációja minimális szabadenergiával rendelkezik a polipeptid más lehetséges konformációihoz képest.

A sejtekben azonban van egy olyan fehérjecsoport, amelynek feladata a fehérjeszerkezet károsodás utáni helyreállítása, valamint a fehérjekomplexek létrehozása és disszociációja. Ezeket a fehérjéket chaperonoknak nevezik. Számos chaperon koncentrációja a sejtben a környezeti hőmérséklet meredek emelkedésével növekszik, így a Hsp csoportba tartoznak. hősokk fehérjék- hősokkfehérjék). A chaperonok normális működésének fontosságát a szervezet működése szempontjából az emberi szemlencse részét képező chaperon α-kristály példájával illusztrálhatjuk. A fehérje mutációi a lencse elhomályosulásához vezetnek a fehérje-aggregáció következtében, és ennek eredményeként szürkehályoghoz vezetnek.

Fehérjeszintézis

Kémiai szintézis

A rövid fehérjék kémiai úton szintetizálhatók szerves szintézist alkalmazó módszerek csoportjával – például kémiai ligációval. A legtöbb kémiai szintézis módszer C-terminálistól N-terminálisig halad, szemben a bioszintézissel. Ily módon lehetséges egy rövid immunogén peptid (epitóp) szintetizálása, amelyet állatokba történő injekcióval vagy hibridómák előállításával antitestek előállítására használnak; kémiai szintézist is alkalmaznak bizonyos enzimek inhibitorainak előállítására. A kémiai szintézis lehetővé teszi mesterséges aminosavak, azaz olyan aminosavak bejuttatását, amelyek nem találhatók meg a közönséges fehérjékben - például fluoreszcens címkék rögzítése az aminosavak oldalláncaihoz. A kémiai szintézis módszerek azonban hatástalanok a 300 aminosavnál hosszabb fehérjék esetében; emellett a mesterséges fehérjék szabálytalan harmadlagos szerkezetűek lehetnek, és a mesterséges fehérjék aminosavaiból hiányoznak a poszttranszlációs módosítások.

Fehérje bioszintézis

Univerzális módszer: riboszóma szintézis

A fehérjéket az élő szervezetek aminosavakból szintetizálják a génekben kódolt információk alapján. Minden fehérje egyedi aminosav-szekvenciából áll, amelyet a fehérjét kódoló gén nukleotidszekvenciája határoz meg. A genetikai kód hárombetűs "szavakból", úgynevezett kodonokból áll; minden kodon egy aminosavnak a fehérjéhez való kapcsolódásáért felelős: például az AUG kombináció a metioninnak felel meg. Mivel a DNS négyféle nukleotidból áll, a lehetséges kodonok száma összesen 64; és mivel a fehérjék 20 aminosavat használnak fel, sok aminosavat egynél több kodon határoz meg. A fehérjét kódoló géneket először az RNS polimeráz fehérjék írják át hírvivő RNS (mRNS) nukleotidszekvenciákká.

Az mRNS-molekulán alapuló fehérjeszintézis folyamatát transzlációnak nevezik. A fehérje bioszintézis kezdeti szakaszában, az iniciáció során általában a metionin kodont ismeri fel a riboszóma kis alegysége, amelyhez fehérje iniciációs faktorok segítségével metionin transzfer RNS (tRNS) kapcsolódik. A startkodon felismerése után a nagy alegység csatlakozik a kis alegységhez, és megkezdődik a transzláció második szakasza, az elongáció. A riboszóma minden egyes elmozdulásakor az mRNS 5"-től a 3"-ig terjedő végétől egy kodont olvasunk le úgy, hogy az mRNS három nukleotidja (kodonja) és a transzfer RNS komplementer antikodonja között hidrogénkötések jönnek létre, amelyekhez a megfelelő aminosav kapcsolódik. csatolva van. A peptidkötés szintézisét a riboszóma RNS (rRNS) katalizálja, amely a riboszóma peptidil-transzferáz központját képezi. A riboszómális RNS katalizálja a peptidkötés kialakulását a növekvő peptid utolsó aminosava és a tRNS-hez kapcsolódó aminosav között, így a nitrogén- és szénatomok a reakció szempontjából kedvező pozícióba kerülnek. Az aminoacil-tRNS szintetáz enzimek aminosavakat kapcsolnak tRNS-eikhez. A transzláció harmadik, egyben utolsó szakasza, a termináció akkor következik be, amikor a riboszóma eléri a stopkodont, ezt követően a fehérjeterminációs faktorok hidrolizálják a fehérjéből az utolsó tRNS-t, leállítva annak szintézisét. Így a riboszómákban a fehérjék mindig az N-terminálistól a C-terminálisig szintetizálódnak.

Nem riboszómális szintézis

A fehérjék poszttranszlációs módosítása

Miután a transzláció befejeződött és a fehérje felszabadul a riboszómából, a polipeptidlánc aminosavai különféle kémiai módosulásokon mennek keresztül. Példák a fordítás utáni módosításokra:

• különféle funkciós csoportok (acetil-, metil- és foszfátcsoportok) hozzáadása;
• lipidek és szénhidrogének hozzáadása;
• standard aminosavak cseréje nem standard aminosavakká (citrullin képződése);
• szerkezeti változások kialakulása (diszulfid hidak kialakulása ciszteinek között);
• a fehérje egy részének eltávolítása mind az elején (jelszekvencia), mind pedig egyes esetekben a közepén (inzulin);
• kisméretű fehérjék hozzáadása, amelyek befolyásolják a fehérje lebontását (sumoiláció és ubiquitináció).

Ebben az esetben a módosítás típusa lehet univerzális (ubiquitin monomerekből álló láncok hozzáadása jelzi ennek a fehérjének a proteaszóma általi lebomlását), vagy egy adott fehérjére specifikus. Ugyanakkor ugyanaz a fehérje számos módosításon mehet keresztül. Így a hisztonok (az eukariótákban a kromatint alkotó fehérjék) akár 150 különböző módosuláson eshetnek át különböző körülmények között.

A fehérjék funkciói a szervezetben

Más biológiai makromolekulákhoz (poliszacharidok, lipidek) és nukleinsavakhoz hasonlóan a fehérjék minden élő szervezet nélkülözhetetlen alkotóelemei, részt vesznek a sejt életfolyamatainak többségében. A fehérjék anyagcserét és energiaátalakítást végeznek. A fehérjék a sejtszerkezetek - organellumok - részei, amelyek az extracelluláris térbe szekretálódnak a sejtek közötti jelek cseréjéhez, az élelmiszerek hidrolíziséhez és az intercelluláris anyag képződéséhez.

Megjegyzendő, hogy a fehérjék funkció szerinti osztályozása meglehetősen önkényes, mivel az eukariótákban ugyanaz a fehérje több funkciót is elláthat. Az ilyen sokoldalúság jól tanulmányozott példája a lizil-tRNS-szintetáz, az aminoacil-tRNS-szintetázok osztályába tartozó enzim, amely nemcsak a lizint köti a tRNS-hez, hanem számos gén transzkripcióját is szabályozza. A fehérjék enzimatikus tevékenységüknek köszönhetően számos funkciót látnak el. Enzimek tehát a motor fehérje miozin, szabályozó fehérjék a protein kinázok, a transzport fehérje nátrium-kálium adenozin-trifoszfatáz stb.

Katalitikus funkció

A fehérjék legismertebb szerepe a szervezetben a különféle kémiai reakciók katalizálása. Az enzimek olyan fehérjék csoportja, amelyek specifikus katalitikus tulajdonságokkal rendelkeznek, vagyis minden enzim egy vagy több hasonló reakciót katalizál. Az enzimek katalizálják a komplex molekulák lebomlásának (katabolizmus) és szintézisének (anabolizmusának) reakcióit, valamint a DNS és a templát RNS szintézisének replikációját és javítását. Több ezer enzim ismert; Közülük, mint például a pepszin, lebontják a fehérjéket az emésztés során. A poszttranszlációs módosítás során egyes enzimek kémiai csoportokat adnak hozzá vagy távolítanak el más fehérjékről. Körülbelül 4000 reakcióról ismert, hogy fehérjék katalizálják. A reakció felgyorsulása az enzimatikus katalízis következtében olykor óriási: például az orotát-karboxiláz enzim által katalizált reakció 10 17-szer gyorsabban megy végbe, mint a nem katalizált (78 millió év enzim nélkül, 18 milliszekundum részvétellel). egy enzim). Azokat a molekulákat, amelyek egy enzimhez kapcsolódnak és a reakció eredményeként megváltoznak, szubsztrátoknak nevezzük.

Bár az enzimek jellemzően több száz aminosavból állnak, ezeknek csak kis része lép kölcsönhatásba a szubsztráttal, és még kisebb részük – átlagosan 3-4 aminosav, amelyek gyakran távol helyezkednek el az elsődleges aminosavszekvenciában – közvetlenül részt vesz a katalízisben. Az enzimnek azt a részét, amely a szubsztráthoz köti és a katalitikus aminosavakat tartalmazza, az enzim aktív helyének nevezzük.

Strukturális funkció

Védő funkció

A fehérjék védelmi funkcióinak többféle típusa létezik:

Szabályozó funkció

Számos sejten belüli folyamatot fehérjemolekulák szabályoznak, amelyek nem szolgálnak sem energiaforrásként, sem építőanyagként a sejt számára. Ezek a fehérjék szabályozzák a transzkripciót, transzlációt, splicinget, valamint más fehérjék stb. aktivitását. A fehérjék vagy enzimatikus aktivitásukon (például protein-kináz) keresztül, vagy más molekulákhoz való specifikus kötődésen keresztül látják el szabályozó funkciójukat, ami általában befolyásolja a kölcsönhatást a fehérjékkel. ezek a molekulák enzimek.

A hormonokat a vér szállítja. A legtöbb állati hormon fehérje vagy peptid. A hormon receptorhoz való kötődése olyan jel, amely válaszreakciót vált ki a sejtben. A hormonok szabályozzák az anyagok koncentrációját a vérben és a sejtekben, a növekedést, a szaporodást és egyéb folyamatokat. Ilyen fehérjék például az inzulin, amely szabályozza a glükóz koncentrációját a vérben.

A sejtek az intercelluláris anyagon keresztül továbbított jelátviteli fehérjék segítségével lépnek kölcsönhatásba egymással. Ilyen fehérjék közé tartoznak például a citokinek és a növekedési faktorok.

Szállítási funkció

A fehérjék tartalék (tartalék) funkciója

E fehérjék közé tartoznak az úgynevezett tartalékfehérjék, amelyek energia- és anyagforrásként raktározódnak a növényi magvakban és az állati tojásokban; A tojás harmadlagos héjának fehérjéi (ovalbumin) és a tej fő fehérjéje (kazein) szintén főként táplálkozási funkciót látnak el. A szervezetben számos más fehérjét használnak fel aminosavak forrásaként, amelyek viszont az anyagcsere folyamatokat szabályozó biológiailag aktív anyagok prekurzorai.

Receptor funkció

A fehérjereceptorok a citoplazmában vagy a sejtmembránba ágyazva lehetnek. A receptormolekula egy része jelet érzékel, ami leggyakrabban kémiai anyag, egyes esetekben fény, mechanikai igénybevétel (például nyújtás) és egyéb ingerek. Ha egy jel a molekula egy bizonyos részére - a receptorfehérjére - hat, annak konformációs változásai következnek be. Ennek eredményeként megváltozik a molekula egy másik részének konformációja, amely továbbítja a jelet más sejtkomponenseknek. Számos jelátviteli mechanizmus létezik. Egyes receptorok egy specifikus kémiai reakciót katalizálnak; mások ioncsatornaként szolgálnak, amelyek kinyílnak vagy bezáródnak, amikor jel indítja őket; megint mások specifikusan kötik az intracelluláris hírvivő molekulákat. A membránreceptorokban a molekulának az a része, amely a jelzőmolekulához kötődik, a sejt felszínén helyezkedik el, a jelet továbbító domén pedig benne van.

Motor (motor) funkció

Az állatok által nem szintetizálható aminosavakat esszenciálisnak nevezzük. A bioszintetikus útvonalakban nélkülözhetetlen enzimek, például az aszpartát-kináz, amely katalizálja az aszpartátból lizin, metionin és treonin képződésének első lépését, állatokban hiányoznak.

Az állatok főként az élelmiszerekben található fehérjékből nyerik az aminosavakat. A fehérjék az emésztési folyamat során bomlanak le, ami általában a fehérje savas környezetbe helyezésével és proteázoknak nevezett enzimekkel történő hidrolizálásával kezdődik. Az emésztésből nyert aminosavak egy része a szervezet fehérjéinek szintetizálására szolgál, míg a többi a glükoneogenezis során glükózzá alakul, vagy a Krebs-ciklusban kerül felhasználásra. A fehérje energiaforrásként való felhasználása különösen böjti körülmények között fontos, amikor a szervezet saját fehérjéi, különösen az izmok szolgálnak energiaforrásként. Az aminosavak szintén fontos nitrogénforrások a szervezet táplálkozásában.

Az emberi fehérjefogyasztásra nincsenek egységes normák. A vastagbél mikroflórája olyan aminosavakat szintetizál, amelyeket nem vesznek figyelembe a fehérjestandardok összeállításakor.

Fehérje biofizika

A fehérjék fizikai tulajdonságai nagyon összetettek. A fehérjék mint rendezett „kristályszerű rendszer” – „aperiodikus kristály” hipotézisét röntgendiffrakciós adatok (1 angström felbontásig), nagy pakolási sűrűség, a denaturációs folyamat kooperativitása és egyéb tények támasztják alá. tények.

Egy másik hipotézis javára, a fehérjék folyadékszerű tulajdonságait az intraglobuláris mozgások folyamataiban (korlátozott ugrás vagy folyamatos diffúzió modellje) neutronszórási kísérletek, Mössbauer-spektroszkópia és Mössbauer-sugárzás Rayleigh-szórásos kísérletei igazolják.

Tanulmányi módszerek

Számos technikát alkalmaznak a mintában lévő fehérje mennyiségének meghatározására:

• Spektrofotometriás módszer

Lásd még

Megjegyzések

1. Kémiai szempontból minden fehérje polipeptid. A rövid, 30 aminosavnál rövidebb polipeptidek azonban, különösen a kémiailag szintetizáltak, nem nevezhetők fehérjéknek.
2. Muirhead H., Perutz M. A hemoglobin szerkezete. Csökkentett humán hemoglobin háromdimenziós Fourier szintézise 5,5 A felbontásnál // Természet: magazin. - 1963. - T. 199. - No. 4894. - P. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. A mioglobin molekula röntgenanalízissel kapott háromdimenziós modellje // Természet: magazin. - 1958. - T. 181. - No. 4610. - P. 662-666.
4. Leicester, Henry."Berzelius, Jöns Jacob". Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribner’s Sons. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Yu. A. Ovchinnikov. Bioszerves kémia. - Felvilágosodás, 1987.
6. Fehérjék // Kémiai enciklopédia. - Szovjet Enciklopédia, 1988.
7. N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen.„Evolution”, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 – 38. o. ISBN 978-0-87969-684-9
8. F. Sanger Nobel-előadása
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). "A titin, egy hatalmas, rugalmas szarkomer fehérje, amely valószínűleg szerepet játszik a morfogenezisben." Bioesszék 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EC 3.4.23.1 – pepszin A
11. S J Singer. Integrált fehérjék szerkezete és beépítése a membránokba. A sejtbiológia éves áttekintése. 6. kötet, 247-296. 1990
12. Kóbor L. Biokémia 3 kötetben. - M.: Mir, 1984
13. A szelenocisztein egy példa a nem szabványos aminosavra.
14. B. Lewin. Gének. - M., 1987. - 544 p.
15. Leninger A. Biokémia alapjai, 3 kötetben. - M.: Mir, 1985.
16. 2. előadás. A fehérjék és nukleinsavak szerkezeti szintjei ("Biológia alapjai", Alekszandr Vladislavovics Makeev, 1996 és 1997)
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). "A fehérjeláncok hajtogatását szabályozó alapelvek". Tudomány 181 : 223-229. Nobel előadás. A szerző Stanford Moore-ral és William Steinnel együtt megkapta a kémiai Nobel-díjat "a ribonukleáz vizsgálatáért, különös tekintettel az [enzim] aminosavszekvenciája és [az] biológiailag aktív konformációja közötti kapcsolatra".
19. Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). "Molekuláris kísérők". Annu. Fordulat. Biochem. 60 : 321-347.

Sziasztok kedves olvasóim. Veled vagyok, Galina Baeva, és ma a fehérjemolekulák szerkezetéről és funkcióiról fogunk beszélni.

Miért van szükség erre a fehérjére? Talán nélküle is megvagyunk?

Nem, nem fogunk boldogulni. A dialektikus materializmus szakállas megalapítója, Friedrich Engels azt mondta: az élet a fehérjetestek létmódja. Más szóval, a fehérje az élet, nincs fehérje – jaj és ah. A normál fehérje az 50%, azok. a sejt száraz tömegének fele, és az emberi test száraz tömegének, amelyből ezek alkotják 45% .

A fehérjék szerkezeti jellemzői lehetővé teszik számukra, hogy különböző tulajdonságokat mutassanak, ami meghatározza sokrétű biológiai funkciójukat.

A fehérjéket fehérjéknek is nevezik, ezek ugyanazok.

Mit csinálnak a fehérjék a szervezetben?

1. A fehérjék a szervezetünk építőkövei. Ezek a sejtmembránok (lipoproteinek, glikoproteinek) és extracelluláris struktúrák szerkezeti elemei. A kollagén inakat képez, amely a bőr rugalmasságáért is felelős, a keratin hajat és körmöket alkot.
2. A fehérjék szállítják az alapvető elemeket az egész szervezetben. A hemoglobin a tüdőből oxigént szállít minden szervbe és szövetbe, és elviszi onnan a szén-dioxidot, a fehérje albumin a zsírsavakat, a speciális fehérjék pedig a koleszterint. A sejtmembránok olyan fehérjéket tartalmaznak, amelyek biztosítják bizonyos anyagok és ionok átvitelét a sejtből az extracelluláris térbe és vissza.
3. A hormonok - speciális anyagok, amelyek szabályozzák az anyagcsere folyamatait - fehérje jellegűek. Például az inzulin hormon a cukrot a vérplazmából a sejtekbe juttatja
4. A fehérjék megvédik a szervezetet az idegen anyagoktól. A gamma-globulinok semlegesítik a mikrobákat, az interferonok elnyomják a vírusok szaporodását. A fibrin megállítja a vérzést.
5. A fehérjék biztosítják a motoros izmok és más összehúzódó szövetek összehúzódását. Az aktin és a miozin a test izomzatának, a troponin és a tropomiozin a szív izomzatának része.
6. A fehérjék jeleket fogadnak a külső környezetből, és parancsokat továbbítanak a sejtnek. A környezeti tényezők hatására a jelzőfehérjék megváltoztatják harmadlagos szerkezetüket, ami viszont biokémiai folyamatok láncolatát indítja el. A rodopszin így reagál a fényre, a fényenergiát elektromos energiává alakítja, amely az idegsejteken keresztül az agyba jut, ahol vizuális kép alakul ki.
7. A fehérjék enzimek - katalizátorok, amelyeknek köszönhetően alacsony hőmérsékleten (37 0 C) biokémiai reakciók léphetnek fel.
8. A fehérjék – a szabályozók be- és kikapcsolják a sejtgéneket, ezáltal elnyomják vagy aktiválják a biokémiai folyamatokat.
9. A fehérjék általában nem halmozódnak fel a szervezetben, kivéve a tojásalbumint és a tejkazeint. A szervezetben nincs felesleges fehérje. Azonban kombinálhatók más anyagokkal és nyomelemekkel, megakadályozva azok eltávolítását a szervezetből. Így a ferritin komplexet képez a vassal, amely a hemoglobin lebontása során szabadul fel, és ismét beépíti a biológiai folyamatokba.
10. A fehérjék energiát adhatnak. Amikor 1 g fehérje lebomlik, 4 kcal (17,6 kJ) szabadul fel. A fehérjéket energiaforrásként használják fel, amikor más, normatív források - szénhidrátok és zsírok - kimerülnek. D.I. Mengyelejevet átfogalmazva azt mondhatjuk, hogy a fehérjékkel való vízbe fulladás ugyanaz, mint a bankjegyekkel való fulladás, olyan értékesek a szervezet számára.

Mi az élet molekulája?

Ez egy hosszú lánc, pl. monomerekből - aminosavakból álló polimer. Miért aminosavak? Mivel minden molekulának van egy szerves sav farka, C-O-OH, és egy aminocsoport, az NH 2 . A polimer láncban minden monomer - aminosav - a savas maradékát egy másik monomer aminocsoportjához kapcsolja, ami egy erős kötést eredményez, ún. peptid.

A fehérje és a peptid fogalma közel áll egymáshoz, de nem egyenértékű. A peptidek általában az aminosavak egy bizonyos szekvenciáját jelentik. Vannak oligopeptidek - 10-15 aminosavból álló rövid láncok és polipeptidek - aminosavszekvenciák hosszú láncai. A fehérje olyan polipeptid, amelynek speciális térszervezési formája van.

A felfűzött aminosavak, mint a gyöngyök a nyakláncban elsődleges fehérje szerkezete azok. aminosavak szekvenciája.\

Az űrben a fehérje nem hosszúkás szál formájában létezik, hanem spirálszerűen felkunkorodik, azaz. formák másodlagos szerkezet.

A spirál golyóvá gömbölyödik – gömbölyűvé, ez már az a fehérje harmadlagos szerkezete.

Néhány fehérje (nem mindegyik) rendelkezik kvaterner szerkezet, amely több molekulát egyesít, mindegyiknek saját elsődleges, másodlagos és harmadlagos szerkezete van.

Miért kell ezt tudnod? Mivel a fehérje emésztése és asszimilációja közvetlenül függ a szerkezetétől: minél sűrűbben van egy élelmiszerben csomagolva a fehérje, annál nehezebben emészthető, annál több energiát kell az asszimilációjára fordítani.

A fehérjemolekulában lévő kötések felbomlását ún denaturáció. A denaturáció lehet reverzibilis, amikor a fehérje visszaállítja szerkezetét, vagy irreverzibilis. A fehérjék visszafordíthatatlan denaturáción mennek keresztül, még akkor is, ha magas hőmérsékletnek vannak kitéve – embernél ez 42 0 C felett van, ezért a láz életveszélyes.

A fehérjéket szabályozott denaturációnak vetjük alá a főzési folyamat során, amikor húst vagy halat főzünk, tejet főzünk, tojást sütünk vagy főzünk, zabkását főzünk és kenyeret sütünk. Enyhe hőmérsékleti expozíció esetén a megszakadt kötésekkel rendelkező fehérjék hozzáférhetőbbé válnak az emésztőenzimek számára, és jobban felszívódnak a szervezetben. Hosszan tartó és súlyos hőmérsékleti expozíció - faszén sütés, hosszan tartó főzés - a fehérje másodlagos denaturációja emészthetetlen vegyületek képződésével történik.

Aminosavak

Több mint kétszáz különböző aminosav létezik, de csak húsz található folyamatosan a fehérjékben – polimerekben. Ez a 20 „varázslatos” aminosav két egyenlőtlen csoportra oszlik: nem esszenciális, i.e. azokat, amiket a szervezet maga is elő tud állítani, és pótolhatatlanok (esszenciálisak), azokat nem az emberi szervezet állítja elő, és ezeket feltétlenül táplálékból kell megkapnunk.

Esszenciális aminosavak: alanin, arginin, aszpargin, aszparaginsav, glicin, glutamin, glutaminsav, prolin, szerin, tirozin, cisztin.

Esszenciális aminosavak: valin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, trionin, triptofán, fenilalanin

A gyermekek számára az esszenciális aminosavak az arginin és a hisztidin.

Az aminosavakról külön bejegyzés lesz.

A fehérjék osztályozása

A teljes fehérje tartalmazza az összes szükséges aminosavat, míg a nem teljes fehérje nem tartalmaz aminosavat.

A szervezetben lévő összes fehérje felépítéséhez nemcsak az összes aminosav jelenléte, hanem azok aránya is fontos az élelmiszerben. Az az élelmiszer optimális, amely aminosav-összetételében a legközelebb áll az emberi szervezet fehérjéihez. Ha egy aminosav hiányzik, más aminosavakat a szervezet nem tud felhasználni, sőt, a hiány kompenzálására saját fehérjéi kezdenek lebomlani, elsősorban a fehérjék - a bioszintézis folyamatokban részt vevő enzimek és az izomfehérjék. Egyik vagy másik esszenciális aminosav hiánya esetén úgy tűnik, hogy más aminosavak feleslegben vannak, bár ez a felesleg relatív. A lebomló izomfehérjék rendkívül mérgező anyagcseretermékeket képeznek, és intenzíven kiválasztódnak a szervezetből, létrehozva negatív nitrogénmérleg. Az ember gyengülni kezd, bár őszintén elhiheti, hogy a táplálkozásával minden rendben van.

Eredetük alapján a fehérjéket állati és növényi csoportokra osztják.

Az állati fehérjék közé tartoznak a tojásból, tejből és tejtermékekből, halból és tenger gyümölcseiből, állat- és baromfihúsból származó fehérjék.

A növényi fehérjék közé tartoznak a gabonából, hüvelyesekből, diófélékből és gombákból származó fehérjék.

Az élelmiszerek akkor minősülnek fehérjének, ha legalább 15% fehérjét tartalmaznak.

Minden állati fehérje teljes, azaz. teljes aminosavkészletet tartalmaznak. A legtöbb növényi fehérje hiányos.

Az élelmiszerből származó elégtelen fehérjebevitellel a szervezetben degeneratív folyamatok alakulnak ki, mivel nem képesek ellátni a szükséges funkciókat. Először is az immunrendszer szenved. Az ember hajlamossá válik a vírusos és bakteriális fertőzésekre, a betegségek pedig elhúzódóvá és krónikussá válnak. A haj hullani kezd, a bőr petyhüdtté és ráncossá válik. Az akarati szféra szenved, az embert hatalmába keríti az apátia, a bármitől való teljes vonakodás, és beáll a depresszió. Az izomtömeg csökken, az anyagcsere lelassul. Megkezdődnek az emésztési problémák, az ún. „irritábilis bél szindróma”, amikor az étkezést puffadás kíséri, a hasmenést székrekedés váltja fel és fordítva. A termékenység gátolt, és a nőknek megszűnik a menstruációja. Súlyos esetekben a szervek és szövetek szerkezeti változásai, látható kimerültség kezdődnek. A fehérjeéhezés a gyermekeknél mentális retardációhoz vezet.

Korunkban a súlyos fehérjeéhezés a civilizált országokban, ideértve hazánkat is, ha kizárjuk az olyan betegségeket, mint a tuberkulózis vagy az onkológia, olyan emberek körében tapasztalható, akik őrült éhezési diétát folytatnak mániákus fogyási vágyuk miatt.

Az utolsó üzenet Angelina Jolie-ra vonatkozott, 35 kg-mal került kórházba – így találtak a szovjet felszabadítók a náci koncentrációs táborok foglyaira. Nem valószínű, hogy az élő csontvázak a szépség példái voltak.

A fehérjehiány azonban nem olyan ritka állapot, amit a fehérjetermékek viszonylag magas ára miatt kialakult egészségtelen táplálkozási szerkezet magyaráz. Pénzmegtakarítás céljából az emberek szénhidrát-zsír diétára térnek át hiányos növényi fehérje fogyasztásával. A helyettesítőkből készült félkész termékek és a nem fehérjetartalmú termékek hozzájárulnak. Így az, aki kész szeletet, kolbászt, kolbászt vásárol, őszintén elhiheti, hogy elegendő fehérjét fogyaszt. Ne tévedjen.

A következő cikkből megtudhatja, mennyi és milyen fehérjére van szüksége egy embernek az egészség megőrzéséhez.

Hagyjon megjegyzéseket és ossza meg információkat a közösségi hálózatokon. Galina Baeva.

Előző cikk: Mekkora a fénysebesség Következő cikk: Harmonikus rezgések Az oszcillációs frekvencia fizikai képlete