Si funksionojnë enzimat. Frenimi i produktit përfundimtar

Miliona reaksione kimike ndodhin në qelizën e çdo organizmi të gjallë. Secila prej tyre ka një rëndësi të madhe, prandaj është e rëndësishme të ruhet shpejtësia e proceseve biologjike në një nivel të lartë. Pothuajse çdo reaksion katalizohet nga enzima e vet. Çfarë janë enzimat? Cili është roli i tyre në qelizë?

Enzimat. Përkufizimi

Termi "enzimë" vjen nga latinishtja fermentum - tharmi. Ato gjithashtu mund të quhen enzima, nga greqishtja en zyme, "në maja".

Enzimat janë substanca biologjikisht aktive, kështu që çdo reagim që ndodh në një qelizë nuk mund të bëjë pa pjesëmarrjen e tyre. Këto substanca veprojnë si katalizatorë. Prandaj, çdo enzimë ka dy veti kryesore:

1) Enzima përshpejton reaksionin biokimik, por nuk konsumohet.

2) Vlera e konstantës së ekuilibrit nuk ndryshon, por vetëm përshpejton arritjen e kësaj vlere.

Enzimat përshpejtojnë reaksionet biokimike me një mijë, dhe në disa raste një milion herë. Kjo do të thotë që në mungesë të një aparati enzimatik, të gjitha proceset ndërqelizore praktikisht do të ndalen, dhe vetë qeliza do të vdesë. Prandaj, roli i enzimave si substanca biologjikisht aktive është i madh.

Një shumëllojshmëri e enzimave ju lejon të diversifikoni rregullimin e metabolizmit qelizor. Në çdo kaskadë reaksionesh, marrin pjesë shumë enzima të klasave të ndryshme. Katalizatorët biologjikë janë shumë selektivë për shkak të konformimit specifik të molekulës. Meqenëse enzimat në shumicën e rasteve janë të natyrës proteinike, ato janë në një strukturë terciare ose kuaternare. Kjo shpjegohet përsëri nga specifika e molekulës.

Funksionet e enzimave në qelizë

Detyra kryesore e enzimës është të përshpejtojë reagimin përkatës. Çdo kaskadë procesesh, nga dekompozimi i peroksidit të hidrogjenit deri te glikoliza, kërkon praninë e një katalizatori biologjik.

Funksionimi korrekt i enzimave arrihet me specifikë të lartë për një substrat të caktuar. Kjo do të thotë që një katalizator mund të përshpejtojë vetëm një reagim të caktuar dhe asnjë tjetër, madje edhe shumë të ngjashëm. Sipas shkallës së specifikës, dallohen grupet e mëposhtme të enzimave:

1) Enzimat me specifikë absolute, kur katalizohet vetëm një reaksion i vetëm. Për shembull, kolagjenaza zbërthen kolagjenin dhe maltaza zbërthen maltozën.

2) Enzimat me specifikë relative. Kjo përfshin substanca që mund të katalizojnë një klasë të caktuar reaksionesh, siç është ndarja hidrolitike.

Puna e një biokatalizatori fillon që nga momenti i lidhjes së vendit të tij aktiv në substrat. Në këtë rast, flitet për një ndërveprim plotësues si një bravë dhe një çelës. Këtu nënkuptojmë koincidencën e plotë të formës së qendrës aktive me substratin, gjë që bën të mundur përshpejtimin e reaksionit.

Hapi tjetër është vetë reagimi. Shpejtësia e tij rritet për shkak të veprimit të kompleksit enzimatik. Në fund, marrim një enzimë që lidhet me produktet e reaksionit.

Faza përfundimtare është shkëputja e produkteve të reaksionit nga enzima, pas së cilës qendra aktive përsëri bëhet e lirë për punën tjetër.

Skematikisht, puna e enzimës në çdo fazë mund të shkruhet si më poshtë:

1) S + E ——> SE

2) SE ——> PS

3) SP ——> S + P, ku S është substrati, E është enzima dhe P është produkti.

Klasifikimi i enzimave

Në trupin e njeriut, ju mund të gjeni një numër të madh enzimash. Të gjitha njohuritë për funksionet dhe punën e tyre u sistemuan, dhe si rezultat, u shfaq një klasifikim i vetëm, falë të cilit është e lehtë të përcaktohet se për çfarë synohet ky apo ai katalizator. Këtu janë 6 klasat kryesore të enzimave, si dhe shembuj të disa nëngrupeve.

1. Oksidoreduktazat.

Enzimat e kësaj klase katalizojnë reaksionet redoks. Gjithsej janë 17 nëngrupe. Oksidoreduktazat zakonisht kanë një pjesë jo proteinike, të përfaqësuar nga një vitaminë ose hem.

Ndër oksidoreduktazat, shpesh gjenden nëngrupet e mëposhtme:

a) Dehidrogjenazat. Biokimia e enzimave të dehidrogjenazës konsiston në eliminimin e atomeve të hidrogjenit dhe transferimin e tyre në një substrat tjetër. Ky nëngrup më së shpeshti gjendet në reaksionet e frymëmarrjes, fotosintezës. Përbërja e dehidrogjenazave përmban domosdoshmërisht një koenzimë në formën e NAD / NADP ose flavoproteinave FAD / FMN. Shpesh ka jone metalike. Shembuj janë enzimat si citokrom reduktaza, piruvat dehidrogjenaza, izocitrate dehidrogjenaza dhe shumë enzima të mëlçisë (laktat dehidrogjenaza, glutamat dehidrogjenaza, etj.).

b) Oksidazat. Një numër enzimash katalizojnë shtimin e oksigjenit në hidrogjen, si rezultat i të cilit produktet e reaksionit mund të jenë uji ose peroksidi i hidrogjenit (H 2 0, H 2 0 2). Shembuj të enzimave: citokrom oksidaza, tirozinaza.

c) Peroksidazat dhe katalazat janë enzima që katalizojnë zbërthimin e H 2 O 2 në oksigjen dhe ujë.

d) oksigjenazat. Këta biokatalizatorë përshpejtojnë shtimin e oksigjenit në substrat. Dopamine hidroksilaza është një shembull i enzimave të tilla.

2. Transferimet.

Detyra e enzimave të këtij grupi është transferimi i radikaleve nga substanca dhuruese në substancën marrëse.

a) metiltransferaza. Metiltransferazat e ADN-së, enzimat kryesore që kontrollojnë procesin e replikimit të nukleotideve, luajnë një rol të rëndësishëm në rregullimin e acidit nukleik.

b) Aciltransferazat. Enzimat e këtij nëngrupi transportojnë grupin acil nga një molekulë në tjetrën. Shembuj të aciltransferazave: lecitinkolesterol aciltransferaza (transferon një grup funksional nga një acid yndyror në kolesterol), lizofosfatidilkolinë aciltransferazë (një grup acil transferohet në lizofosfatidilkolinë).

c) Aminotransferazat - enzimat që marrin pjesë në shndërrimin e aminoacideve. Shembuj të enzimave: alanine aminotransferaza, e cila katalizon sintezën e alaninës nga piruvati dhe glutamati me transferimin e amino grupeve.

d) Fosfotransferazat. Enzimat e këtij nëngrupi katalizojnë shtimin e një grupi fosfat. Një emër tjetër për fosfotransferazat, kinazat, është shumë më i zakonshëm. Shembuj janë enzimat si heksokinazat dhe aspartat kinazat, të cilat shtojnë mbetje fosfori në heksoze (më shpesh glukozë) dhe në acidin aspartik, përkatësisht.

3. Hidrolaza - një klasë enzimash që katalizojnë ndarjen e lidhjeve në një molekulë, e ndjekur nga shtimi i ujit. Substancat që i përkasin këtij grupi janë enzimat kryesore të tretjes.

a) Esterazat - thyejnë lidhjet esterike. Një shembull janë lipazat, të cilat shpërbëjnë yndyrnat.

b) Glikozidaza. Biokimia e enzimave të kësaj serie konsiston në shkatërrimin e lidhjeve glikozidike të polimereve (polisakaridet dhe oligosakaridet). Shembuj: amilaza, sukraza, maltaza.

c) Peptidazat janë enzima që katalizojnë zbërthimin e proteinave në aminoacide. Peptidazat përfshijnë enzima të tilla si pepsina, tripsina, kimotripsina, karboksipeptidaza.

d) Amidazet – shkëputje të lidhjeve amide. Shembuj: arginaza, ureaza, glutaminaza, etj. Shumë enzima të amidazës gjenden në

4. Liazat - enzima që janë të ngjashme në funksion me hidrolazat, megjithatë, kur shkëputen lidhjet në molekula, uji nuk konsumohet. Enzimat e kësaj klase përmbajnë gjithmonë një pjesë jo proteinike, për shembull, në formën e vitaminave B1 ose B6.

a) Dekarboksilaza. Këto enzima veprojnë në lidhjen C-C. Shembuj janë glutamat dekarboksilaza ose piruvat dekarboksilaza.

b) Hidratazat dhe dehidratazat - enzima që katalizojnë reaksionin e ndarjes së lidhjeve C-O.

c) Amidine-liazat – shkatërrojnë lidhjet C-N. Shembull: arginine succinate liaza.

d) P-O liaza. Enzima të tilla, si rregull, shkëputin grupin e fosfatit nga substanca e substratit. Shembull: adenilate ciklaza.

Biokimia e enzimave bazohet në strukturën e tyre

Aftësitë e secilës enzimë përcaktohen nga struktura e saj individuale, unike. Çdo enzimë është, para së gjithash, një proteinë, dhe struktura e saj dhe shkalla e palosjes luajnë një rol vendimtar në përcaktimin e funksionit të saj.

Çdo biokatalizator karakterizohet nga prania e një qendre aktive, e cila, nga ana tjetër, ndahet në disa zona funksionale të pavarura:

1) Qendra katalitike është një rajon i veçantë i proteinës, përgjatë së cilës enzima është ngjitur në substrat. Në varësi të konformimit të molekulës së proteinës, qendra katalitike mund të marrë forma të ndryshme, të cilat duhet t'i përshtaten substratit në të njëjtën mënyrë si një bllokues për një çelës. Një strukturë e tillë komplekse shpjegon se çfarë është në gjendje terciare ose kuaternare.

2) Qendra e adsorbimit – vepron si “mbajtëse”. Këtu, para së gjithash, ekziston një lidhje midis molekulës së enzimës dhe molekulës së substratit. Megjithatë, lidhjet e formuara nga qendra e adsorbimit janë shumë të dobëta, që do të thotë se reaksioni katalitik në këtë fazë është i kthyeshëm.

3) Qendrat alosterike mund të vendosen si në qendrën aktive ashtu edhe në të gjithë sipërfaqen e enzimës në tërësi. Funksioni i tyre është të rregullojnë funksionimin e enzimës. Rregullimi ndodh me ndihmën e molekulave frenuese dhe molekulave aktivizuese.

Proteinat aktivizuese, të lidhura me molekulën e enzimës, përshpejtojnë punën e saj. Frenuesit, përkundrazi, pengojnë aktivitetin katalitik, dhe kjo mund të ndodhë në dy mënyra: ose molekula lidhet me zonën alosterike në rajonin e vendit aktiv të enzimës (frenim konkurrues), ose ngjitet në një rajon tjetër të proteinës. (frenim jo konkurrues). konsiderohet më efikase. Në fund të fundit, kjo mbyll vendin për lidhjen e substratit me enzimën, dhe ky proces është i mundur vetëm në rast të koincidencës pothuajse të plotë të formës së molekulës frenuese dhe qendrës aktive.

Një enzimë shpesh përbëhet jo vetëm nga aminoacide, por edhe nga substanca të tjera organike dhe inorganike. Prandaj, apoenzima është e izoluar - pjesa proteinike, koenzima - pjesa organike dhe kofaktori - pjesa inorganike. Koenzima mund të përfaqësohet nga karbohidratet, yndyrnat, acidet nukleike, vitaminat. Nga ana tjetër, kofaktori është më shpesh jone metalikë ndihmës. Aktiviteti i enzimave përcaktohet nga struktura e tij: substancat shtesë që përbëjnë përbërjen ndryshojnë vetitë katalitike. Lloje të ndryshme enzimash janë rezultat i një kombinimi të të gjithë faktorëve të listuar të formimit të komplekseve.

Rregullimi i enzimës

Enzimat si substanca biologjikisht aktive nuk janë gjithmonë të nevojshme për trupin. Biokimia e enzimave është e tillë që ato mund të dëmtojnë një qelizë të gjallë në rast të katalizimit të tepërt. Për të parandaluar efektet e dëmshme të enzimave në trup, është e nevojshme të rregulloni disi punën e tyre.

Meqenëse enzimat janë të natyrës proteinike, ato shkatërrohen lehtësisht në temperatura të larta. Procesi i denatyrimit është i kthyeshëm, por mund të ndikojë ndjeshëm në punën e substancave.

pH gjithashtu luan një rol të madh në rregullim. Aktiviteti më i madh i enzimave, si rregull, vërehet në vlerat neutrale të pH (7.0-7.2). Ka edhe enzima që funksionojnë vetëm në një mjedis acid ose vetëm në një mjedis alkalik. Pra, në lizozomet qelizore, ruhet një pH i ulët, në të cilin aktiviteti i enzimave hidrolitike është maksimal. Nëse aksidentalisht hyjnë në citoplazmë, ku mjedisi është tashmë më afër neutralit, aktiviteti i tyre do të ulet. Një mbrojtje e tillë kundër "vetëngrënies" bazohet në veçoritë e punës së hidrolazave.

Vlen të përmendet rëndësia e koenzimës dhe kofaktorit në përbërjen e enzimave. Prania e vitaminave ose joneve metalike ndikon ndjeshëm në funksionimin e disa enzimave specifike.

Nomenklatura e enzimave

Të gjitha enzimat e trupit zakonisht emërtohen në varësi të përkatësisë së tyre në ndonjërën nga klasat, si dhe nga substrati me të cilin reagojnë. Ndonjëherë, jo një, por dy substrate përdoren në emër.

Shembuj të emrave të disa enzimave:

1. Enzimat e mëlçisë: laktat dehidrogjenaza, glutamat dehidrogjenaza.
2. Emri i plotë sistematik i enzimës: laktat-NAD+-oksidoredukt-azë.

Ka edhe emra të parëndësishëm që nuk i përmbahen rregullave të nomenklaturës. Shembuj janë enzimat tretëse: tripsina, kimotripsina, pepsina.

Procesi i sintezës së enzimës

Funksionet e enzimave përcaktohen në nivel gjenetik. Meqenëse një molekulë është në përgjithësi një proteinë, sinteza e saj përsërit saktësisht proceset e transkriptimit dhe përkthimit.

Sinteza e enzimave ndodh sipas skemës së mëposhtme. Së pari, informacioni për enzimën e dëshiruar lexohet nga ADN-ja, si rezultat i së cilës formohet mRNA. ARN-ja e dërguar kodon të gjitha aminoacidet që përbëjnë enzimën. Rregullimi i enzimave mund të ndodhë edhe në nivelin e ADN-së: nëse produkti i reaksionit të katalizuar është i mjaftueshëm, transkriptimi i gjeneve ndalon dhe anasjelltas, nëse ka nevojë për një produkt, aktivizohet procesi i transkriptimit.

Pasi mARN ka hyrë në citoplazmën e qelizës, fillon faza tjetër - përkthimi. Në ribozomet e rrjetës endoplazmatike, sintetizohet një zinxhir primar, i përbërë nga aminoacide të lidhura me lidhje peptide. Megjithatë, molekula e proteinës në strukturën parësore nuk mund të kryejë ende funksionet e saj enzimatike.

Aktiviteti i enzimave varet nga struktura e proteinës. Në të njëjtin ER, ndodh përdredhja e proteinave, si rezultat i së cilës formohen struktura fillimisht sekondare dhe më pas terciare. Sinteza e disa enzimave ndalon tashmë në këtë fazë, megjithatë, për të aktivizuar aktivitetin katalitik, shpesh është e nevojshme të shtoni një koenzimë dhe një kofaktor.

Në zona të caktuara të rrjetës endoplazmatike ngjiten përbërësit organikë të enzimës: monosakaride, acide nukleike, yndyrna, vitamina. Disa enzima nuk mund të punojnë pa praninë e një koenzime.

Kofaktori luan një rol vendimtar në formimin Disa nga funksionet e enzimave janë të disponueshme vetëm kur proteina arrin organizimin e domenit. Prandaj, prania e një strukture kuaternare është shumë e rëndësishme për ta, në të cilën lidhja lidhëse midis disa globulave proteinike është një jon metalik.

Forma të shumëfishta të enzimave

Ka situata kur është e nevojshme të kemi disa enzima që katalizojnë të njëjtin reaksion, por ndryshojnë nga njëra-tjetra në disa parametra. Për shembull, një enzimë mund të funksionojë në 20 gradë, por në 0 gradë nuk do të jetë më në gjendje të kryejë funksionet e saj. Çfarë duhet të bëjë një organizëm i gjallë në një situatë të tillë në temperatura të ulëta të ambientit?

Ky problem zgjidhet lehtësisht nga prania e disa enzimave në të njëjtën kohë, duke katalizuar të njëjtin reagim, por që veprojnë në kushte të ndryshme. Ekzistojnë dy lloje të formave të shumta të enzimave:

1. Izoenzimat. Proteina të tilla janë të koduara nga gjene të ndryshme, përbëhen nga aminoacide të ndryshme, por katalizojnë të njëjtin reagim.
2. Format e vërteta të shumësit. Këto proteina transkriptohen nga i njëjti gjen, por peptidet modifikohen në ribozome. Si rezultat, përftohen disa forma të së njëjtës enzimë.

Si rezultat, lloji i parë i formave të shumëfishta formohet në nivelin gjenetik, ndërsa lloji i dytë formohet në nivelin pas përkthimit.

Rëndësia e enzimave

Në mjekësi, bëhet fjalë për lëshimin e barnave të reja, në të cilat substancat janë tashmë në sasinë e duhur. Shkencëtarët nuk kanë gjetur ende një mënyrë për të stimuluar sintezën e enzimave që mungojnë në trup, por sot janë gjerësisht të disponueshme medikamente që mund të kompensojnë përkohësisht mungesën e tyre.

Enzima të ndryshme në qelizë katalizojnë një shumëllojshmëri të gjerë të reaksioneve që mbështesin jetën. Një nga këto enizma janë përfaqësues të grupit të nukleazave: endonukleaza dhe ekzonukleaza. Detyra e tyre është të mbajnë një nivel konstant të acideve nukleike në qelizë, duke hequr ADN-në dhe ARN-në e dëmtuar.

Mos harroni për një fenomen të tillë si mpiksja e gjakut. Duke qenë një masë efektive e mbrojtjes, ky proces është nën kontrollin e një numri enzimash. Kryesorja është trombina, e cila konverton fibrinogjenin e proteinës joaktive në fibrinë aktive. Fijet e tij krijojnë një lloj rrjeti që bllokon vendin e dëmtimit të enës, duke parandaluar kështu humbjen e tepërt të gjakut.

Enzimat përdoren në prodhimin e verës, prodhimin e birrës, marrjen e shumë produkteve të qumështit të fermentuar. Majaja mund të përdoret për të prodhuar alkool nga glukoza, por një ekstrakt prej tyre është i mjaftueshëm për rrjedhën e suksesshme të këtij procesi.

Fakte interesante që nuk i keni ditur

Të gjitha enzimat e trupit kanë një masë të madhe - nga 5,000 në 1,000,000 Da. Kjo është për shkak të pranisë së proteinave në molekulë. Për krahasim: pesha molekulare e glukozës është 180 Da, dhe dioksidi i karbonit është vetëm 44 Da.

Deri më sot janë zbuluar më shumë se 2000 enzima që janë gjetur në qelizat e organizmave të ndryshëm. Megjithatë, shumica e këtyre substancave ende nuk janë kuptuar plotësisht.

Aktiviteti i enzimës përdoret për të prodhuar detergjentë efektivë të rrobave. Këtu, enzimat kryejnë të njëjtin rol si në trup: ato shpërbëjnë lëndën organike dhe kjo veti ndihmon në luftën kundër njollave. Rekomandohet të përdorni një pluhur të ngjashëm larës në një temperaturë jo më të madhe se 50 gradë, përndryshe mund të ndodhë procesi i denatyrimit.

Sipas statistikave, 20% e njerëzve në mbarë botën vuajnë nga mungesa e ndonjë prej enzimave.

Vetitë e enzimave janë njohur për një kohë shumë të gjatë, por vetëm në 1897 njerëzit kuptuan se jo vetë majaja, por një ekstrakt nga qelizat e tyre, mund të përdoret për të fermentuar sheqerin në alkool.

ENZIMET
substanca organike me natyrë proteinike, të cilat sintetizohen në qeliza dhe shumë herë përshpejtojnë reaksionet që ndodhin në to, pa pësuar transformime kimike. Substancat që kanë një efekt të ngjashëm ekzistojnë në natyrën e pajetë dhe quhen katalizatorë. Enzimat (nga latinishtja fermentum - fermentim, tharmi) nganjëherë quhen enzima (nga greqishtja en - brenda, zyme - tharmi). Të gjitha qelizat e gjalla përmbajnë një grup shumë të madh enzimash, nga aktiviteti katalitik i të cilave varet funksionimi i qelizave. Pothuajse secili prej reaksioneve të ndryshme që ndodhin në qelizë kërkon pjesëmarrjen e një enzime specifike. Studimi i vetive kimike të enzimave dhe reaksioneve që ato katalizojnë është një fushë e veçantë, shumë e rëndësishme e biokimisë - enzimologjisë. Shumë enzima janë në qelizë në gjendje të lirë, duke u tretur thjesht në citoplazmë; të tjerat janë të lidhura me struktura komplekse shumë të organizuara. Ka edhe enzima që janë normalisht jashtë qelizës; kështu, enzimat që katalizojnë zbërthimin e niseshtës dhe proteinave sekretohen nga pankreasi në zorrët. Sekretoni enzima dhe shumë mikroorganizma. Të dhënat e para për enzimat u morën duke studiuar proceset e fermentimit dhe tretjes. L. Pasteur dha një kontribut të madh në studimin e fermentimit, por ai besonte se vetëm qelizat e gjalla mund të kryenin reaksionet përkatëse. Në fillim të shekullit të 20-të E. Buchner tregoi se fermentimi i saharozës me formimin e dioksidit të karbonit dhe alkoolit etilik mund të katalizohet nga një ekstrakt maja pa qeliza. Ky zbulim i rëndësishëm stimuloi izolimin dhe studimin e enzimave qelizore. Në vitin 1926, J. Sumner i Universitetit Cornell (SHBA) izoloi ureazën; ishte enzima e parë e marrë në formë praktikisht të pastër. Që atëherë, më shumë se 700 enzima janë zbuluar dhe izoluar, por shumë të tjera ekzistojnë në organizmat e gjallë. Identifikimi, izolimi dhe studimi i vetive të enzimave individuale zënë një vend qendror në enzimologjinë moderne. Enzimat e përfshira në proceset themelore të shndërrimit të energjisë, të tilla si zbërthimi i sheqernave, formimi dhe hidroliza e përbërjes me energji të lartë adenozinë trifosfat (ATP), janë të pranishme në të gjitha llojet e qelizave - shtazore, bimore, bakteriale. Megjithatë, ka enzima që prodhohen vetëm në indet e organizmave të caktuar. Kështu, enzimat e përfshira në sintezën e celulozës gjenden në qelizat bimore, por jo në qelizat shtazore. Kështu, është e rëndësishme të bëhet dallimi midis enzimave "universale" dhe enzimave specifike për disa lloje qelizash. Në përgjithësi, sa më e specializuar të jetë një qelizë, aq më shumë ka të ngjarë të sintetizojë grupin e enzimave të nevojshme për të kryer një funksion të caktuar qelizor.
Enzimat janë si proteinat. Të gjitha enzimat janë proteina, të thjeshta ose komplekse (d.m.th. përmbajnë, së bashku me përbërësin proteinik, një pjesë jo proteinike).
Shihni gjithashtu PROTEINAT. Enzimat janë molekula të mëdha, pesha e tyre molekulare varion nga 10,000 në mbi 1,000,000 dalton (Da). Për krahasim, le të themi. masat e substancave të njohura: glukozë - 180, dioksid karboni - 44, aminoacide - nga 75 në 204 Da. Enzimat që katalizojnë të njëjtat reaksione kimike, por të izoluara nga qeliza të llojeve të ndryshme, ndryshojnë në vetitë dhe përbërjen, por zakonisht kanë një ngjashmëri të caktuar strukturore. Karakteristikat strukturore të enzimave të nevojshme për funksionimin e tyre humbasin lehtësisht. Pra, kur nxehet, zinxhiri proteinik riorganizohet, i shoqëruar nga një humbje e aktivitetit katalitik. Vetitë alkaline ose acide të tretësirës janë gjithashtu të rëndësishme. Shumica e enzimave funksionojnë më mirë në tretësirat me pH afër 7, kur përqendrimi i joneve H+ dhe OH- është afërsisht i njëjtë. Kjo për faktin se struktura e molekulave të proteinave dhe, rrjedhimisht, aktiviteti i enzimave varen fuqishëm nga përqendrimi i joneve të hidrogjenit në mjedis. Jo të gjitha proteinat e pranishme në organizmat e gjallë janë enzima. Kështu, proteinat strukturore, shumë proteina specifike të gjakut, hormonet proteinike, etj. kryejnë një funksion të ndryshëm.
koenzimat dhe substratet. Shumë enzima me peshë të madhe molekulare shfaqin aktivitet katalitik vetëm në prani të substancave specifike me peshë molekulare të ulët të quajtura koenzima (ose kofaktorë). Rolin e koenzimave e luajnë shumica e vitaminave dhe shumë mineraleve; kjo është arsyeja pse ato duhet të hahen me ushqim. Vitaminat PP (acidi nikotinik ose niacina) dhe riboflavina, për shembull, janë pjesë e koenzimave të nevojshme për funksionimin e dehidrogjenazave. Zinku është një koenzimë e anhidrazës karbonik, një enzimë që katalizon lirimin e dioksidit të karbonit nga gjaku, i cili largohet nga trupi së bashku me ajrin e nxjerrë. Hekuri dhe bakri janë përbërës të enzimës respiratore citokrom oksidazë. Një substancë që pëson transformim në prani të një enzime quhet substrat. Substrati bashkohet me enzimën, e cila përshpejton thyerjen e disa lidhjeve kimike në molekulën e saj dhe krijimin e të tjerave; produkti që rezulton shkëputet nga enzima. Ky proces paraqitet si më poshtë:

Produkti mund të konsiderohet gjithashtu një substrat, pasi të gjitha reaksionet enzimatike janë të kthyeshme në një farë mase. Vërtetë, zakonisht ekuilibri zhvendoset drejt formimit të produktit dhe reagimi i kundërt mund të jetë i vështirë për t'u rregulluar.
Mekanizmi i veprimit të enzimave. Shpejtësia e një reaksioni enzimatik varet nga përqendrimi i substratit [[S]] dhe sasia e enzimës së pranishme. Këto vlera përcaktojnë se sa molekula të enzimës do të lidhen me substratin, dhe shpejtësia e reagimit të katalizuar nga kjo enzimë varet nga përmbajtja e kompleksit enzimë-substrat. Në shumicën e situatave me interes për biokimistët, përqendrimi i enzimës është shumë i ulët dhe substrati është i pranishëm në tepricë. Për më tepër, biokimistët po studiojnë procese që kanë arritur një gjendje të qëndrueshme, në të cilat formimi i një kompleksi enzimë-substrat balancohet nga shndërrimi i tij në një produkt. Në këto kushte, varësia e shkallës (v) të shndërrimit enzimatik të substratit nga përqendrimi i tij [[S]] përshkruhet nga ekuacioni Michaelis-Menten:

ku KM është konstanta Michaelis që karakterizon aktivitetin e enzimës, V është shpejtësia maksimale e reagimit në një përqendrim total të dhënë të enzimës. Nga ky ekuacion rezulton se në [[S]] të ulët shpejtësia e reaksionit rritet në raport me përqendrimin e substratit. Sidoqoftë, me një rritje mjaft të madhe në këtë të fundit, kjo proporcionalitet zhduket: shkalla e reagimit pushon së varet nga [[S]] - ngopja ndodh kur të gjitha molekulat e enzimës janë të zëna nga substrati. Zbardhja e mekanizmave të veprimit të enzimave në të gjitha detajet është çështje e së ardhmes, megjithatë, disa nga veçoritë e tyre të rëndësishme tashmë janë përcaktuar. Çdo enzimë ka një ose më shumë vende aktive me të cilat lidhet substrati. Këto qendra janë shumë specifike; "të njohin" vetëm substratin "e tyre" ose përbërjet e lidhura ngushtë. Qendra aktive formohet nga grupe të veçanta kimike në molekulën e enzimës, të orientuara në lidhje me njëri-tjetrin në një mënyrë të caktuar. Humbja e aktivitetit enzimatik që ndodh kaq lehtë shoqërohet pikërisht me ndryshimin e orientimit të ndërsjellë të këtyre grupeve. Molekula e substratit që lidhet me enzimën pëson ndryshime, si rezultat i të cilave disa lidhje kimike prishen dhe krijohen lidhje të tjera kimike. Që ky proces të ndodhë, nevojitet energji; Roli i enzimës është të ulë barrierën energjetike që duhet të kapërcejë substrati në mënyrë që të shndërrohet në produkt. Se si sigurohet saktësisht ky reduktim nuk është vërtetuar plotësisht.
Reaksionet enzimatike dhe energjia. Lëshimi i energjisë gjatë metabolizmit të lëndëve ushqyese, siç është oksidimi i glukozës me gjashtë karbon të sheqerit për të formuar dioksid karboni dhe ujë, ndodh si rezultat i reaksioneve të njëpasnjëshme të koordinuar enzimatike. Në qelizat shtazore, 10 enzima të ndryshme përfshihen në shndërrimin e glukozës në acid piruvik (piruvat) ose acid laktik (laktat). Ky proces quhet glikolizë. Reagimi i parë - fosforilimi i glukozës - kërkon pjesëmarrjen e ATP. Shndërrimi i secilës molekulë glukoze në dy molekula të acidit piruvik konsumon dy molekula ATP, por në të njëjtën kohë, 4 molekula ATP formohen nga difosfati i adenozinës (ADP) në fazat e ndërmjetme, kështu që i gjithë procesi jep 2 molekula ATP. Më tej, acidi piruvik oksidohet në dioksid karboni dhe ujë me pjesëmarrjen e enzimave të lidhura me mitokondritë. Këto transformime formojnë një cikël të quajtur cikli i acidit trikarboksilik, ose cikli i acidit citrik.
Shihni gjithashtu METABOLIZMI. Oksidimi i një lënde shoqërohet gjithmonë me reduktimin e një tjetre: e para heq dorë nga një atom hidrogjeni dhe e dyta e shton atë. Këto procese katalizohen nga dehidrogjenazat, të cilat sigurojnë transferimin e atomeve të hidrogjenit nga substratet në koenzima. Në ciklin e acidit trikarboksilik, disa dehidrogjenaza specifike oksidojnë substrate për të formuar formën e reduktuar të koenzimës (nikotinamid dinukleotidi, i quajtur NAD), ndërsa të tjera oksidojnë koenzimën e reduktuar (NADH), duke rivendosur enzimat e tjera të frymëmarrjes, duke përfshirë citokromet (hemoproteinat që përmbajnë hekur). , në të cilën atomi i hekurit oksidohet në mënyrë alternative, pastaj reduktohet. Në fund të fundit, forma e reduktuar e citokrom oksidazës, një nga enzimat kryesore që përmban hekur, oksidohet nga oksigjeni që hyn në trupin tonë me ajrin e thithur. Kur sheqeri digjet (oksidohet nga oksigjeni atmosferik), atomet e tij të karbonit ndërveprojnë drejtpërdrejt me oksigjenin, duke formuar dioksid karboni. Ndryshe nga djegia, kur sheqeri oksidohet në trup, oksigjeni oksidon vetë hekurin e citokromoksidazës, por potenciali i tij oksidues në fund të fundit përdoret për të oksiduar plotësisht sheqernat në një proces me shumë hapa, të ndërmjetësuar nga enzimat. Në fazat individuale të oksidimit, energjia e përmbajtur në lëndë ushqyese lëshohet kryesisht në pjesë të vogla dhe mund të ruhet në lidhjet fosfatike të ATP. Kjo përfshin enzima të mrekullueshme që bashkojnë reaksionet oksiduese (prodhuese të energjisë) me reaksionet e formimit të ATP (ruajtja e energjisë). Ky proces bashkimi njihet si fosforilim oksidativ. Nëse nuk do të kishte reaksione enzimatike të shoqëruara, jeta në format e njohura për ne do të ishte e pamundur. Enzimat kryejnë edhe shumë funksione të tjera. Ata katalizojnë një sërë reaksionesh sinteze, duke përfshirë formimin e proteinave të indeve, yndyrave dhe karbohidrateve. Sisteme të tëra enzimatike përdoren për të sintetizuar një gamë të gjerë të përbërjeve kimike që gjenden në organizmat komplekse. Kjo kërkon energji dhe në të gjitha rastet vjen nga komponimet e fosforiluara si ATP.

Enzimat dhe tretja. Enzimat janë pjesëmarrës thelbësorë në procesin e tretjes. Vetëm komponimet me peshë të ulët molekulare mund të kalojnë përmes murit të zorrëve dhe të hyjnë në qarkullimin e gjakut, kështu që përbërësit e ushqimit duhet së pari të ndahen në molekula të vogla. Kjo ndodh gjatë hidrolizës (zbërthimit) enzimatik të proteinave në aminoacide, niseshtës në sheqerna, yndyrave në acide yndyrore dhe glicerinës. Hidroliza e proteinave katalizohet nga enzima pepsina që gjendet në stomak. Një numër i enzimave të tretjes shumë efektive sekretohen në zorrë nga pankreasi. Këto janë tripsina dhe kimotripsina, të cilat hidrolizojnë proteinat; lipaza, e cila zbërthen yndyrat; amilaza katalizon zbërthimin e niseshtës. Pepsina, tripsina dhe kimotripsina sekretohen në formë joaktive, në formën e të ashtuquajturës. zimogjenet (proenzimat), dhe bëhen aktive vetëm në stomak dhe zorrë. Kjo shpjegon pse këto enzima nuk shkatërrojnë qelizat e pankreasit dhe stomakut. Muret e stomakut dhe të zorrëve mbrohen nga enzimat tretëse dhe një shtresë mukusi. Disa enzima të rëndësishme tretëse sekretohen nga qelizat në zorrën e hollë. Pjesa më e madhe e energjisë së ruajtur në ushqimet bimore, si bari ose sanë, ruhet në celulozë, e cila zbërthehet nga enzima celulazë. Në trupin e barngrënësve, kjo enzimë nuk sintetizohet, dhe ripërtypësit, si bagëtia dhe delet, mund të hanë ushqim që përmban celulozë vetëm sepse celulaza prodhohet nga mikroorganizmat që banojnë në pjesën e parë të stomakut - mbresë. Termitet gjithashtu tresin ushqimin me ndihmën e mikroorganizmave. Enzimat përdoren në industrinë ushqimore, farmaceutike, kimike dhe tekstile. Një shembull është një enzimë bimore që rrjedh nga papaja dhe përdoret për të zbutur mishin. Në pluhurat larës shtohen edhe enzimat.
Enzimat në mjekësi dhe bujqësi. Ndërgjegjësimi për rolin kryesor të enzimave në të gjitha proceset qelizore ka çuar në përdorimin e tyre të gjerë në mjekësi dhe bujqësi. Funksionimi normal i çdo organizmi bimor dhe shtazor varet nga funksionimi efikas i enzimave. Veprimi i shumë substancave toksike (helmeve) bazohet në aftësinë e tyre për të frenuar enzimat; një numër i barnave kanë të njëjtin efekt. Shpesh efekti i një droge ose substanca toksike mund të gjurmohet nga efekti i tij selektiv në punën e një enzime të veçantë në trup në tërësi ose në një ind të veçantë. Për shembull, insekticidet e fuqishme organofosforike dhe agjentët nervorë të zhvilluar për qëllime ushtarake kanë efektin e tyre të dëmshëm duke bllokuar punën e enzimave - kryesisht kolinesterazës, e cila luan një rol të rëndësishëm në transmetimin e impulseve nervore. Për të kuptuar më mirë mekanizmin e veprimit të barnave në sistemet enzimatike, është e dobishme të merret në konsideratë se si funksionojnë disa frenues enzimë. Shumë frenues lidhen me zonën aktive të enzimës, atë me të cilën substrati ndërvepron. Në inhibitorë të tillë, tiparet më të rëndësishme strukturore janë afër veçorive strukturore të substratit dhe nëse si substrati ashtu edhe frenuesi janë të pranishëm në mjedisin e reagimit, ato konkurrojnë për t'u lidhur me enzimën; sa më i lartë të jetë përqendrimi i substratit, aq më me sukses konkurron me inhibitorin. Frenuesit e një lloji tjetër nxisin ndryshime konformacionale në molekulën e enzimës, të cilat përfshijnë grupe kimike funksionalisht të rëndësishme. Studimi i mekanizmit të veprimit të frenuesve i ndihmon kimistët të krijojnë barna të reja.

Enzimat, ose enzimat(nga lat. Fermentum- fillestar) - zakonisht molekulat e proteinave ose molekulat e ARN-së (ribozimet) ose komplekset e tyre që përshpejtojnë (katalizojnë) reaksionet kimike në sistemet e gjalla.Reagentët në një reaksion të katalizuar nga enzimat quhen substrate, kurse substancat që rezultojnë quhen produkte. Enzimat janë specifike për substratet (ATPaza katalizon vetëm ndarjen e ATP-së dhe fosforilaz kinaza fosforilon vetëm fosforilazën).

Aktiviteti enzimatik mund të rregullohet nga aktivizuesit dhe frenuesit (aktivatorët - rritje, inhibitorët - zvogëlohen).

Enzimat e proteinave sintetizohen në ribozome, ndërsa ARN-ja sintetizohet në bërthamë.

Termat "enzimë" dhe "enzimë" janë përdorur prej kohësh si sinonime (e para është kryesisht në literaturën shkencore ruse dhe gjermane, e dyta - në anglisht dhe frëngjisht).

Shkenca e enzimave quhet enzimologjia, dhe jo fermentologji (për të mos përzier rrënjët e fjalëve të latinishtes dhe greqishtes).

Historia e studimit

Afati enzimë propozuar në shekullin e 17-të nga kimisti van Helmont kur diskutonte mekanizmat e tretjes.

Në kon. XVIII - herët. Shekulli i 19 Dihej tashmë se mishi tretet nga lëngu i stomakut, dhe asisti shndërrohet në sheqer nga veprimi i pështymës. Megjithatë, mekanizmi i këtyre fenomeneve ishte i panjohur.

Në shekullin e 19-të Louis Pasteur, duke studiuar shndërrimin e karbohidrateve në alkool etilik nën veprimin e majave, doli në përfundimin se ky proces (fermentimi) katalizohet nga një lloj force jetike e vendosur në qelizat e majave.

Më shumë se njëqind vjet më parë termat enzimë dhe enzimë pasqyroi këndvështrime të ndryshme në mosmarrëveshjen teorike të L. Pasteras nga njëra anë, dhe M. BertloiYu. Liebig, nga ana tjetër, për natyrën e fermentimit alkoolik. Në fakt enzimat(nga lat. fermentum- brumë i thartë) quhej "enzima të organizuara" (d.m.th., vetë mikroorganizmat e gjallë), dhe termi enzimë(nga greqishtja ἐν- - in- dhe ζύμη - maja, brumë i thartë) u propozua në 1876. Kuehne për "enzimat e paorganizuara" të sekretuara nga qelizat, për shembull, në stomak (pepsinë) ose në zorrë (tripsinë, amilazë). Dy vjet pas vdekjes së L. Pasteur në 1897, E. Buchner botoi "Fermentimi alkoolik pa qeliza maja", në të cilin ai tregoi eksperimentalisht se lëngu i majave pa qeliza kryen fermentimin alkoolik në të njëjtën mënyrë si qelizat e majasë së pashkatërruar. Në vitin 1907 iu dha çmimi Nobel për këtë vepër. Enzima e parë kristalore shumë e pastruar (ureaza) u izolua në vitin 1926 nga J. Sumner. Gjatë 10 viteve të ardhshme, disa enzima të tjera u izoluan dhe natyra proteinike e enzimave u vërtetua më në fund.

Aktiviteti katalitik i ARN-së u zbulua për herë të parë në vitet 1980 në pre-rRNA nga Thomas Check, i cili studioi bashkimin e ARN-së në infuzori. Tetrahymena thermophila. Ribozima doli të ishte një pjesë e molekulës së Tetrahymena pre-rRNA e koduar nga një intron në gjenin rADN ekstrakromozomale; ky rajon ka kryer autosplicing, pra është hequr vetë gjatë maturimit të rRNA.

Funksionet e enzimës

Enzimat janë të pranishme në të gjitha qelizat e gjalla dhe kontribuojnë në shndërrimin e disa substancave (substrateve) në të tjera (produkte). Enzimat veprojnë si katalizatorë në pothuajse të gjitha reaksionet biokimike që ndodhin në organizmat e gjallë. Deri në vitin 2013, ishin përshkruar mbi 5000 enzima të ndryshme. Ato luajnë një rol të rëndësishëm në të gjitha proceset jetësore, duke drejtuar dhe rregulluar metabolizmin e trupit.

Ashtu si të gjithë katalizatorët, enzimat përshpejtojnë si reaksionet e përparme ashtu edhe reaksionet e kundërta, duke ulur energjinë e aktivizimit të procesit.Ekuilibri kimik nuk zhvendoset as në drejtimin përpara, as në drejtim të kundërt. Një tipar dallues i enzimave në krahasim me katalizatorët joproteinikë është specifika e tyre e lartë - konstanta e lidhjes së disa substrateve me një proteinë mund të arrijë 10-10 mol/l ose më pak. Çdo molekulë enzime është e aftë të kryejë nga disa mijëra deri në disa milionë "operacione" në sekondë.

Për shembull, një molekulë e enzimës renin e përmbajtur në mukozën gastrike të një viçi gjizë rreth 106 molekula kazeinogjen qumështi në 10 minuta në një temperaturë prej 37 °C.

Në të njëjtën kohë, efikasiteti i enzimave është shumë më i lartë se efikasiteti i katalizatorëve jo proteinikë - enzimat përshpejtojnë reagimin me miliona e miliarda herë, katalizatorët jo proteinikë - me qindra e mijëra herë. Shihni gjithashtu enzimën katalitike perfekte

Klasifikimi i enzimave

Sipas llojit të reaksioneve të katalizuara, enzimat ndahen në 6 klasa sipas klasifikimit hierarkik të enzimave.Klasifikimi është propozuar nga Unioni Ndërkombëtar i Biokimisë dhe Biologjisë Molekulare. Çdo klasë përmban nënklasa, kështu që një enzimë përshkruhet nga një grup prej katër numrash të ndarë me pika. Për shembull, pepsina ka emrin EC 3.4.23.1. Numri i parë përshkruan përafërsisht mekanizmin e reaksionit të katalizuar nga enzima:

CF 1: Oksidoreduktaza që katalizojnë oksidimin ose reduktimin. Shembull: katalazë, alkool dehidrogjenazë.

CF 2: Transferimet që katalizojnë transferimin e grupeve kimike nga një molekulë e substratit në tjetrën. Ndër transferazat dallohen veçanërisht kinazat që transferojnë grupin fosfat, si rregull, nga molekula ATP.

CF 3: Hidrolaza, duke katalizuar lidhjet kimike të hidrolizës. Shembull: esterazat, pepsina, tripsina, amilaza, lipoprotein lipaza.

CF 4: Liase, duke katalizuar thyerjen e lidhjeve kimike pa hidrolizë me formimin e një lidhje të dyfishtë në një nga produktet.

CF 5: Izomerazat, të cilat katalizojnë ndryshime strukturore ose gjeometrike në molekulën e substratit.

CF 6: Ligazat, duke katalizuar formimin e lidhjeve kimike midis substrateve për shkak të hidrolizës së ATP. Shembull: ADN polimeraza.

oksidoreduktaza janë enzima që katalizojnë reaksionet e oksidimit dhe reduktimit, d.m.th. transferimi i elektroneve nga një dhurues në një pranues. Oksidimi është heqja e atomeve të hidrogjenit nga një substrat, dhe reduktimi është shtimi i atomeve të hidrogjenit në një pranues.

Oksidoreduktazat përfshijnë: dehidrazat, oksidazat, oksigjenazat, hidroksilazat, peroksidazat, katalazat. Për shembull, enzima alkool dehidrogjenaza katalizon shndërrimin e një alkooli në një aldehid.

Oksireduktazat që transferojnë një atom hidrogjeni ose elektrone drejtpërdrejt në atomet e oksigjenit quhen dehidrogjenaza aerobe (oksidaza), ndërsa oksidoreduktazat që transferojnë një atom hidrogjeni ose elektrone nga një përbërës i zinxhirit të frymëmarrjes të enzimave në një tjetër quhen dehidrogjenaza anaerobe. Një variant i zakonshëm i procesit redoks në qeliza është oksidimi i atomeve të hidrogjenit të substratit me pjesëmarrjen e oksidoreduktazave. Oksidoreduktazat janë enzima me dy përbërës në të cilat e njëjta koenzimë mund të lidhet me apoenzima të ndryshme. Për shembull, shumë oksidoreduktaza përmbajnë NAD dhe NADP si koenzima. Në fund të klasës së shumtë të oksidoreduktazave (në pozicionin 11) janë enzimat si katalazat dhe peroksidazat. Nga sasia totale e proteinave të peroksizomës qelizore, deri në 40 për qind është katalazë. Katalaza dhe peroksidaza zbërthejnë peroksidin e hidrogjenit në reaksionet e mëposhtme: H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2O H2O2 + HO - R - OH = O=R=O + 2H2O Nga këto ekuacione, si analogjia ashtu edhe dallimi i rëndësishëm ndërmjet këtyre reaksioneve dhe enzimave. bëhen menjëherë të dukshme. Në këtë kuptim, ndarja e katalazës së peroksidit të hidrogjenit është një rast i veçantë i reaksionit të peroksidazës, kur peroksidi i hidrogjenit shërben edhe si substrat edhe si pranues në reaksionin e parë.

Transferimet- një klasë e veçantë enzimash që katalizojnë transferimin e grupeve funksionale dhe mbetjeve molekulare nga një molekulë në tjetrën. Të shpërndara gjerësisht në organizmat bimore dhe shtazore, ato janë të përfshira në transformimin e karbohidrateve, lipideve, nukleikeve dhe aminoacideve.

Reaksionet e katalizuara nga transferazat në përgjithësi duken kështu:

A-X + B ↔ A + B-X.

Molekula A këtu vepron si dhurues i një grupi atomesh ( X), dhe molekulën Bështë një pranues grupi. Shpesh, një nga koenzimat vepron si dhurues në reaksione të tilla transferimi. Shumë nga reaksionet e katalizuara nga transferazat janë të kthyeshme. Emrat sistematikë të enzimave të klasës formohen sipas skemës:

"donator: pranues + grup + transferaza».

Ose, përdoren emra pak më të përgjithshëm, kur emri i dhuruesit ose i pranuesit të grupit përfshihet në emrin e enzimës:

"donator + grup + transferaza" ose "pranues + grup + transferaza».

Për shembull, aspartat aminotransferaza katalizon transferimin e një grupi amino nga një molekulë e acidit glutamik, katekol-O-metiltransferaza transferon grupin metil të S-adenozilmetioninës në unazën e benzenit të katekolaminave të ndryshme dhe ahistone acetiltransferaza transferon një grup acetilenzyme nga acetilen. te histoni në procesin e aktivizimit të transkriptimit.

Përveç kësaj, enzimat e nëngrupit të 7-të të transferazave që transferojnë një mbetje të acidit fosforik duke përdorur ATP si dhurues të grupit fosfat shpesh quhen edhe kinaza; aminotransferazat (nëngrupi 6) shpesh quhen transaminaza

Hidrolaza(CF3) është një klasë enzimash që katalizon hidrolizën e një lidhjeje kovalente. Forma e përgjithshme e reaksionit të katalizuar nga një hidrolazë është si më poshtë:

A–B + H2O → A–OH + B–H

Emri sistematik i hidrolazave përfshin emër i zbërthyersubstrate e ndjekur nga shtimi -hidrolazë. Megjithatë, si rregull, në një emër të parëndësishëm, fjala hidrolazë hiqet dhe mbetet vetëm prapashtesa "-aza".

Përfaqësuesit kryesorë

Esterazat: nukleaza, fosfodiesteraza, lipaza, fosfataza;

Glikozidazat: amilaza, lizozima etj.;

Proteazat: tripsina, kimotripsina, elastaza, trombina, renina etj.;

Hidrolaza e anhidrit acid (helikazë, GTPazë)

Duke qenë katalizatorë, enzimat përshpejtojnë si reaksionet e përparme ashtu edhe ato të kundërta, prandaj, për shembull, liazat janë në gjendje të katalizojnë reaksionin e kundërt - shtimin e lidhjeve të dyfishta.

Lyazy- një klasë e veçantë enzimash që katalizojnë reaksionet e thyerjes johidrolitike dhe jooksiduese të lidhjeve të ndryshme kimike ( C-C, C-O, C-N, C-S dhe të tjera) të substratit, reaksionet e kthyeshme të formimit dhe këputjes së lidhjeve dyfishe, të shoqëruara me shkëputjen ose shtimin e grupeve të atomeve në vend të tij, si dhe formimin e strukturave ciklike.

Në përgjithësi, emrat e enzimave formohen sipas skemës " substrate+ liazë. Sidoqoftë, më shpesh emri merr parasysh nënklasën e enzimës. Liazat ndryshojnë nga enzimat e tjera në atë që dy substrate përfshihen në reaksionet e katalizuara në një drejtim, dhe vetëm një përfshihet në reaksionin e kundërt. Emri i enzimës përmban fjalët "dekarboksilazë" dhe "aldolazë" ose "liazë" (dekarboksilazë piruvat, dekarboksilazë oksalate, dekarboksilazë oksaloacetate, threonine aldolazë, fenilserinë aldolazë, isocitrate liazë, alanine citrateliazë), dhe për ATP. enzimat që katalizojnë reaksionet e shkëputjes së ujit nga substrati - "dehidrataza" (karbonat dehidrataza, citrate dehidrataza, serine dehidrataza etj.). Në rastet kur konstatohet vetëm reaksioni i kundërt, ose ky drejtim në reaksione është më domethënës, emri i enzimave përmban fjalën "sintazë" (sintazë malate, 2-izopropilmalate sintaza, citrat sintaza, hidroksimetilglutaril-CoA sintaza, etj. ) .

Shembuj: histidine dekarboksilaza, fumarate hidrataza.

Izomerazat- enzimat që katalizojnë transformimet strukturore të izomerëve (racemizimi ose epimerizimi). Izomerazat katalizojnë reaksione si më poshtë: A → B, ku B është një izomer i A.

Emri i enzimës përmban fjalën " racemazë"(alanine-racemaza, metionin-racemaza, hidroksiprolin-racemaza, laktat-racemaza, etj.)" epimeraza"(aldozë-1-epimerazë, ribuloz fosfat-4-epimerazë, UDP-glukuronat-4-epimerazë, etj.)" izomeraza"(izomeraza riboz fosfat, izomeraza ksilozë, izomeraza e glukozaminës fosfat, enoil-CoA izomeraza, etj.)" mutaza“(fosfoglicerat mutaza, metilaspartat mutaza, fosfoglukomutaza, etj.).

Ligaz(lat. ligare- ndërlidhje, lidh) - një enzimë që katalizon lidhjen e dy molekulave me formimin e një lidhjeje të re kimike ( lidhja). Në këtë rast, zakonisht ka një ndarje (hidrolizë) të një grupi të vogël kimik nga njëra prej molekulave.

Ligazat i përkasin klasës së enzimave EC 6.

Në biologjinë molekulare, ligazat e nënklasës 6.5 klasifikohen në ligaza ARN dhe ligaza të ADN-së.

Ligazat e ADN-së

ADN-ligaza për riparimin e ADN-së

Ligazat e ADN-së- enzimat (EC 6.5.1.1) që katalizojnë lidhjen e kryqëzuar kovalente të vargjeve të ADN-së në dupleks gjatë replikimit, riparimit dhe rikombinimit. Ato formojnë ura fosfodiesterike midis grupeve 5'-fosforil dhe 3'-hidroksil të deoksinukleotideve ngjitur në thyerjet e ADN-së ose midis dy molekulave të ADN-së. Për të formuar këto ura, ligazat përdorin energjinë e hidrolizës së lidhjes pirofosforile të ATP. Një nga enzimat më të zakonshme të disponueshme në treg është ligaza e ADN-së së bakteriofagut T4.

Ligazat e ADN-së së gjitarëve

Tek gjitarët, klasifikohen tre lloje kryesore të ligazave të ADN-së.

ADN-ligaza I lidh fragmentet Okazak gjatë replikimit të vargut të mbetur të ADN-së dhe përfshihet në riparimin e ekscizionit.

ADN-ligaza III në kompleks me proteinën XRCC1 është e përfshirë në riparimin dhe rikombinimin e ekscizionit.

ADN-ligaza IV në kompleks me XRCC4 katalizon hapin përfundimtar të bashkimit të fundit jo-homolog (NHEJ) të thyerjeve të dyfishtë të ADN-së. Kërkohet gjithashtu për rikombinimin V(D)J të gjeneve të imunoglobulinës.

Më parë, u izolua një lloj tjetër i ligazës - ADN ligaza II, e cila më vonë u njoh si një artefakt i izolimit të proteinave, përkatësisht, produkti i proteolizës së ligazës III të ADN-së.

Konventat e emërtimit të enzimave

Enzimat zakonisht emërtohen sipas llojit të reaksionit që ato katalizojnë, duke shtuar prapashtesën -aza me emrin e substratit ( për shembull laktaza është një enzimë e përfshirë në shndërrimin e laktozës). Kështu, enzimat e ndryshme që kryejnë të njëjtin funksion do të kenë të njëjtin emër. Enzima të tilla dallohen nga veti të tjera, si pH optimale (fosfataza alkaline) ose lokalizimi në qelizë (ATPaza membranore).

Struktura dhe mekanizmi i veprimit të enzimave

Aktiviteti i enzimave përcaktohet nga struktura e tyre tredimensionale.

Ashtu si të gjitha proteinat, enzimat sintetizohen si një zinxhir linear i aminoacideve që paloset në një mënyrë specifike. Çdo sekuencë aminoacide paloset në një mënyrë specifike, dhe molekula që rezulton (globula proteinike) ka veti unike. Disa zinxhirë proteinash mund të kombinohen në një kompleks proteinash.Struktura terciare e proteinave shkatërrohet kur nxehet ose ekspozohet ndaj kimikateve të caktuara.

Vendi aktiv i enzimave

Studimi i mekanizmit të një reaksioni kimik të katalizuar nga një enzimë, së bashku me përcaktimin e produkteve të ndërmjetme dhe përfundimtare në faza të ndryshme të reaksionit, nënkupton një njohje të saktë të gjeometrisë së strukturës terciare të enzimës, natyrës së funksionit. grupet e molekulës së saj, të cilat sigurojnë specifikën e veprimit dhe aktivitetin e lartë katalitik në një substrat të caktuar, si dhe natyrën kimike të vendit (vendeve) të molekulës, një enzimë që siguron një shpejtësi të lartë reaksioni katalitik. Në mënyrë tipike, molekulat e substratit të përfshira në reaksionet enzimatike janë relativisht të vogla në krahasim me molekulat e enzimës. Kështu, gjatë formimit të komplekseve enzimë-substrat, vetëm fragmente të kufizuara të sekuencës aminoacide të zinxhirit polipeptid hyjnë në ndërveprim të drejtpërdrejtë kimik - "qendra aktive" - ​​një kombinim unik i mbetjeve të aminoacideve në molekulën e enzimës, duke siguruar ndërveprim të drejtpërdrejtë. me molekulën e substratit dhe pjesëmarrjen e drejtpërdrejtë në aktin e katalizës.

Në qendrën aktive ndani me kusht:

qendra katalitike - duke ndërvepruar drejtpërdrejt kimikisht me substratin;

qendra lidhëse (vend kontakti ose "ankorimi") - siguron afinitet specifik për substratin dhe formimin e kompleksit enzimë-substrat.

Për të katalizuar një reaksion, një enzimë duhet të lidhet me një ose më shumë substrate. Zinxhiri proteinik i enzimës është i palosur në atë mënyrë që në sipërfaqen e rruzullit, ku lidhen substratet, krijohet një hendek ose depresion. Ky rajon quhet vendi i lidhjes së substratit. Zakonisht ajo përkon me vendin aktiv të enzimës ose ndodhet afër saj. Disa enzima përmbajnë gjithashtu vende lidhëse për kofaktorët ose jonet metalike.

Enzima lidhet me substratin:

pastron substratin nga uji "pallto leshi"

rregullon molekulat e substratit që reagojnë në hapësirë ​​në mënyrën e nevojshme që reaksioni të vazhdojë

përgatit për reaksionin (për shembull, polarizon) molekulat e substratit.

Zakonisht, lidhja e një enzime në një substrat ndodh për shkak të lidhjeve jonike ose hidrogjenit, rrallë për shkak të lidhjeve kovalente. Në fund të reaksionit, produkti (ose produktet) e tij ndahet nga enzima.

Si rezultat, enzima ul energjinë e aktivizimit të reaksionit. Kjo është për shkak se në prani të enzimës, reagimi merr një rrugë të ndryshme (në fakt, ndodh një reagim tjetër), për shembull:

Në mungesë të një enzime:

Në prani të një enzime:

• AF+V = AVF

  AVF \u003d AV + F

ku A, B - substrate, AB - produkt reaksioni, F - enzimë.

Enzimat nuk mund të sigurojnë vetë energji për reaksionet endergonike (që kërkojnë energji). Prandaj, enzimat që kryejnë reaksione të tilla i bashkojnë ato me reaksione ekzergonike që vazhdojnë me çlirimin e më shumë energjisë. Për shembull, reaksionet e sintezës së biopolimerit shpesh shoqërohen me reaksionin e hidrolizës ATP.

Qendrat aktive të disa enzimave karakterizohen nga fenomeni i kooperativitetit.

Specifikimi

Enzimat zakonisht shfaqin specifikë të lartë për substratet e tyre (specifiteti i substratit). Kjo arrihet nga komplementariteti i pjesshëm i formës, shpërndarjes së ngarkesës dhe rajoneve hidrofobike në molekulën e substratit dhe në vendin e lidhjes së substratit në enzimë. Enzimat gjithashtu zakonisht shfaqin nivele të larta stereospecifiteti (formojnë vetëm një nga stereoizomerët e mundshëm si produkt ose përdorin vetëm një stereoizomer si substrat), regioselektive (formojnë ose thyejnë një lidhje kimike vetëm në një nga pozicionet e mundshme të substratit) dhe kimioselektiviteti (katalizon vetëm një reaksion kimik). e disa kushteve të mundshme për këto kushte). Pavarësisht nga niveli i përgjithshëm i lartë i specifikës, shkalla e specifikës së substratit dhe reagimit të enzimave mund të jetë e ndryshme. Për shembull, tripsina endopeptidazë thyen lidhjen peptide vetëm pas argininës ose lizinës, nëse ato nuk pasohen nga prolina, apepsingu është shumë më pak specifik dhe mund të thyejë lidhjen peptide pas shumë aminoacideve.

Në 1890, Emil Fischer sugjeroi që specifika e enzimave përcaktohet nga korrespondenca e saktë midis formës së enzimës dhe substratit. Ky supozim quhet modeli lock-and-key. Enzima lidhet me substratin për të formuar një kompleks enzimë-substrat jetëshkurtër. Megjithatë, megjithëse ky model shpjegon specifikën e lartë të enzimave, ai nuk shpjegon fenomenin e stabilizimit të gjendjes së tranzicionit që vërehet në praktikë.

Modeli i përshtatjes së induktuar

Në vitin 1958, Daniel Koshland propozoi një modifikim të modelit të kyçjes. Enzimat në përgjithësi nuk janë molekula të ngurtë, por fleksibël. Vendi aktiv i një enzime mund të ndryshojë konformimin pas lidhjes së substratit. Grupet anësore të aminoacideve të zonës aktive marrin një pozicion që lejon enzimën të kryejë funksionin e saj katalitik. Në disa raste, molekula e substratit gjithashtu ndryshon konformimin pas lidhjes me zonën aktive. Në kontrast me modelin e kyçjes me çelës, modeli i përshtatjes së induktuar shpjegon jo vetëm specifikën e enzimave, por edhe stabilizimin e gjendjes së tranzicionit. Ky model u quajt "dorashka".

Modifikimet

Shumë enzima pësojnë modifikime pas sintezës së zinxhirit proteinik, pa të cilin enzima nuk e shfaq aktivitetin e saj në masën e plotë. Modifikime të tilla quhen modifikime post-përkthimore (përpunim). Një nga llojet më të zakonshme të modifikimit është shtimi i grupeve kimike në mbetjet anësore të zinxhirit polipeptid. Për shembull, shtimi i një mbetjeje të acidit fosforik quhet fosforilim dhe katalizohet nga enzima kinazë. Shumë enzima eukariote janë të glikoziluara, pra të modifikuara me oligomere karbohidrate.

Një lloj tjetër i zakonshëm i modifikimeve pas përkthimit është ndarja e zinxhirit polipeptid. Për shembull, kimotripsina (një proteazë e përfshirë në tretje) përftohet duke shkëputur një rajon polipeptid nga kimotripsinogjeni. Kimotripsinogjeni është një pararendës joaktiv i kimotripsinës dhe sintetizohet në pankreas. Forma joaktive transportohet në stomak, ku shndërrohet në kimotripsinë. Ky mekanizëm është i nevojshëm për të shmangur ndarjen e pankreasit dhe indeve të tjera përpara se enzima të hyjë në stomak. Një pararendës i enzimës joaktive quhet gjithashtu "zymogen".

Kofaktorët enzimë

Disa enzima kryejnë funksionin katalitik më vete, pa asnjë përbërës shtesë. Megjithatë, ka enzima që kërkojnë përbërës jo proteinikë për katalizë. Kofaktorët mund të jenë ose molekula inorganike (jonet metalike, grupe hekur-squfuri, etj.) ose organikë (për shembull, flaviniligem). Kofaktorët organikë që lidhen fort me enzimën quhen gjithashtu grupe protetike. Kofaktorët organikë që mund të ndahen nga enzima quhen koenzima.

Një enzimë që kërkon një kofaktor për të shfaqur aktivitet katalitik, por nuk është i lidhur me të, quhet apo-enzimë. Një apo-enzimë në kombinim me një kofaktor quhet holo-enzimë. Shumica e kofaktorëve janë të lidhur me enzimën nga ndërveprime jokovalente, por mjaft të forta. Ekzistojnë gjithashtu grupe protetike që janë të lidhura në mënyrë kovalente me enzimën, siç është pirofosfati tiaminë në piruvat dehidrogjenazën.

Rregullimi i enzimës

Disa enzima kanë vende të vogla lidhëse të molekulave dhe mund të jenë substrate ose produkte të rrugës metabolike në të cilën hyn enzima. Ato ulin ose rrisin aktivitetin e enzimës, gjë që krijon një mundësi për reagime.

Frenimi i produktit përfundimtar

Rruga metabolike - një zinxhir reaksionesh enzimatike të njëpasnjëshme. Shpesh produkti përfundimtar i një rruge metabolike është një frenues i një enzime që përshpejton reagimin e parë në atë rrugë metabolike. Nëse produkti përfundimtar është shumë, atëherë ai vepron si frenues për enzimën e parë, dhe nëse pas kësaj produkti përfundimtar bëhet shumë i vogël, atëherë enzima e parë aktivizohet përsëri. Kështu, frenimi nga produkti përfundimtar sipas parimit të reagimit negativ është një mënyrë e rëndësishme për të ruajtur homeostazën (qëndrueshmëria relative e kushteve të mjedisit të brendshëm të trupit).

Ndikimi i kushteve mjedisore në aktivitetin e enzimës

Aktiviteti i enzimave varet nga kushtet në qelizë ose organizëm - presioni, aciditeti i mjedisit, temperatura, përqendrimi i kripërave të tretura (forca jonike e tretësirës) etj.

Forma të shumëfishta të enzimave

Format e shumta të enzimave mund të ndahen në dy kategori:

Izoenzimat

Format e duhura të shumësit (e vërtetë)

Izoenzimat- Këto janë enzima, sinteza e të cilave kodohet nga gjene të ndryshme, kanë struktura primare të ndryshme dhe veti të ndryshme, por katalizojnë të njëjtin reaksion. Llojet e izoenzimave:

Enzimat organike - glikolitike në mëlçi dhe muskuj.

Citoplazmike dhe mitokondriale qelizore - malate dehidrogjenazë (enzimat janë të ndryshme, por katalizojnë të njëjtin reaksion).

Hibride - enzimat me strukturë kuaternare, formohen si rezultat i lidhjes jokovalente të nënnjësive individuale (laktat dehidrogjenaza - 4 nënnjësi nga 2 lloje).

Mutant - formohen si rezultat i një mutacioni të vetëm të një gjeni.

Aloenzimat - të koduara nga alele të ndryshme të të njëjtit gjen.

Format e duhura të shumësit(e vertete) jane enzimat, sinteza e te cilave kodohet nga i njejti alele i te njejtit gjen, kane te njejten strukture dhe veti primare, por pas sintezes ne ribozomakone, ato pesojne modifikim dhe behen te ndryshme, edhe pse katalizojne te njejtin reaksion.

Izoenzimat janë të ndryshme në nivelin gjenetik dhe ndryshojnë nga sekuenca parësore, dhe format e vërteta të shumëfishta bëhen të ndryshme në nivelin pas përkthimit.

rëndësi mjekësore

Lidhja midis enzimave dhe sëmundjeve metabolike trashëgimore u vendos për herë të parë nga A. Garrod në vitet 1910. Garrod i quajti sëmundjet që lidhen me defektet e enzimës "gabime të lindura të metabolizmit".

Nëse ndodh një mutacion në gjenin që kodon një enzimë të veçantë, sekuenca e aminoacideve të enzimës mund të ndryshojë. Në të njëjtën kohë, si rezultat i shumicës së mutacioneve, aktiviteti i tij katalitik zvogëlohet ose zhduket plotësisht. Nëse një organizëm merr dy nga këto gjene mutante (një nga secili prind), reaksioni kimik i katalizuar nga ajo enzimë pushon së ndodhuri në trup. Për shembull, shfaqja e albinos shoqërohet me ndërprerjen e prodhimit të enzimës tirozinazë, e cila është përgjegjëse për një nga fazat e sintezës së pigmentit të errët të melaninës.Fenilketonuria shoqërohet me aktivitet të reduktuar ose të munguar të fenilalaninës-4. -enzima hidroksilazë në mëlçi.

Aktualisht, janë të njohura qindra sëmundje trashëgimore të shoqëruara me defekte enzimatike. Janë zhvilluar metoda për trajtimin dhe parandalimin e shumë prej këtyre sëmundjeve.

Përdorimi praktik

Enzimat përdoren gjerësisht në ekonominë kombëtare - ushqimore, industri tekstile, farmakologji dhe mjekësi. Shumica e barnave ndikojnë në rrjedhën e proceseve enzimatike në trup, duke filluar ose ndalur reaksione të caktuara.

Shtrirja e përdorimit të enzimave në kërkimin shkencor dhe në mjekësi është edhe më e gjerë.

Enzimat (nga lat. fermentum - fermentim) , ose enzima (nga greqishtja Ep - brenda, shuma - tharmi) - komponimet proteinike që janë katalizatorë biologjikë. Shkenca e enzimave quhet enzimologjia. Molekulat e enzimës janë proteina ose acid ribonukleik (ARN). Enzimat e ARN quhen ribozimet dhe konsiderohen si forma origjinale e enzimave që u zëvendësuan nga enzimat proteinike gjatë evolucionit.

Organizimi strukturor-funksional. Molekulat e enzimës janë më të mëdha se molekulat e substratit dhe kanë një konfigurim hapësinor kompleks, kryesisht me strukturë globulare.

Për shkak të madhësisë së madhe të molekulave të enzimës, lind një fushë e fortë elektrike, në të cilën: a) enzimat marrin formë asimetrike, dobësojnë lidhjet dhe shkaktojnë ndryshim në strukturën e tyre; b) orientimi i molekulave të substratit bëhet i mundur. Organizimi funksional i enzimave është i lidhur me qendrën - kjo është një pjesë e veçantë e vogël e molekulës së proteinës që mund të lidhë substratin dhe kështu të sigurojë aktivitetin katalitik të enzimës. Qendra aktive e enzimave të thjeshta është një kombinim i aminoacideve të caktuara të zinxhirit me formimin e një lloj "xhepi" në të cilin ndodhin transformimet katalitike të substratit. Në enzimat komplekse, numri i qendrave aktive është i barabartë me numrin e nënnjësive, dhe ato janë kofaktorë me grupe funksionale proteinike ngjitur. Përveç qendrës aktive, disa enzima kanë një qendër alosterike që rregullon aktivitetin e qendrës aktive.

Vetitë . Midis enzimave dhe katalizatorëve të natyrës inorganike, ekzistojnë disa veçori të përbashkëta dhe dalluese. E përbashkëta e tyre është se: a) mund të katalizojnë vetëm reaksione të mundshme termodinamikisht dhe të përshpejtojnë vetëm ato reaksione që mund të ndodhin pa to, por me një shpejtësi më të ulët; b) nuk përdoren gjatë reaksionit dhe nuk janë pjesë e produkteve përfundimtare; b) mos e zhvendosni ekuilibrin kimik, por vetëm përshpejtoni fillimin e tij. Enzimat karakterizohen gjithashtu nga disa veti specifike që nuk i kanë katalizatorët inorganik.

Enzimat nuk shkatërrohen në reaksione, prandaj, një sasi shumë e vogël e tyre shkakton shndërrimin e një sasie të madhe të substratit, për shembull, 1 molekulë katalazë mund të çajë më shumë se 5 milion molekula H2O2 në 1 minutë). Zonat përshpejtojnë shpejtësinë e reaksioneve kimike në kushte normale, por nuk konsumohen vetë. E gjithë kjo së bashku përcakton një veti të tillë të enzimave si aktivitet i lartë biologjik. Veprimi optimal i shumicës së enzimave manifestohet në një temperaturë prej 37-40 ° C. Me një rritje të temperaturës, aktiviteti i enzimave zvogëlohet dhe më pas ndalet plotësisht, dhe përtej + 80 ° C ato shkatërrohen. Në temperatura të ulëta (nën 0°C), enzimat e ndërpresin veprimin e tyre, por nuk shkatërrohen. Pra, karakterizohen enzimat ndjeshmëria termike.

Enzimat tregojnë aktivitetin e tyre në një përqendrim të caktuar të joneve H, kështu që ata flasin për varësia nga pH. Veprimi optimal i shumicës së enzimave vërehet në një mjedis afër neutralit.

Një pronë e tillë si specifikë ose selektivitet manifestohet në faktin se çdo enzimë vepron në një substrat specifik, duke katalizuar vetëm një reagim "të vet". Selektiviteti i veprimit të enzimave përcaktohet nga përbërësi proteinik.

Enzimat janë katalizatorë me aktivitet të kontrolluar, të cilët mund të ndryshohen ndjeshëm nën ndikimin e disa përbërjeve kimike që rrisin ose ulin shpejtësinë e reaksionit të katalizuar. Aktivizuesit janë kationet metalike, anionet

acidet, substancat organike dhe frenuesit janë kationet e metaleve të rënda etj. Kjo veti quhej kontrollueshmëria e veprimit (alostericiteti). Enzimat formohen vetëm kur ekziston një substrat që nxit sintezën e tij ( induktueshmëria), dhe "çaktivizimi" i veprimit të enzimave, si rregull, kryhet nga një tepricë e produkteve të asimilimit ( përfaqësimi). Reaksionet enzimatike janë të kthyeshme, gjë që është për shkak të aftësisë së enzimave për të katalizuar reaksionet e përparme dhe të kundërta. Kështu, për shembull, lipaza mundet, në kushte të caktuara, të shpërbëjë yndyrën në glicerinë dhe acide yndyrore, si dhe të katalizojë sintezën e saj nga produktet e kalbjes ( përsëritja e veprimit).

Mekanizmi i veprimit. Për të kuptuar mekanizmin e veprimit të enzimave në rrjedhën e reaksioneve kimike, është e rëndësishme teoria e qendrës aktive, hipoteza e kyçjes së çelësit dhe hipoteza e korrespondencës së induktuar. Sipas teoria e qendrës aktive,çdo molekulë enzime ka një ose më shumë vende në të cilat ndodh biokataliza për shkak të kontaktit të ngushtë midis enzimës dhe substratit. Hipoteza e kyçjes së çelësit(1890, E. Fischer) shpjegon specifikën e enzimave me korrespondencën midis formës së enzimës (kyçes) dhe substratit (çelës). Enzima kombinohet me substratin për të formuar një kompleks kalimtar enzimë-substrat. Hipoteza e konformitetit të induktuar(1958, D. Koshland). bazohet në pohimin se enzimat janë molekula fleksibël, për shkak të të cilave, në prani të një substrati, konfigurimi i qendrës aktive pëson ndryshime në to, domethënë enzima i orienton grupet e saj funksionale në atë mënyrë që të sigurojë Aktiviteti më i madh katalitik. Molekula e substratit, kur lidhet me enzimën, ndryshon gjithashtu konfigurimin e saj për të rritur reaktivitetin e saj.

Diversiteti . Në enzimologjinë moderne njihen mbi 3000 enzima. Enzimat në përgjithësi klasifikohen sipas përbërjes së tyre kimike dhe llojit të reaksioneve që ato ndikojnë. Klasifikimi i enzimave sipas përbërjes kimike përfshin enzima të thjeshta dhe komplekse. enzima të thjeshta (njëkomponentësh) - përmbajnë vetëm pjesën e proteinave. Shumica e enzimave në këtë grup mund të kristalizohen. Një shembull i enzimave të thjeshta është ribonukleaza, hidrolaza (amilaza, lipaza, proteaza), ureaza, etj. Enzimat komplekse (dy komponentësh) - perbehet nga apoenzimë dhe kofaktor. Komponenti proteinik që përcakton specifikën e enzimave komplekse dhe që zakonisht sintetizohet nga trupi dhe është i ndjeshëm ndaj temperaturës është një apoenzim. Një përbërës jo proteinik që përcakton aktivitetin e enzimave komplekse dhe, si rregull, hyn në trup në formën e prekursorëve ose në formë të përfunduar, dhe mbetet i qëndrueshëm në kushte të pafavorshme, është një kofaktor. Kofaktorët mund të jenë ose molekula inorganike (p.sh. jonet metalike) ose organike (p.sh. flavina). Kofaktorët organikë të lidhur përgjithmonë me enzimën quhen grupe protetike. Kofaktorët organikë që mund të ndahen nga enzima quhen koenzima. enzimat komplekse janë oksidoreduktazat (për shembull, katalaza), ligazat (për shembull, ADN polimeraza, tARN sintetazat), liazat, etj.

Reaksionet enzimatike ndahen në anabolike (reaksionet e sintezës) dhe katabolike (reaksionet e kalbjes), dhe tërësia e të gjitha këtyre proceseve në një sistem të gjallë quhet metabolizëm. Brenda këtyre grupeve të proceseve, dallohen llojet e reaksioneve enzimatike, sipas të cilave enzimat ndahen në 6 klasa: oksidoreduktaza, transferaza, hidrolaza, liaza, izomeraza dhe ligazat.

1. Oksidoreduktaza katalizon reaksionet redoks (transferimi i elektroneve dhe atomeve H nga një substrat në tjetrin).

2. Transferimet përshpejtimi i reaksioneve të transferimit (transferimi i grupeve kimike nga një substrat në tjetrin).

3. Hidrolaza janë enzima të reaksioneve të hidrolizës (ndarja e substrateve me pjesëmarrjen e ujit).

4. Liase katalizon reaksionet e zbërthimit johidrolitik (shkëputja e nënshtresave pa pjesëmarrjen e ujit me formimin e një lidhje dyfishe dhe pa përdorimin e energjisë ATP).

5. Izomerazat ndikojnë në shpejtësinë e reaksioneve të izomerizimit (lëvizja intramolekulare e grupeve të ndryshme).

6. Ligazat katalizojnë reaksionet e sintezës (një kombinim i molekulave që përdorin energjinë e ATP dhe formimin e lidhjeve të reja).

Zakonisht, një enzimë emërtohet sipas llojit të reaksionit që katalizon, duke shtuar prapashtesën -aza me emrin e substratit (për shembull, laktaza është një enzimë e përfshirë në shndërrimin e laktozës).

vlerat. Enzimat sigurojnë transformime kimike të substancave për shkak të një rënie në energjia e aktivizimit, domethënë, në uljen e nivelit të energjisë së nevojshme për të siguruar reaktivitet ndaj molekulës (për shembull, rreth 210 kJ nevojiten për të prishur lidhjen midis azotit dhe karbonit në laborator, ndërsa vetëm 42-50 kJ shpenzohen për këtë në biosistem. ). Enzimat e pranishme në të gjitha qelizat e gjalla kontribuojnë në transformimin e disa substancave (substrateve) në të tjera (produkte). Enzimat veprojnë si katalizatorë në pothuajse të gjitha reaksionet biokimike që ndodhin në organizmat e gjallë - ato katalizojnë rreth 4000 bioreaksione të ndara kimikisht.Enzimat luajnë një rol vendimtar në të gjitha proceset e jetës, duke drejtuar ose rregulluar metabolizmin e trupit. Enzimat përdoren gjerësisht në amvisëri.

Disa shembuj të përdorimit të enzimave në aktivitetet njerëzore

industrisë	enzimat	Përdorimi
Industria ushqimore	pektinaza	Për ndriçimin e lëngjeve të frutave
	oksidaza e glukozës	Për të ruajtur mishin, lëngjet, birrën si anti-ushqim
		Për zbërthimin e niseshtës në glukozë, e cila fermentohet nga majaja gjatë pjekjes së bukës
	Pepsina, tripsina	Për prodhimin e drithërave "të gatshme", ushqim për fëmijë
		Për prodhimin e djathit
Industria e lehtë	Peptihidroliza	Për të zbutur lëkurën dhe për të hequr qimet prej tyre
industria farmaceutike		Për të hequr pllakën nga pastat e dhëmbëve
	kolagjenazat	Për pastrimin e plagëve nga djegiet, ngricat, ulcerat varikoze në përbërjen e pomadave dhe llojeve të reja të veshjeve
Industria kimike	proteaza bakteriale	Për larje me biopluder me aditivë enzimë
Bujqësia	celulazë	Ushqeni enzimat për të rritur vlerën ushqyese të ushqimit
	proteaza bakteriale	Për të marrë proteinat e ushqimit
Inxhinieri gjenetike	Ligazat dhe enzimat kufizuese	Për prerjen dhe qepjen e molekulave të ADN-së për të modifikuar informacionin e tyre trashëgues
industria kozmetike	Kalagenazat	Për përtëritje të lëkurës në kremra dhe maska

Acidet nukleike janë komponime që lidhin të kaluarën me të ardhmen.

Artikulli i mëparshëm: Emrat e yjeve dhe yjësive në qiell Harta e fëmijëve të yjësive Artikulli vijues: Harta e Evropës me vendet e mëdha në rusisht