Procesi i prishjes së strukturës së një proteine. Veçoritë cilësore të materies së gjallë

Denatyrimi është procesi i humbjes së konformacionit tredimensional që kanë molekulat e proteinave. Fenomeni i ngjashëm mund të jetë i përkohshëm ose i përhershëm. Në çdo situatë, sekuenca e mbetjeve të aminoacideve në strukturën e proteinave ruhet.

Veçoritë

Denatyrimi i proteinave shoqërohet me një ndryshim të temperaturës. Në rastin e thyerjes së një numri të konsiderueshëm lidhjesh që stabilizojnë strukturën hapësinore të molekulës së proteinës, e cila është unike, molekula do të marrë plotësisht (ose pjesërisht) formën e një spirale të rastësishme.

Denatyrimi i kthyeshëm përfshin ndryshime të pjesshme që nuk çojnë në ndryshim i plotë sekuenca kryesore e aminoacideve. Në rastin e shkatërrimit të plotë, është e pamundur të rivendoset struktura e proteinave.

Karakteristike

Kur biopolimeri nxehet në 60-80 gradë Celsius ose ekspozohet ndaj reagentëve të tjerë që mund të shkatërrojnë lidhjet jokovalente (hidrogjen, disulfide) në proteina, ndodh denatyrimi.

Ky fenomen vërehet në ndërfaqen midis dy fazave. Në alkaline ose mjedis acid, si dhe nën ndikimin e tretësve organikë polare (fenolet, alkoolet), struktura e proteinave shkatërrohet.

Mekanizmi

Në disa raste, për denatyrim përdoret ure ose klorur guanidine, të cilat janë të afta të krijojnë lidhje hidrogjenore me grupet karbonil ose amino të specieve peptide, si dhe me një pjesë të radikalit aminoacid.

Në të njëjtën kohë, ato zëvendësojnë lidhjet intramolekulare të hidrogjenit që ekzistojnë në molekulën e proteinës, gjë që çon në një ndryshim në strukturën dytësore dhe terciare të biopolimerëve. Denatyrimi i proteinave varet nga prania e lidhjeve disulfide në molekulë.

Për shembull, në frenuesin e tripsanit (proteina pankreatike) ka ura disulfide. Kur ato restaurohen, denatyrimi kryhet pa përdorimin e përbërësve të tjerë denatyrues. Pas ekspozimit të mëvonshëm të proteinës ndaj kushteve oksiduese, grupet SH të cisteinës oksidohen.

Si rezultat i ndërveprimit kimik, konformacioni fillestar rikthehet. Prania e një lidhjeje disulfide kontribuon në një rritje të konsiderueshme të stabilitetit të të gjithë strukturës hapësinore.

Denatyrimi është një proces që çon në një ulje të tretshmërisë së një molekule proteine. Si rezultat, ndodh formimi i një precipitati të proteinës "të koaguluar". Në një përqendrim të lartë në një tretësirë ​​biopolimeri, vërehet "koagulim" i plotë i masës së tretësirës.

Një shembull i një fenomeni të tillë do të ishin transformimet që vërehen gjatë zierjes së një veze pule. Denatyrimi i ADN-së përfshin humbjen e plotë të aktivitetit biologjik të proteinës. Janë këto veti që kanë kontribuar në përdorimin e një solucioni të acidit karbolik si një antiseptik.

Probabiliteti i lartë i shkatërrimit të strukturës së molekulave të proteinave krijon një numër të madh vështirësish në izolimin, studimin e tyre, përdorim praktik për qëllime industriale dhe mjekësore.

Rinaturimi

Nëse denatyrimi është procesi i shkatërrimit të biopolimerëve, atëherë rinatyrimi është fenomen i kundërt. Rivendosja e konformacionit vendas të molekulës së proteinës është e mundur në rastin e ftohjes së ngadaltë të proteinës së shkatërruar nga ngrohja.

Ky fenomen konfirmon strukturën e strukturës primare të molekulave të proteinave. Formimi i një konformacioni vendas është një proces spontan që përfshin përdorimin e një sasie minimale energjie.

Struktura hapësinore e biopolimerit përdor kodimin për vendndodhjen e sekuencës së aminoacideve në polipeptid. Kjo e ndërlikon procesin e rinatyrimit të molekulave të proteinave.

konkluzioni

Molekulat e proteinave që kanë konformacion të njëjtë ose të ngjashëm mund të kenë dallime të rëndësishme në strukturën parësore. Në të njëjtën kohë, aminoacide të ndryshme janë të ngjashme në karakteristikat kimike dhe fizike të zinxhirëve anësore. Në procesin e denatyrimit, molekula shpaloset, ajo humbet aftësinë për të përmbushur qëllimin e saj biologjik.

Me ultravjollcë ose rrezatimi infra të kuqe ka një transferim të energjisë kinetike në biopolimer, duke rezultuar në dridhjen e atomeve të tij. Kjo shkakton shkatërrimin e plotë të lidhjeve hidrogjenore, provokon palosjen e molekulës së proteinës.

Disa ide rreth strukturës hapësinore dhe formës së molekulave të proteinave u morën në studime duke përdorur një mikroskop elektronik. Në shumë proteina, forma e molekulave është kompakte dhe përfaqëson grimca në formë sferike ose elipsoidale me diametër 10-30 nm. Molekulat e tjera të proteinave janë të zgjatura në formë filamente me diametër 5-15 nm dhe gjatësi disa qindra nm, ndërsa të tjerat formojnë struktura në formë shufre me diametër 10-20 nm dhe gjatësi 100-300 nm.

Informacioni më i saktë për strukturën hapësinore të proteinave është marrë nga analiza e difraksionit me rreze X, e cila përdoret për të studiuar strukturën e molekulave të proteinave në gjendje kristalore.

Siç u zbulua, në kristalet e proteinave, konformacioni vendas i molekulës ruhet plotësisht, i cili stabilizohet nga një sasi e madhe uji kristalizimi.

Format e gjata filamentoze të molekulave të proteinave quhen zakonisht proteina fibrilare.

Molekulat me formë sferike quhen proteina globulare. Zinxhirët e tyre polipeptid janë palosur në globula që kanë formën e një elipsoidi të revolucionit. shkallë të ndryshme zgjatim.

Proteinat globulare përfshijnë enzimat, proteinat rregullatore dhe transportuese dhe proteinat bimore të depozitimit.

Midis konformacioneve globulare dhe fibrilare të molekulave të proteinave, ka shumë forma kalimtare Karakteristikë e shumë proteinave.

Për shkak të dallimeve të mëdha në formën e molekulave të proteinave dhe një shkallë të lartë polimerizimi i tyre, lindin vështirësi të konsiderueshme në përcaktimin e peshave molekulare të proteinave, në lidhje me këtë, për këto qëllime, të zhvilluara metoda të veçanta kërkimore.

Për proteinat shumë të tretshme dhe pa papastërti, peshat molekulare përcaktohen me saktësi mjaft të lartë duke ndryshuar presionin osmotik të tretësirës së proteinës. Vërehet një marrëdhënie e kundërt midis peshës molekulare të proteinave dhe madhësisë së presionit osmotik të tretësirave të tyre.

Për format kristalore të proteinave të pastruara mirë, peshat molekulare përcaktohen me një shkallë të lartë saktësie nga analiza e difraksionit me rreze X.

Gjatë përcaktimit të peshave molekulare të proteinave, shpesh përdoret metoda e analizës së sedimentimit, e bazuar në matjen e shkallës së sedimentimit (sedimentimit) të molekulave të proteinave nën veprimin e një force të madhe centrifugale që ndodh gjatë centrifugimit me shpejtësi të lartë të një solucioni proteinik.

Instalimi i parë për centrifugim me shpejtësi të lartë (ultracentrifuga) u projektua nga T. Svedberg dhe D. B. Nichols në 1923 ᴦ. Në ultracentrifugat moderne, është e mundur të krijohen përshpejtime centrifugale prej më shumë se 500,000 g. Nën veprimin e forcës centrifugale, molekulat e proteinave të shpërndara në mënyrë uniforme në tretësirë ​​fillojnë të lëvizin me një shpejtësi të caktuar në drejtim të forcës centrifugale, duke formuar një ndërfaqe midis proteinave të precipituara dhe tretësit të pastër që largohet nga qendra e rrotullimit.

Pozicioni i ndërfaqes në intervale të caktuara regjistrohet duke përdorur sistemi optik dhe në bazë të këtyre rezultateve përcaktohet faktori i sedimentimit, që shpreh shpejtësinë e sedimentimit të proteinave.

Ndërsa pesha molekulare e proteinës rritet, koeficienti i sedimentimit rritet, por nuk ka një lidhje rreptësisht të drejtpërdrejtë midis këtyre treguesve, pasi shkalla e sedimentimit varet edhe nga forma e molekulave.

Vlera e koeficientit të sedimentimit zakonisht shprehet në terma të njësitë speciale — swedbergs, të cilat shënohen me simbolin S.

Një swedberg (1S) është numerikisht i barabartë me 1×10-13 sekonda. Për shumicën e proteinave bimore, koeficientët e sedimentimit janë në intervalin 1-20S.

Bazuar në koeficientët e sedimentimit dhe difuzionit të molekulave të proteinave, u llogaritën peshat molekulare të shumë proteinave të izoluara nga objekte të ndryshme:

ribonukleaza 12640 α-amilazë 97600

hemoglobin 64500 katalaza 247500

gliadin gruri 27500 kërpi edestin 300000

albumin e vezëve 44000 ureazë soje 483000

misër zein 50000 pepsin 35500

Për të përcaktuar peshat molekulare të polipeptideve që përbëjnë proteinat oligomerike, gjen aplikim të gjerë metoda e elektroforezës së grimcave të ngarkuara në xhel poliakrilamid, e cila lejon ndarjen shumë të saktë të polipeptideve nën ndikimin e fushe elektrike.

Nën ndikimin e një fushe elektrike, molekulat e polipeptideve të ngarkuara lëvizin drejt anodës ose katodës përmes një bartësi poroz, i cili është një xhel poliakrilamid i formuar gjatë polimerizimit të përbashkët të akrilamidit dhe bisakrilamidit në një mjedis të caktuar tampon.

Ky xhel është shumë i hidratuar dhe ka pore të një madhësie të caktuar bazuar në raportin e akrilamidit me bisakrilamidin. Shpejtësia e lëvizjes së grimcave të ngarkuara në një bartës poroz varet nga madhësia e ngarkesës, pesha molekulare dhe konfigurimi hapësinor i molekulave; prandaj, si rezultat i elektroforezës, grimcat e ndara ndryshojnë në ngarkesë elektrike dhe parametrat hapësinorë, shpërndahen në xhel poliakrilamid në formë zonash të ngushta, të cilat lyhen me bojë të veçantë.

Madhësitë e zonave të ngjyrosura tregojnë me saktësi përqendrimin e polipeptideve të izoluara gjatë elektroforezës, dhe numri i tyre total tregon praninë e polipeptideve të ndryshme në përzierjen në studim ( oriz.

Lexoni gjithashtu

- MADHËSITË DHE FORMAT E MOLEKULAVE TË PROTEINËS

Disa ide rreth strukturës hapësinore dhe formës së molekulave të proteinave u morën në studime duke përdorur një mikroskop elektronik. Në shumë proteina, forma e molekulave është kompakte dhe përfaqëson grimca sferike ose të zgjatura në formën e një elipsoidi ... [lexo më shumë].

Struktura e molekulës së proteinës.

Molekula e proteinës ka formën e zinxhirëve të gjatë, të cilët përbëhen nga 50-1500 aminoacide të lidhura nga një kovalente lidhja azot-karbon, e quajtur peptid lidhje (- CO - NH -), dhe përbërja që rezulton quhet peptid.

N---C---C----N---C---C

/ ׀ ׀׀ ׀ ׀ \

pa peptide të lira

lidhje amino grup karboksil

Formohet nga 2 aminoacide dipeptid (dimer); prej 3 aminoacide tripeptid (trim); nga shumë - polipeptid (polimer).

Përveç lidhjes peptide, ekziston edhe lidhje disulfide, e cila formohet nga bashkëveprimi i dy mbetjeve të aminoacidit cisteinë.

(–S–S–)

Meqenëse të dy (grupi kryesor) dhe COOH (grupi acid) janë të pranishëm në aminoacide, ato janë komponime amfoterike.

Ekzistojnë 4 nivele të organizimit hapësinor të molekulës së proteinës.

Struktura primare e një proteine- një zinxhir polipeptid me një sekuencë specifike aminoacide ("zinxhir linear")

Struktura primare e një proteine ​​është unike dhe përcakton organizimin hapësinor, vetitë dhe funksionet e saj në qelizë.

Shkelja e strukturës natyrore të proteinës

Shembull: proteina ribonukleazë, e cila kryen një funksion enzimatik.

strukturë dytësore proteina përcaktohet nga palosja e një zinxhiri aminoacidesh në struktura të caktuara të quajtura α-spiralja dhe shtresa β (harmonike) .

Struktura dytësore formohet për shkak të: lidhjeve jonike dhe elektrostatike ndërmjet pozitive dhe jonet negative; dhe lidhjet hidrogjenore , të cilat formohen midis dy atomeve shumë negative - C dhe O.

Shembull: keratina është pjesë e thonjve dhe flokëve, kolagjeni është gjithashtu një enzimë në formulën spirale të përdredhur.

Struktura terciare e formuar nga palosja e një zinxhiri polipeptid me elementë strukturë dytësore në një mbështjellje (globule) dhe mbështetet nga lidhje jonike, hidrofile dhe kovalente (disulfide) midis mbetjeve të ndryshme të aminoacideve.

Lidhjet hidrofile janë lidhje të formuara për shkak të ndërveprimeve të dispersionit të zinxhirëve anësore polare.

Lidhjet hidrofobike janë lidhje të dobëta midis vargjeve anësore jopolare që rezultojnë nga zmbrapsja reciproke e një tretësi molekular.

Proteina shfaq aktivitet biologjik vetëm në formën e një strukture terciare, prandaj, zëvendësimi i qoftë edhe një aminoacidi në zinxhir mund të çojë në një ndryshim në konfigurimin e proteinës dhe në një ulje ose humbje të aktivitetit të saj biologjik.

Struktura e proteinave kuaternare- bashkimi i 2, 3, 4 ose më shumë molekulave me një organizim terciar në një kompleks.

Shembull: hemoglobina përbëhet nga 4 nënnjësi.

dhe pjesa jo proteinike - heme (hekur).

Zëvendësimi i një prej 300 aminoacideve që gjenden në molekulën e hemoglobinës - acidi glutamik - me valinë ndryshon vetitë e hemoglobinës. Njerëzit me këto ndryshime vuajnë sëmundjet trashëgimore- anemia drapërocitare.

Të gjithë zinxhirët në strukturën kuaternare mbahen së bashku nga lidhje të dobëta si hidrogjeni dhe urat disulfide.

Denatyrimi- humbja e një molekule proteine ​​të organizimit të saj strukturor.

Denatyrimi mund të ndodhë si rezultat i kimikateve të ndryshme dhe faktorët fizikë(trajtimi me alkool, aceton, acide, rritje të temperaturës, rrezatim, D të lartë etj.)

Denatyrimi mund të jetë:

ü e kthyeshme- cënohet struktura kuaternare, terciare dhe sekondare e proteinës, por struktura parësore NUK cenohet dhe kur kthehen kushtet normale, është e mundur. rinatyrim - rivendosja e konfigurimit normal të molekulës së proteinës.

ü të pakthyeshme- në shkelje të strukturës parësore.

Përbërja dhe struktura e proteinave

Aktiviteti jetësor i qelizës bazohet në bio proceset kimike që ndodhin në nivel molekular dhe shërben si lëndë e studimit të biokimisë. Prandaj, dukuritë e trashëgimisë dhe ndryshueshmërisë shoqërohen gjithashtu me molekulat çështje organike, dhe kryesisht me acide nukleike dhe proteina.

Përbërja e proteinave

Proteinat janë molekula të mëdha të përbëra nga qindra e mijëra njësi elementare - aminoacide.

Substancat e tilla, të përbëra nga njësi elementare të përsëritura - monomere, quhen polimere.

Dashkov Maxim Leonidovich, mësues i biologjisë në Minsk

Prandaj, proteinat mund të quhen polimere, monomerët e të cilave janë aminoacide.

Gjithsej, në një qelizë të gjallë njihen 20 lloje aminoacidesh. Emri i aminoacidit ishte për shkak të përmbajtjes në përbërjen e tij të grupit amino NHy, i cili ka veti themelore, dhe grupit karboksil COOH, i cili ka veti acidike. Të gjitha aminoacidet kanë të njëjtin grup NH2-CH-COOH dhe ndryshojnë nga njëri-tjetri grup kimik, i quajtur radikal - R.

Lidhja e aminoacideve në një zinxhir polimer ndodh për shkak të formimit të një lidhje peptide (CO - NH) midis grupit karboksil të një aminoacidi dhe grupit amino të një aminoacidi tjetër. Kjo lëshon një molekulë uji. Nëse zinxhiri i polimerit që rezulton është i shkurtër, ai quhet oligopeptid, nëse është i gjatë, quhet polipeptid.

Struktura e proteinave

Kur merret parasysh struktura e proteinave, dallohen strukturat primare, sekondare, terciare.

Struktura primare përcaktohet nga rendi i aminoacideve në zinxhir.

Një ndryshim në vendndodhjen e qoftë edhe një aminoacidi çon në formimin e një plotësisht molekulë e re ketri. Numri i molekulave të proteinave që formohen duke kombinuar 20 aminoacide të ndryshme arrin një shifër astronomike.

Nëse molekulat e mëdha (makromolekulat) e proteinës do të ndodheshin në qelizë në një gjendje të zgjatur, ato do të merrnin shumë hapësirë ​​në të, gjë që do ta bënte të vështirë funksionimin e qelizës. Në këtë drejtim, molekulat e proteinave janë të përdredhura, të përkulura, të palosura në një sërë konfigurimesh.

Pra, në bazë të strukturës primare lind struktura sekondare - zinxhiri proteinik përshtatet në një spirale të përbërë nga kthesa uniforme.

Kthesat fqinje janë të ndërlidhura me lidhje të dobëta hidrogjenore, të cilat, kur përsëritje e përsëritur u japin qëndrueshmëri molekulave të proteinave me këtë strukturë.

Spiralja e strukturës dytësore përshtatet në një spirale, duke formuar strukturë terciare. Forma e spirales në çdo lloj proteine ​​është rreptësisht specifike dhe varet plotësisht nga struktura primare, d.m.th.

e) sipas rendit të aminoacideve në zinxhir. Struktura terciare mbahet e bashkuar nga shumë lidhje elektrostatike të dobëta: grupet e aminoacideve të ngarkuara pozitivisht dhe negativisht tërheqin dhe bashkojnë edhe pjesë të ndara gjerësisht të zinxhirit proteinik. Pjesë të tjera të molekulës së proteinës, që përmbajnë, për shembull, grupe hidrofobike (ujë-rezistente), gjithashtu i afrohen njëra-tjetrës.

Disa proteina, si hemoglobina, përbëhen nga disa zinxhirë që ndryshojnë në strukturën parësore.

Duke u kombinuar së bashku, ato krijojnë një proteinë komplekse që ka jo vetëm terciare, por edhe struktura kuaternare(Fig. 2).

Në strukturat e molekulave të proteinave vërehet rregullsia e mëposhtme: aq më e lartë niveli strukturor, aq më të dobëta janë lidhjet kimike që i mbështesin ato. Lidhjet që formojnë një strukturë kuaternare, terciare, dytësore janë jashtëzakonisht të ndjeshme ndaj kushteve fizike dhe kimike të mjedisit, temperaturës, rrezatimit etj.

e. Nën ndikimin e tyre, strukturat e molekulave të proteinave shkatërrohen deri në strukturën primare - origjinale. Një shkelje e tillë e strukturës natyrore të molekulave të proteinave quhet denatyrim.

Kur agjenti denatyrues hiqet, shumë proteina janë në gjendje të rivendosin spontanisht strukturën e tyre origjinale. Nëse proteina natyrale i nënshtruar veprimit të temperaturës së lartë ose veprimit intensiv të faktorëve të tjerë, denatyrohet në mënyrë të pakthyeshme. Është fakti i pranisë së denatyrimit të pakthyeshëm të proteinave qelizore që shpjegon pamundësinë e jetës në kushte shumë të temperaturë të lartë.

Struktura primare e proteinave.

Struktura dytësore e proteinave.

Struktura terciare e proteinave.

Struktura kuaternare e proteinave.

Roli biologjik i proteinave në qelizë

Proteinat, të quajtura gjithashtu proteinat(gr.

protos - i pari), në qelizat e kafshëve dhe bimëve kryejnë funksione të ndryshme dhe shumë të rëndësishme, të cilat përfshijnë si më poshtë.

katalitik. Katalizatorë natyrorë - enzimat janë tërësisht ose pothuajse tërësisht proteina. Falë enzimave, proceset kimike në indet e gjalla përshpejtohen qindra mijëra ose miliona herë.

Nën veprimin e tyre, të gjitha proceset shkojnë menjëherë në kushte "të buta": kur temperaturë normale trup, në një mjedis neutral për indet e gjalla. Shpejtësia, saktësia dhe selektiviteti i enzimave janë të pakrahasueshme me asnjë nga katalizatorët artificialë. Për shembull, një molekulë enzimë në një minutë kryen një reaksion dekompozimi prej 5 milion.

molekulat e peroksidit të hidrogjenit (H202). Enzimat janë selektive. Pra, yndyrnat shpërbëhen nga një enzimë e veçantë që nuk vepron në proteinat dhe polisaharidet (niseshte, glikogjen). Nga ana tjetër, një enzimë që zbërthen vetëm niseshtenë ose glikogjenin nuk vepron në yndyrna.

Procesi i ndarjes ose sintezës së çdo substance në qelizë, si rregull, ndahet në një numër operacionesh kimike.

Çdo operacion kryhet nga një enzimë e veçantë. Një grup i enzimave të tilla përbën një tubacion biokimik.

Besohet se funksioni katalitik i proteinave varet nga struktura e tyre terciare; kur ajo shkatërrohet, aktiviteti katalitik i enzimës zhduket.

Mbrojtëse. Disa lloje të proteinave mbrojnë qelizën dhe trupin në tërësi nga hyrja e patogjenëve dhe trupave të huaj.

Proteinat e tilla quhen antitrupat. Antitrupat lidhen me proteinat e baktereve dhe viruseve që janë të huaja për trupin, gjë që pengon riprodhimin e tyre. Për çdo proteinë të huaj, trupi prodhon "anti-proteina" të veçanta - antitrupa. Ky mekanizëm i rezistencës ndaj patogjenëve quhet imuniteti.

Për të parandaluar sëmundjet, njerëzve dhe kafshëve u jepen patogjenë të dobësuar ose të vrarë (vaksina) që nuk shkaktojnë sëmundje, por bëjnë që qelizat e veçanta të trupit të prodhojnë antitrupa kundër këtyre patogjenëve.

Nëse pas njëfarë kohe viruset dhe bakteret patogjene hyjnë në një organizëm të tillë, ato ndeshen me një pengesë të fortë mbrojtëse të antitrupave.

Hormonale. Shumë hormone janë gjithashtu proteina. Së bashku me sistemin nervor, hormonet kontrollojnë punën e organeve të ndryshme (dhe të gjithë trupit) përmes një sistemi reaksionesh kimike.

Reflektuese. Proteinat e qelizave kryejnë marrjen e sinjaleve që vijnë nga jashtë. Në të njëjtën kohë, faktorë të ndryshëm mjedisorë (temperatura, kimike, mekanike, etj.) shkaktojnë ndryshime në strukturën e proteinave - denatyrim i kthyeshëm, i cili, nga ana tjetër, kontribuon në shfaqjen e reaksioneve kimike që sigurojnë një përgjigje të qelizave ndaj acarimit të jashtëm.

Kjo aftësi e proteinave qëndron në themel të punës së sistemit nervor, trurit.

Motorri. Të gjitha llojet e lëvizjeve të qelizës dhe trupit: dridhjet e qerpikëve në protozoa, tkurrja e muskujve në kafshët më të larta dhe procese të tjera motorike - prodhohen. lloj i veçantë proteinat.

Energjisë. Proteinat mund të shërbejnë si burim energjie për qelizën.

Me mungesë të karbohidrateve ose yndyrave, molekulat e aminoacideve oksidohen. Energjia e çliruar në këtë proces përdoret për të mbështetur proceset jetësore të trupit.

Transporti. Proteina e hemoglobinës në gjak është në gjendje të lidhë oksigjenin nga ajri dhe ta transportojë atë në të gjithë trupin.

Kjo funksion thelbësor Karakteristikë e disa proteinave të tjera.

Plastike. Proteinat janë materiali kryesor ndërtues i qelizave (membranave të tyre) dhe organizmave (enëve të gjakut, nervave, traktit tretës, etj.). Në të njëjtën kohë, proteinat kanë specifikë individuale, d.m.th., në organizma njerëz individualë përmban disa, karakteristike vetëm për të, proteina -

Kështu, proteinat janë komponent thelbësor qelizat, pa të cilat manifestimi i vetive të jetës është i pamundur.

Megjithatë, riprodhimi i të gjallëve, fenomeni i trashëgimisë, siç do të shohim më vonë, është i lidhur me strukturat molekulare acidet nukleike. Ky zbulim është rezultat i përparimeve më të fundit në biologji. Tani dihet se një qelizë e gjallë posedon domosdoshmërisht dy lloje polimeresh - proteina dhe acide nukleike. Ndërveprimi i tyre përmban aspektet më të thella të fenomenit të jetës.

1. Si quhet procesi i cenimit të strukturës natyrore të një proteine, në të cilën ruhet struktura e saj parësore? Veprimi i cilët faktorë mund të çojë në një shkelje të strukturës së molekulave të proteinave?

Procesi i shkeljes së strukturës natyrore të proteinave nën ndikimin e ndonjë faktori pa shkatërruar strukturën parësore quhet denatyrim.

Denatyrimi i proteinave mund të shkaktohet nga veprimi faktorë të ndryshëm p.sh temperatura e lartë, acide të koncentruara dhe alkalet, metalet e rënda.

2. Si ndryshojnë proteinat fibrilare nga ato globulare? Jepni shembuj të proteinave fibrilare dhe globulare.

Molekulat e proteinave fibrilare kanë një formë të zgjatur, filamentoze. Proteinat globulare karakterizohen nga një formë kompakte e rrumbullakët e molekulave. Proteinat fibrilare përfshijnë, për shembull, keratin, kolagjen, miozinë.

Proteinat globulare janë globulinat dhe albuminat e gjakut, fibrinogjeni, hemoglobina etj.

3. Cilat janë kryesoret funksionet biologjike proteinat, jepni shembuj përkatës.

● funksioni strukturor. Proteinat janë pjesë e të gjitha qelizave dhe substanca ndërqelizore, janë përbërës struktura të ndryshme organizma të gjallë. Për shembull, tek kafshët, proteina e kolagjenit është pjesë e kërcit dhe tendinave, elastina është pjesë e ligamenteve dhe mureve të enëve të gjakut, keratina është më e rëndësishmja. komponent strukturor pendët, flokët, thonjtë, kthetrat, brirët, thundrat.

● Funksioni enzimatik (katalitik).

Proteinat enzimë janë katalizatorë biologjikë, që përshpejtojnë rrjedhën e reaksioneve kimike në organizmat e gjallë. Për shembull, enzimat tretëse amilaza dhe maltaza zbërthejnë karbohidratet komplekse në të thjeshta, pepsina zbërthen proteinat në peptide dhe nën veprimin e lipazave, yndyrat zbërthehen në glicerinë dhe acide karboksilike.

● Funksioni i transportit.

Shumë proteina janë në gjendje të bashkojnë dhe bartin substanca të ndryshme. Për shembull, hemoglobina lidh dhe transporton oksigjen dhe dioksid karboni. Albuminat e gjakut transportojnë acide karboksilike më të larta dhe globulinat transportojnë jone metalike dhe hormone. Shumë proteina që përbëjnë membranën citoplazmike janë të përfshira në transportin e substancave brenda dhe jashtë qelizës.

● Funksioni kontraktues (motor). Proteinat kontraktuese ofrojnë aftësinë e qelizave, indeve, organeve dhe organizmave të tërë për të ndryshuar formën dhe lëvizjen.

Për shembull, aktina dhe miozina sigurojnë punën e muskujve dhe kontraktimet ndërqelizore jo-muskulare, tubulina është pjesë e mikrotubulave të gishtit, qerpikëve dhe flagjelave të qelizave eukariote.

● Funksioni rregullator.

Disa proteina dhe peptide janë të përfshira në rregullimin e të ndryshme proceset fiziologjike. Për shembull, hormonet proteino-peptide insulina dhe glukagoni rregullojnë nivelet e glukozës në gjak, dhe somatotropina (hormoni i rritjes) rregullon proceset e rritjes dhe zhvillimit fizik.

● Funksioni i sinjalit qëndron në faktin se disa proteina që përbëjnë membranën citoplazmike të qelizave, në përgjigje të veprimit faktorët e jashtëm ndryshojnë konfigurimin e tyre hapësinor, duke siguruar kështu marrjen e sinjaleve nga mjedisi i jashtëm dhe transmetimin e informacionit në qelizë.

Për shembull, proteina opsin, e cila është pjesë e pigmentit të rodopsinës, percepton dritën dhe siguron shfaqjen e ngacmimit vizual të receptorëve (shkopinjve) të retinës.

● Funksioni mbrojtës. Proteinat mbrojnë trupin nga pushtimi i objekteve të huaja dhe nga dëmtimi. Për shembull, imunoglobulinat (antitrupat) janë të përfshirë në përgjigjen imune, interferoni mbron trupin nga një infeksion viral.

Fibrinogjeni, tromboplastina dhe trombina sigurojnë koagulimin e gjakut, duke parandaluar humbjen e gjakut.

● Funksioni toksik.

Shumë organizma të gjallë sekretojnë proteina-toksina, të cilat janë helme për organizmat e tjerë.

● Funksioni i energjisë. Pasi të ndahen në aminoacide, proteinat mund të shërbejnë si burim energjie në qelizë. Me oksidimin e plotë të 1 g proteina, lirohet 17,6 kJ energji.

● Funksioni rezervë. Për shembull, proteinat e veçanta ruhen në farat e bimëve, të cilat përdoren gjatë mbirjes nga embrioni dhe më pas nga fidani si burim azoti.

Çfarë janë enzimat? Pse shumica e proceseve biokimike në qelizë do të ishin të pamundura pa pjesëmarrjen e tyre?

Enzimat janë proteina që veprojnë si katalizatorë biologjikë.

e) përshpejtojnë rrjedhën e reaksioneve kimike në organizmat e gjallë. Ata katalizojnë reaksionet e sintezës dhe të ndarjes substancave të ndryshme. Pa pjesëmarrjen e enzimave, këto procese do të vazhdonin shumë ngadalë ose nuk do të vazhdonin fare. Pothuajse të gjitha proceset jetësore të organizmave janë për shkak të reaksioneve enzimatike.

5. Cila është specifika e enzimave? Cila është arsyeja e saj? Pse enzimat funksionojnë në mënyrë aktive vetëm në një gamë të caktuar të temperaturës, pH dhe faktorëve të tjerë?

Specifikimi i enzimave qëndron në faktin se çdo enzimë përshpejton vetëm një reaksion ose vepron vetëm në një lloj lidhjeje të caktuar.

Kjo veçori shpjegohet me korrespondencën e konfigurimit hapësinor qendër aktive enzimë në një ose një substrat tjetër (substrate).

Enzimat janë proteina. Ndryshimet në pH, temperaturë dhe faktorë të tjerë mund të shkaktojnë denatyrim të enzimave, duke i bërë ato të humbasin aftësinë e tyre për t'u lidhur me substratet e tyre.

6. Pse proteinat, si rregull, përdoren si burime energjie vetëm në raste ekstreme kur shteren rezervat e karbohidrateve dhe yndyrave në qeliza?

Proteinat janë baza e jetës.

Ato kryejnë funksione biologjike jashtëzakonisht të rëndësishme, shumë prej të cilave (enzimatike, transportuese, motorike, etj.) nuk janë të afta të kryejnë as karbohidratet dhe as yndyrnat. Proteinat e përdorura si një substrat energjetik japin aq energji sa karbohidratet (1 g - 17,6 kJ) dhe 2,2 herë më pak se yndyrat (1 g - rreth 39 kJ).

Për më tepër, me zbërthimin e plotë të proteinave (ndryshe nga karbohidratet dhe yndyrnat), formohen jo vetëm CO2 dhe H2O, por edhe komponime të azotit dhe squfurit, disa prej të cilave janë toksike për trupin (për shembull, NH3).

Prandaj, funksioni i energjisë në organizmat e gjallë kryhet kryesisht nga karbohidratet dhe yndyrnat.

7*. Në shumë baktere, acidi para-aminobenzoik (PABA) është i përfshirë në proceset e sintezës së substancave të nevojshme për rritjen dhe riprodhimin normal. Në të njëjtën kohë, në mjekësi për trajtimin e një numri të infeksionet bakteriale përdoren sulfonamide - substanca të ngjashme në strukturë me PABA. Çfarë mendoni se bazohet efekti terapeutik i sulfonamideve?

Me ndihmën e një enzime (dihidropteroate sintetaza), bakteret konvertojnë PABA në një produkt (acidi dihidropteroik), i cili më pas përdoret për të sintetizuar faktorët e nevojshëm të rritjes.

Për shkak të ngjashmërisë së tyre strukturore me PABA, sulfonamidet janë gjithashtu në gjendje të lidhen me qendrën aktive të kësaj enzime, duke bllokuar punën e saj (d.m.th., vërehet frenim konkurrues). Kjo çon në prishjen e sintezës së faktorëve të rritjes dhe acideve nukleike në baktere.

* Detyrat e shënuara me yll kërkojnë që nxënësit të parashtrojnë hipoteza të ndryshme.

Prandaj, kur vendos një notë, mësuesi duhet të fokusohet jo vetëm në përgjigjen e dhënë këtu, por të marrë parasysh çdo hipotezë, duke vlerësuar të menduarit biologjik të nxënësve, logjikën e arsyetimit të tyre, origjinalitetin e ideve etj. këshillohet që nxënësit të njihen me përgjigjen e dhënë.

Dashkov M.L.

Faqja e internetit: dashkov.by

Këto janë polimere, monomerët e të cilëve janë aminoacide. Ato përbëhen kryesisht nga karboni, hidrogjeni, oksigjeni dhe azoti.

Në përbërjen e shumicës së proteinave të studiuara të të gjithë organizmave të gjallë, u identifikuan 20 aminoacide të përfshira në ndërtimin e tyre.

Gjatë sintezës së një molekule proteine, aminoacide të ndryshme shtohen në mënyrë sekuenciale me njëri-tjetrin, duke formuar një zinxhir ose një polipeptid (më pas, ai mund të paloset në një spirale ose rruzull).

Diversiteti i proteinave përcaktohet nga cilat aminoacide, në çfarë sasie dhe në çfarë rendi përfshihen në zinxhirin polipeptid. Dy molekula, identike në numër dhe përbërje të aminoacideve, por të ndryshme në rendin e renditjes së tyre, përfaqësojnë dy proteina të ndryshme. Jo vetëm speciet, por edhe individët e së njëjtës specie ndryshojnë në një numër proteinash (me të cilat, për shembull, fenomeni i papajtueshmërisë shoqërohet kur transplantoni inde dhe organe nga një kafshë në tjetrën).

Konceptet e "proteinës" dhe "peptidit" janë afër njëri-tjetrit, por ka dallime midis tyre.

Peptidet zakonisht quhen oligopeptide, pra ato zinxhiri i të cilëve përmban numrin më të madh të mbetjeve të aminoacideve (10-15), dhe proteinat quhen peptide që përmbajnë një numër të madh mbetjesh aminoacide (deri në disa mijëra) dhe që kanë një strukturë të caktuar hapësinore kompakte. , meqenëse zinxhiri i gjatë polipeptid është një gjendje energjikisht e pafavorshme.

Ekzistojnë katër nivele të organizimit (strukturës) hapësinore të proteinave. Të gjitha strukturat formohen në kanalet e retikulit endoplazmatik.

Procesi i thyerjes së strukturës natyrore të një proteine ​​quhet:

Kur ekspozohen ndaj faktorëve të pafavorshëm mjedisor (rrezatimi, temperatura e lartë, substancave kimike) strukturat e proteinave mund të shkatërrohen - ndodh denatyrim. Nëse ky proces nuk ndikon në strukturën parësore, ai është i kthyeshëm dhe në fund të ekspozimit, molekula restaurohet spontanisht.

Struktura parësore është e pazëvendësueshme, pasi formohet vetëm në ribozome me pjesëmarrjen e mekanizmit më kompleks të biosintezës së proteinave. Në varësi të strukturës hapësinore, proteinat janë fibrilare (në formë fibrash) - proteina ndërtuese dhe globulare (në formën e topit) - enzima, antitrupa, disa hormone etj.

Një shumëllojshmëri e madhe e proteinave siguron një sërë funksionesh që ato kryejnë dhe shumëllojshmërinë e organizmave.

Funksionet e proteinave:

1) mbrojtëse (interferoni sintetizohet intensivisht në trup gjatë një infeksioni viral);

2) strukturore (kolagjeni është pjesë e indeve, merr pjesë në formimin e mbresë);

3) motorike (miozina është e përfshirë në tkurrjen e muskujve);

4) rezervë (albuminat e vezëve);

5) transporti (mbart hemoglobina e eritrociteve lëndë ushqyese dhe produktet e këmbimit);

6) receptori (proteinat e receptorit sigurojnë njohjen nga qeliza e substancave dhe qelizave të tjera);

7) rregullatore (proteinat rregullatore përcaktojnë aktivitetin e gjeneve);

8) proteinat hormonale janë të përfshira në rregullimin humoral (insulina rregullon nivelet e sheqerit në gjak);

9) proteinat enzimë katalizojnë gjithçka reaksionet kimike në trup;

10) energji (kur proteina shpërbëhet, lirohet 17 kJ energji).

Krasnodembsky E.

G. "Biologjia e Përgjithshme: Një Manual për Studentët e shkollave të mesme dhe aplikantët e universitetit"

N. S. Kurbatova, E. A. Kozlova "Përmbledhje e leksioneve mbi biologjinë e përgjithshme"

T.L. Bogdanov "Doracak për aplikantët në universitete"

Struktura terciare e një proteine ​​është mënyra në të cilën paloset një zinxhir polipeptid hapësirë ​​tredimensionale. Ky konformim ndodh për shkak të formimit lidhjet kimike ndërmjet radikaleve të aminoacideve që janë të largëta nga njëri-tjetri. Ky proces kryhet me pjesëmarrje mekanizmat molekularë qelizat dhe luan një rol të madh në dhënien e aktivitetit funksional të proteinave.

Karakteristikat e strukturës terciare

Llojet e mëposhtme janë karakteristike për strukturën terciare të proteinave ndërveprimet kimike:

• jonike;
• hidrogjen;
• hidrofobe;
• van der Waals;
• disulfidi.

Të gjitha këto lidhje (përveç lidhjes kovalente disulfide) janë shumë të dobëta, por për shkak të sasisë stabilizojnë formën hapësinore të molekulës.

Në fakt, niveli i tretë i palosjes së zinxhirit polipeptid është një kombinim i elementëve të ndryshëm të strukturës dytësore (a-helika; shtresa dhe sythe të palosura β), të cilat janë të orientuara në hapësirë ​​për shkak të ndërveprimeve kimike midis radikaleve anësore të aminoacideve. Për një paraqitje skematike të strukturës terciare të një proteine, α-spiralet tregohen me cilindra ose vija spirale, shtresat e palosura me shigjeta dhe sythe me vija të thjeshta.

Natyra e konformacionit terciar përcaktohet nga sekuenca e aminoacideve në zinxhir, prandaj, në kushte të barabarta, dy molekula me të njëjtën strukturë primare do të korrespondojnë me të njëjtin rregullim hapësinor. Ky konformacion siguron aktivitetin funksional të proteinës dhe quhet vendas.

Në procesin e palosjes së molekulës së proteinës, përbërësit e qendrës aktive afrohen me njëri-tjetrin, të cilat në strukturën parësore mund të largohen ndjeshëm nga njëri-tjetri.

Për proteinat me një zinxhir, struktura terciare është ajo përfundimtare. formë funksionale. Proteinat komplekse me shumë nën-njësi formojnë një strukturë kuaternare që karakterizon rregullimin e disa zinxhirëve në lidhje me njëri-tjetrin.

Karakterizimi i lidhjeve kimike në strukturën terciare të një proteine

Në një masë të madhe, palosja e zinxhirit polipeptid është për shkak të raportit të radikalëve hidrofilë dhe hidrofobikë. Të parët priren të ndërveprojnë me hidrogjenin ( elementi përbërës ujë) dhe për këtë arsye janë në sipërfaqe, dhe zonat hidrofobike, përkundrazi, nxitojnë në qendër të molekulës. Ky konformacion është energjikisht më i favorshmi. Si rezultat, formohet një rruzull me një bërthamë hidrofobike.

Radikalët hidrofilë, të cilët megjithatë bien në qendër të molekulës, ndërveprojnë me njëri-tjetrin për të formuar lidhje jonike ose hidrogjenore. Lidhjet jonike mund të ndodhë midis radikaleve të aminoacideve të ngarkuara në mënyrë të kundërt, të cilat janë:

• grupet kationike të argininës, lizinës ose histidinës (kanë ngarkesë pozitive);
• grupet karboksile të radikaleve të acidit glutamik dhe aspartik (kanë ngarkesë negative).

Lidhjet hidrogjenore krijohen nga bashkëveprimi i grupeve hidrofile të pangarkuara (OH, SH, CONH 2) dhe të ngarkuara. Lidhjet kovalente (më të fortat në konformacionin terciar) lindin midis grupeve SH të mbetjeve të cisteinës, duke formuar të ashtuquajturat ura disulfide. Në mënyrë tipike, këto grupe janë të ndara në një zinxhir linear dhe i afrohen njëri-tjetrit vetëm gjatë procesit të grumbullimit. Lidhjet disulfide nuk janë karakteristike për shumicën e proteinave ndërqelizore.

qëndrueshmëri konformuese

Meqenëse lidhjet që formojnë strukturën terciare të një proteine ​​janë shumë të dobëta, lëvizja Browniane e atomeve në një zinxhir aminoacidesh mund të shkaktojë që ato të thyhen dhe të formohen në vende të reja. Kjo çon në një ndryshim të lehtë në formën hapësinore të seksioneve individuale të molekulës, por nuk cenon konformimin vendas të proteinës. Ky fenomen quhet qëndrueshmëri konformacionale. Ky i fundit luan një rol të madh në fiziologjinë e proceseve qelizore.

Konformimi i një proteine ​​ndikohet nga ndërveprimet e saj me molekula të tjera ose nga ndryshimet në parametrat fiziko-kimikë të mjedisit.

Si formohet struktura terciare e një proteine?

Procesi i palosjes së një proteine ​​në formën e saj amtare quhet palosje. Ky fenomen bazohet në dëshirën e një molekule për të adoptuar një konformacion me një vlerë minimale të energjisë së lirë.

Asnjë proteinë nuk ka nevojë për instruktorë ndërmjetës që do të përcaktojnë strukturën terciare. Skema e grumbullimit fillimisht "regjistrohet" në sekuencën e aminoacideve.

Megjithatë, në kushte normale, në mënyrë që një molekulë e madhe proteine ​​të përvetësojë një konformacion vendas që korrespondon me strukturën parësore, do të duheshin më shumë se një trilion vjet. Megjithatë, në një qelizë të gjallë, ky proces zgjat vetëm disa dhjetëra minuta. Një reduktim i tillë i rëndësishëm në kohë sigurohet nga pjesëmarrja në palosjen e proteinave ndihmëse të specializuara - foldaza dhe kaperone.

Palosja e molekulave të vogla të proteinave (deri në 100 aminoacide në një zinxhir) ndodh mjaft shpejt dhe pa pjesëmarrjen e ndërmjetësve, gjë që u tregua nga eksperimentet in vitro.

Faktorët e palosjes

Proteinat ndihmëse të përfshira në palosjen ndahen në dy grupe:

• foldazat - kanë aktivitet katalitik, kërkohen në një sasi dukshëm më të ulët se përqendrimi i substratit (si enzimat e tjera);
• Chaperonet janë proteina me mekanizma të ndryshëm veprimi; ato nevojiten në një përqendrim të krahasueshëm me sasinë e substratit të palosur.

Të dy llojet e faktorëve janë të përfshirë në palosjen, por nuk janë pjesë e produktit përfundimtar.

Grupi i foldazave përfaqësohet nga 2 enzima:

• Izomeraza e disulfidit të proteinave (PDI) - kontrollon formimin e saktë të lidhjeve disulfide në proteinat me një numër të madh të mbetjeve të cisteinës. Ky funksion është shumë i rëndësishëm, pasi ndërveprimet kovalente janë shumë të forta dhe në rast të lidhjeve të gabuara, proteina nuk do të jetë në gjendje të riorganizohet dhe të përvetësojë konformacionin vendas.
• Peptidil-prolyl-cis-trans-izomeraza - siguron një ndryshim në konfigurimin e radikalëve të vendosur në anët e prolinës, gjë që ndryshon natyrën e kthesës së zinxhirit polipeptid në këtë zonë.

Kështu, foldazat luajnë një rol korrigjues në formimin e konformacionit terciar të molekulës së proteinës.

Chaperones

Chaperones quhen ndryshe ose stres. Kjo është për shkak të një rritje të ndjeshme të sekretimit të tyre gjatë ndikimet negative për qelizë (temperatura, rrezatimi, metalet e rënda, etj.).

Kaperonët i përkasin tre familjeve proteinike: hsp60, hsp70 dhe hsp90. Këto proteina kryejnë shumë funksione, duke përfshirë:

• mbrojtja e proteinave nga denatyrimi;
• përjashtimi i ndërveprimit të proteinave të saposintetizuara me njëra-tjetrën;
• parandalimi i formimit të lidhjeve të dobëta të pasakta ndërmjet radikalëve dhe labializimi (korrigjimi) i tyre.

Kështu, kaperonet kontribuojnë në përvetësimin e shpejtë të një konformacioni të saktë energjik, duke eliminuar numërimin e rastësishëm të shumë varianteve dhe duke mbrojtur molekulat e proteinave ende të papjekura nga ndërveprimi i panevojshëm me njëra-tjetrën. Përveç kësaj, shoqëruesit ofrojnë:

• disa lloje të transportit të proteinave;
• kontrolli i ripalosjes (restaurimi i strukturës terciare pas humbjes së saj);
• duke ruajtur gjendjen e palosjes së papërfunduar (për disa proteina).

AT rasti i fundit molekula chaperone mbetet e lidhur me proteinën pasi procesi i palosjes ka përfunduar.

Denatyrimi

Shkelja e strukturës terciare të proteinës nën ndikimin e ndonjë faktori quhet denatyrim. Humbja e konformacionit vendas ndodh kur thyhen një numër i madh i lidhjeve të dobëta që stabilizojnë molekulën. Në këtë rast, proteina humbet funksionin e saj specifik, por ruan strukturën e saj parësore ( lidhjet peptide nuk shkatërrohen gjatë denatyrimit).

Gjatë denatyrimit, ndodh një rritje hapësinore në molekulën e proteinës dhe rajonet hidrofobike përsëri dalin në sipërfaqe. Zinxhiri polipeptid fiton konformimin e një mbështjelljeje të rastësishme, forma e së cilës varet nga ajo se cilat lidhje të strukturës terciare të proteinës janë thyer. Në këtë formë, molekula është më e ndjeshme ndaj efekteve të enzimave proteolitike.

Faktorët që cenojnë strukturën terciare

ekziston linjë e tërë ndikimet fizike dhe kimike që mund të shkaktojnë denatyrim. Kjo perfshin:

• temperatura mbi 50 gradë;
• rrezatimi;
• ndryshimi i pH-së së mediumit;
• kripë Metalet e renda;
• disa komponime organike;
• detergjentët.

Pas përfundimit të efektit denatyrues, proteina mund të rivendosë strukturën terciare. Ky proces quhet rinaturim ose ripalosje. Në kushte in vitro, kjo është e mundur vetëm për proteinat e vogla. Në një qelizë të gjallë, ripalosja sigurohet nga shoqëruesit.

Një veti e rëndësishme e proteinave është aftësia e tyre për të denatyruar. Ky koncept i referohet fenomeneve që lidhen me një ndryshim të pakthyeshëm në strukturat dytësore, terciare dhe kuaternare të një proteine ​​nën ndikimin e nxehtësisë, acideve, alkaleve, rrezeve UV, rrezatimi jonizues, ultrazërit, etj. Me fjalë të tjera, denatyrimi është një shkelje e pakthyeshme e konfigurimit hapësinor vendas të një molekule proteine, e shoqëruar me ndryshime të rëndësishme në biologjike. dhe-vetitë fiziko-kimike proteinat.

Meqenëse lidhjet relativisht të dobëta përfshihen pjesërisht në formimin e strukturave dytësore dhe terciare, gjendja fizike e proteinës varet në një masë të madhe nga temperatura, pH, prania e kripërave dhe faktorë të tjerë. Ngrohja, për shembull, bën që zinxhiri polipeptid i një molekule proteine ​​të drejtohet; disa reagentët kimikë thyejnë lidhjet hidrogjenore. Një ndryshim në pH gjithashtu shkakton thyerjen e lidhjeve dhe në këtë rast manifestohet paqëndrueshmëria elektrostatike.

Proteinat nën ndikimin e të ndryshme fizike dhe faktorët kimikë humbasin vetitë e tyre origjinale (vendase). Nga pamja e jashtme, kjo shprehet në koagulimin dhe reshjet e tyre. Një shembull i një fenomeni të tillë është koagulimi i albuminës së qumështit gjatë zierjes. Shkelja e pakthyeshme jo-hidrolitike e strukturës amtare të proteinës quhet denatyrim. Në këtë rast, kryesisht lidhjet e hidrogjenit janë grisur, struktura hapësinore e proteinës ndryshon, por këputja e lidhjeve kovalente në molekulën e proteinës nuk ndodh.

Denatyrimi çon në shpalosjen e molekulës së proteinës dhe ajo kalon në një gjendje pak a shumë të çrregullt (ajo nuk ka më asnjë spirale, asnjë shtresë ose ndonjë lloj tjetër paketimi të rregullt zinxhir). Në gjendjen e denatyruar, grupet amide të vargut peptid formojnë lidhje hidrogjenore me molekulat e ujit përreth; ka shumë më tepër lidhje të tilla hidrogjeni sesa ato intramolekulare.

Duke rrahur të bardhën e vezës, kremi i kthen ato në një shkumë të përbërë nga flluska ajri të rrethuara nga filma të hollë proteinikë, formimi i të cilave shoqërohet me vendosjen e zinxhirëve polipeptidikë si rezultat i thyerjes së lidhjeve gjatë veprimit mekanik. Kështu, gjatë formimit të filmave, ndodh denatyrimi i pjesshëm ose i plotë i proteinës. Ky lloj denatyrimi quhet denatyrim i proteinave sipërfaqësore.

Për proceset e kuzhinës kuptim të veçantë ka denatyrim termik të proteinave. Mekanizmi i denatyrimit termik të proteinave mund të konsiderohet duke përdorur shembullin e proteinave globulare.

Molekula kryesore e proteinës globulare përbëhet nga një ose më shumë zinxhirë polipeptidikë, të palosur dhe duke formuar mbështjellje. Një strukturë e tillë stabilizohet nga lidhjet e brishta, ndër të cilat rol të madh luajnë lidhje hidrogjenore që formojnë ura tërthore midis zinxhirëve peptidë paralelë ose palosjeve të tyre.

Kur proteinat nxehen, fillon një lëvizje e shtuar e zinxhirëve polipeptidë ose palosjeve, gjë që çon në thyerjen e lidhjeve të brishta midis tyre. Proteina shpaloset dhe merr një formë të pazakontë, të panatyrshme, hidrogjeni dhe lidhje të tjera krijohen në vende të pazakonta për këtë molekulë dhe konfigurimi i molekulës ndryshon. Si rezultat, palosjet shpalosen dhe rirregullohen, të shoqëruara nga një rishpërndarje e grupeve polare dhe jopolare, dhe radikalët jopolarë përqendrohen në sipërfaqen e globulave, duke zvogëluar hidrofilitetin e tyre. Gjatë denatyrimit, proteinat bëhen të patretshme dhe, në një masë më të madhe ose më të vogël, humbasin aftësinë e tyre për të fryrë.

Gjatë denatyrimit termik të proteinave, një rol aktiv i takon ujit, i cili është i përfshirë në formimin e një strukture të re konformuese të proteinës së denatyruar. Proteinat plotësisht të dehidratuara nuk denatyrohen edhe kur nxehen për një kohë të gjatë. Efekti denatyrues i ndikimeve të jashtme është sa më i fortë, aq më i lartë është hidratimi i proteinave dhe aq më i ulët përqendrimi i tyre në tretësirë.

Në vlerat e pH afër IEP të proteinës, ndodh dehidrimi maksimal i proteinës. Denatyrimi më i plotë kryhet në IEP të proteinës. Zhvendosja e pH në një drejtim ose në një tjetër nga IEP e proteinës kontribuon në një rritje të stabilitetit termik të saj dhe në dobësimin e proceseve të denatyrimit.

Temperatura e denatyrimit të proteinave rritet në prani të proteinave të tjera të qëndrueshme termike dhe substancave të caktuara të një natyre joproteinike, siç është saharoza. Kjo veti e proteinave përdoret kur, gjatë trajtimit termik, është e nevojshme të rritet temperatura e përzierjes (për shembull, kur pasterizoni akulloren, bëni kremra me gjalpë veze), duke parandaluar ndarjen ose formimin e strukturës në sistemin koloidal të proteinave.

Shfaqja në sipërfaqen e një molekule proteine ​​pas denatyrimit të radikaleve ose grupeve funksionale të fshehura më parë ndryshon vetitë fiziko-kimike dhe biologjike të proteinave. Si rezultat i denatyrimit, vetitë e proteinave ndryshojnë në mënyrë të pakthyeshme.

Është e pamundur të bësh brumë nga mielli i ndezur, dhe kotelet nga mishi i zier, pasi proteinat e denatyruara nuk kanë aftësinë të hidratohen dhe të formojnë masa viskoze elastike-plastike të përshtatshme për formimin e produkteve gjysëm të gatshme.

Humbja e aftësisë për të hidratuar shpjegohet me humbjen e vetive vendase të proteinave, më e rëndësishmja prej të cilave është hidrofiliteti i theksuar (afiniteti i lartë për ujin) dhe shoqërohet me një ndryshim në konformimin e vargjeve polipeptide në molekulën e proteinave si. rezultat i denatyrimit.

Ënjtja dhe tretshmëria e proteinave në ujë janë për shkak të pranisë në sipërfaqe të molekulave proteinike të një numri të madh grupesh hidrofile (COOH, OH, NH 2) të afta për të lidhur një sasi të konsiderueshme uji.

Siç është vërejtur tashmë, aftësia e proteinave të ndryshme ushqimore vendase për t'u tretur në çdo tretës (ujë, solucione kripe neutrale, solucione të dobëta alkali, alkool, etj.) përdoret për të ndarë ose izoluar një fraksion të caktuar proteine ​​(për qëllime kërkimore ose ushqimore). Proteinat e denatyruara nuk kanë dallime të tilla, ato janë të gjitha njëlloj të patretshme dhe nuk mund të bymehen në ujë. Përjashtim nga kjo rregull i përgjithshëm Përbëhet nga kolagjeni fibrilar i mishit dhe peshkut, i cili, pas denatyrimit termik dhe shkatërrimit në glutin, është në gjendje të shpërndahet në ujë të nxehtë.

Si rezultat i denatyrimit, proteinat humbasin aktivitetin e tyre biologjik. Në lëndët e para bimore dhe shtazore të përdorura në ndërmarrje Catering, aktiviteti i shumicës së substancave proteinike ruhet. Pra, si rezultat i aktivitetit të enzimave, frutat piqen gjatë ruajtjes (dhe nganjëherë mbipjekur), patatet dhe të lashtat rrënjë mbijnë. Veprimtaria e enzimave është veçanërisht e dukshme në zhardhokët e patates kur ruhet në dritë: sipërfaqja e zhardhokëve fiton përkatësisht ngjyrë të gjelbër dhe shije të hidhur, si rezultat i sintezës së klorofilit dhe formimit të solaninës së glikozidit helmues.

Në mishin e papërpunuar, enzimat e indeve gjenden gjithashtu në gjendje aktive, duke marrë pjesë në autolizën e mishit (maturimi pas therjes). Kjo pronë përdoret për qëllime praktike. Inaktivizimi i plotë i fosfatazës acide ndodh kur temperatura arrin qendra gjeometrike produkt mishi 80 "C, që korrespondon me temperaturën e pasterizimit (vdekja e formave vegjetative të baktereve). Nëse është e nevojshme, kontrolloni mjaftueshmërinë e nxehtësisë gatim produktet e mishit përcaktojnë praninë ose mungesën e fosfatazës acidike aktive në të.

Në një proteinë vendase, grupet peptide mbrohen nga një guaskë hidratimi e jashtme ose janë të vendosura brenda globulës së proteinës dhe kështu mbrohen nga ndikimet e jashtme. Gjatë denatyrimit, proteina humbet guaskën e saj hidratuese, e cila lehtëson aksesin e enzimave tretëse të traktit gastrointestinal në grupet funksionale. Proteina tretet më shpejt.

Përveç kësaj, ndonjëherë funksioni frenues i një proteine ​​zhduket pas denatyrimit. Pra, disa proteina të vezëve ndikojnë negativisht në procesin e tretjes: avidina në zorrë lidh biotinën (vitaminë H), e cila është e përfshirë në rregullimin e sistemit nervor dhe aktivitetin neuro-refleks; Ovomukoidi pengon veprimin e tripsinës (enzimë pankreatike). Kjo është arsyeja pse proteinat e vezëve të papërpunuara jo vetëm që treten dobët, por gjithashtu absorbohen pjesërisht në një formë të patretur, gjë që mund të shkaktojë alergji, të zvogëlojë tretshmërinë e përbërësve të tjerë të ushqimit dhe të dëmtojë përthithjen e përbërjeve të kalciumit. Pas denatyrimit, këto proteina humbasin vetitë e tyre antienzimatike.

Gjatë denatyrimit, proteina humbet guaskën e saj të hidratimit, si rezultat i së cilës në sipërfaqe shfaqen shumë grupe funksionale dhe lidhje peptide të molekulës së proteinës dhe proteina bëhet më reaktive.

Si rezultat i denatyrimit termik të proteinës, ndodh grumbullimi i molekulave të proteinave. Meqenëse guaska e hidratimit rreth molekulës së proteinës është thyer, molekula individuale proteinat bashkohen me njëra-tjetrën në grimca më të mëdha dhe nuk mund të qëndrojnë më në tretësirë. Fillon procesi i palosjes së proteinave, si rezultat i të cilit formohen lidhje të reja molekulare.

Ndërveprimi i molekulave të proteinave të denatyruara në solucione dhe xhel vazhdon ndryshe. Në tretësirat e proteinave të përqendruara dobët gjatë denatyrimit termik, grumbullimi i molekulave të proteinave ndodh përmes formimit të lidhjeve ndërmolekulare, të dyja të forta, për shembull, disulfide, dhe lidhje të dobëta (por të shumta) hidrogjenore. Si rezultat, formohen grimca të mëdha. Grumbullimi i mëtejshëm i grimcave çon në shtresim të sistemit koloidal, formimin e thekoneve proteinike që precipitojnë ose notojnë në sipërfaqen e lëngut, shpesh me formimin e shkumës (për shembull, precipitimi i thekoneve të laktalbuminës së denatyruar gjatë zierjes së qumështit; formimi të thekoneve dhe shkumës nga proteinat denatyrues në sipërfaqen e lëngjeve të mishit dhe peshkut). Përqendrimi i proteinave në solucione të tilla nuk kalon 1%.

Në tretësirat e proteinave më të koncentruara, denatyrimi i proteinave formon një xhel të vazhdueshëm që ruan të gjithë ujin që përmbahet në sistemin koloidal. Si rezultat i grumbullimit të molekulave të proteinave të denatyruara, një strukturuar sistemi proteinik. Denatyrimi i proteinave në tretësirat e koncentruara me formimin e një xheli të vazhdueshëm ndodh gjatë trajtimit termik të mishit, peshkut (proteinat sarkoplazmë), vezëve të pulës dhe përzierjeve të ndryshme të bazuara në to. Përqendrimet e sakta të proteinave në të cilat tretësira e tyre formojnë një xhel të vazhdueshëm si rezultat i ngrohjes janë të panjohura. Duke pasur parasysh se aftësia e proteinave për të bërë xhel varet nga konfigurimi (asimetria) e molekulave dhe natyra e rezultatit. lidhjet ndërmolekulare, duhet të supozohet se këto përqendrime janë të ndryshme për proteina të ndryshme.

Për shembull, për të përgatitur omletat, 38 ... 75% e qumështit i shtohen melanzhit të vezëve. Kufijtë e poshtëm i referohen omletave të skuqura, kufijtë e sipërm omletave të gatuara me avull. Për përgatitjen e omëletave të bardha të vezëve të përdorura në ushqimin dietik, qumështi shtohet në një sasi prej 40%, pavarësisht nga mënyra e trajtimit të nxehtësisë, pasi përqendrimi i proteinave në të bardhën e vezës është shumë më i ulët se në të verdhën e vezës.

Disa proteina, të cilat janë pak a shumë xhel të ujitur, denatyrohen gjatë denatyrimit, si rezultat i të cilave dehidratohen me ndarjen e lëngut në mjedis. Xheli i proteinave që i nënshtrohet ngrohjes, si rregull, karakterizohet nga një vëllim më i vogël, masë, plasticitet, forcë mekanike e rritur dhe elasticitet më i madh në krahasim me xhel fillestar proteinat vendase. Ndryshime të ngjashme në proteina vërehen gjatë trajtimit termik të mishit, peshkut (proteinat miofibrile), gatimin e drithërave, bishtajore, makarona, produktet e brumit të pjekjes.

Xhelet dhe pelte janë sisteme të ngurta të strukturuara jo-lëng të formuara si rezultat i veprimit të forcave kohezive molekulare midis grimcave koloidale ose makromolekulave polimer. Qelizat e rrjetave hapësinore të xhelit dhe pelte zakonisht mbushen me një tretës.

Kështu, xhel janë sisteme koloidale ose tretësira të komponimeve makromolekulare (HMCs) që kanë humbur rrjedhshmërinë e tyre për shkak të shfaqjes së disa strukturat e brendshme në formën e një kornize rrjetë hapësinore, qelizat e së cilës janë të mbushura me një mjedis dispersioni. Meqenëse mediumi shpërndarës i përfshirë në qeliza humbet lëvizshmërinë e tij, ai quhet i palëvizshëm.

Xhelët janë shumë të përhapur në natyrë: ato përfshijnë shumë materiale ndërtimi (betoni, çimento, suspensione balte), dhera, disa minerale (agat, opal), të ndryshme. produkte ushqimore(miell, brumë, bukë, pelte, marmelatë, pelte), xhelatinë, gomë, inde të organizmave të gjallë dhe shumë materiale të tjera të natyrës së gjallë dhe të pajetë.

Në varësi të përqendrimit të mediumit të shpërndarjes, xhelat zakonisht ndahen në lyogels, coagels dhe xerogels (aerogels).

Xhelet e pasura me lëngje që përmbajnë pak lëndë të thatë (deri në 1 ... 2%) quhen diogel. Diogelet tipike përfshijnë pelte, pelte (pelte), qumësht me gjizë, solucione sapuni, etj.

Precipitatet xhelatinoze të përftuara gjatë koagulimit të disa soleve hidrofobike, si dhe precipitatet flokulente të formuara nga kriposja e tretësirave të HMS, quhen koagjele. Përmbajtja e lëndës së thatë në koagulat arrin 80%. Megjithatë, thekonet shumë të varfra me lëngje dhe pluhurat mikrokristaline të formuara gjatë koagulimit të koloideve tipike hidrofobike (hidrosolet e arit, argjendit, platinit, sulfideve) nuk i përkasin koagulave.

Xhelet me lëng të varfër ose plotësisht të thatë quhen xero-xhel. Shembuj të xerogeleve janë fletët e thata të xhelatinës, ngjitësi i drurit në pllaka, niseshteja, goma. Xerogelet komplekse përfshijnë shumë produkte ushqimore (miell, krisur, biskota). Xerogelet shumë poroze quhen gjithashtu aerogel, pasi ajri shërben si një mjet shpërndarjeje në to. Aerogelët përfshijnë shumë sorbentë (xhel silicë), katalizatorë të ngurtë për reaksionet kimike.

Në varësi të natyrës së fazës së shpërndarë dhe aftësisë për të fryrë, është e zakonshme të bëhet dallimi midis xhelit të brishtë dhe elastik. Xhel elastik ne do t'i quajmë pelte.

"Protein Chemistry" - Përbërja e mukusit dhe lëngut sinovial përfshin mukoproteina. Struktura e proteinave. Lëkura dhe flokët mbrojnë mjedisin e brendshëm të trupit nga ndikimet e jashtme. 2) Denatyrim. ketrat. Aminoacidet e tilla quhen esenciale. Përkufizimi. Metionine lizine arginine asparagine acid aspartik acid glutamik.

"Belka dhe Strelka" - Belka dhe Strelka janë kozmonautët e parë. Shigjeta në Muzeun e Kozmonautikës. Pas ca kohësh, Strelka kishte këlyshë. Ketri - femra e edukuar me ngjyrë të bardhë - ishte më aktive dhe më e shoqërueshme. Belka dhe Strelka ishin ndër qentë kandidatë më të adaptueshëm. Më 19 gusht 1960, një satelit u lëshua me sukses në orbitë.

"Mësimi i ketrit" - Përmbledhja e mësimit. Zhvillimi: zhvillimi i aftësisë për të analizuar, krahasuar, nxjerrë përfundime në lidhje me vetitë e proteinave. ketrat. Nivelet e organizimit të një molekule proteine. Fillon lindja e mësimit: Pse mund të ndërveprojnë molekulat e aminoacideve me njëra-tjetrën? Reagimet cilësore proteinat: biure; xantoproteina; reaksioni për përcaktimin e squfurit në proteina.

"Fëmijët me dëmtim të dëgjimit" - Tsiolkovsky ishte i pari që zhvilloi një model të një rakete të aftë për të fluturuar në hapësirë. Aktiviteti mendor i vonuar i fëmijëve me dëgjim të dëmtuar: Me shfaqjen e formave të reja të të menduarit, format e vjetra jo vetëm që nuk zhduken, por ruhen dhe zhvillohen. Fëmijët relativisht vonë fillojnë të kuptojnë defektin e tyre si një pengesë për zhvillimin.

"Yndyrnat proteinat karbohidratet" - Karbohidratet, si yndyrnat, janë një material energjetik. Cfare eshte Dietë të ekuilibruar? Problem. Dreka: makarona dhe djathë 430Kcal. Proteinat quhen edhe bartës të jetës. konkluzioni. Rezultati. Ushqimi ynë. Një detyrë. Zbuloni pse duhet të hani siç duhet dhe në kohë në mënyrë që të mos sëmureni. Nga ushqyerjen e duhur do të varet nga rritja ose ulja e imunitetit tonë.

"Mësimi i proteinave" - ​​Vetitë e përgjithshme të proteinave. Struktura e molekulës së proteinës. Funksionet e proteinave. Përmbajtja e proteinave në trup (si përqindje e peshës së thatë). reagimet cilësore. Cfare eshte jeta? Ksantoproteina biuretike HNO3 NaOH CuSO4. ketrat. Përmbajtja e proteinave në ushqim. Struktura kuaternare e një molekule proteine.

Artikulli i mëparshëm: Llojet e foljeve në Rusisht Artikulli vijues: Rregullat për përcaktimin e valencës dhe gjendjes së oksidimit